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- PDB-3fww: The crystal structure of the bifunctional N-acetylglucosamine-1-p... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 3fww
タイトルThe crystal structure of the bifunctional N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase/glucosamine-1-phosphate acetyltransferase from Yersinia pestis CO92
要素Bifunctional protein glmU
キーワードTRANSFERASE / N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase/glucosamine-1-phosphate acetyltransferase / structural genomics / CSGID / Acyltransferase / Cell shape / Cell wall biogenesis/degradation / Magnesium / Metal-binding / Multifunctional enzyme / Nucleotidyltransferase / Peptidoglycan synthesis / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / lipopolysaccharide biosynthetic process / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell morphogenesis / cell wall organization ...glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / lipopolysaccharide biosynthetic process / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell morphogenesis / cell wall organization / regulation of cell shape / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Hexapeptide repeat / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) ...Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Hexapeptide repeat / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional protein GlmU
類似検索 - 構成要素
生物種Yersinia pestis Pestoides F (ペスト菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Zhang, R. / Gu, M. / Stam, J. / Anderson, W. / Joachimiak, A. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The crystal structure of the bifunctional N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase/glucosamine-1-phosphate acetyltransferase from Yersinia pestis CO92
著者: Zhang, R. / Gu, M. / Anderson, W. / Joachimiak, A.
履歴
登録2009年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional protein glmU


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,9021
ポリマ－48,9021
非ポリマー00
水45025
1
A: Bifunctional protein glmU
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)293,4106
ポリマ－293,4106
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/21
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z+1/21
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/21
Buried area26520 Å2
ΔGint-111 kcal/mol
Surface area102060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.318, 88.318, 251.931
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional protein glmU / UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase / N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase / ...UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase / N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase / Glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase


分子量: 48901.695 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Yersinia pestis Pestoides F (ペスト菌)
株: CO92 / 遺伝子: gi: 16124227, glmU, YPDSF_3916 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: A4TSJ5, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase, glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.59 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.17M Sodium Acetate, Tris-HCl, 25.5% PEG4000, 15% Glycerol, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月6日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→34.804 Å / Num. all: 21276 / Num. obs: 20468 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 9.4 % / Biso Wilson estimate: 63 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 31.96
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.713 / Mean I/σ(I) obs: 1.58 / % possible all: 87.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
MERLOT位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HV9

1hv9


解像度: 2.5→34.804 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.89 / 位相誤差: 29.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2766 1050 5.13 %
Rwork0.2142 --
obs0.2173 20468 96.2 %
all-21276 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 63.871 Å2 / ksol: 0.314 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→34.804 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3330 0 0 25 3355
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073409
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0784627
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.2891232
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067546
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004607
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.60430.38051340.30592281X-RAY DIFFRACTION50
2.6043-2.74160.34641320.28272398X-RAY DIFFRACTION53
2.7416-2.91330.32211400.25392413X-RAY DIFFRACTION53
2.9133-3.13810.31731350.24092417X-RAY DIFFRACTION53
3.1381-3.45360.25741320.22352418X-RAY DIFFRACTION53
3.4536-3.95280.25451390.19822446X-RAY DIFFRACTION54
3.9528-4.97780.28391140.18742461X-RAY DIFFRACTION53
4.9778-34.80720.2631240.21012584X-RAY DIFFRACTION56
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 35.4054 Å / Origin y: 8.1767 Å / Origin z: 20.9506 Å
111213212223313233
T0.4328 Å2-0.1357 Å2-0.0864 Å2-0.2444 Å20.0511 Å2--0.3596 Å2
L0.5454 °2-0.0539 °20.2584 °2-0.6197 °2-0.0145 °2--1.5195 °2
S0.1364 Å °-0.073 Å °-0.2146 Å °-0.0239 Å °0.0396 Å °0.0571 Å °0.6683 Å °-0.2314 Å °-0.1538 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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