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- PDB-3fwv: Crystal Structure of a Redesigned TPR Protein, T-MOD(VMY), in Com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fwv
タイトルCrystal Structure of a Redesigned TPR Protein, T-MOD(VMY), in Complex with MEEVF Peptide
要素
  • Heat shock protein HSP 90-beta
  • Hsc70/Hsp90-organizing protein
キーワードCHAPERONE / tetratricopeptide repeat protein (TPR) / protein-peptide complex / designed protein / TPR / Nucleus / Phosphoprotein / TPR repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


HSP90-CDC37 chaperone complex / receptor ligand inhibitor activity / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / dynein axonemal particle / histone methyltransferase binding / ATP-dependent protein binding / positive regulation of protein localization to cell surface / protein kinase regulator activity ...HSP90-CDC37 chaperone complex / receptor ligand inhibitor activity / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / dynein axonemal particle / histone methyltransferase binding / ATP-dependent protein binding / positive regulation of protein localization to cell surface / protein kinase regulator activity / cellular response to interleukin-7 / protein folding chaperone complex / RND1 GTPase cycle / telomerase holoenzyme complex assembly / Respiratory syncytial virus genome replication / Uptake and function of diphtheria toxin / TPR domain binding / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / dendritic growth cone / The NLRP3 inflammasome / : / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / telomere maintenance via telomerase / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / chaperone-mediated protein complex assembly / HSF1 activation / Attenuation phase / RHOBTB2 GTPase cycle / cellular response to interleukin-4 / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / axonal growth cone / DNA polymerase binding / supramolecular fiber organization / chaperone-mediated protein folding / heat shock protein binding / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein folding chaperone / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / nitric-oxide synthase regulator activity / ESR-mediated signaling / positive regulation of cell differentiation / ATP-dependent protein folding chaperone / peptide binding / Hsp90 protein binding / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / placenta development / tau protein binding / kinase binding / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / histone deacetylase binding / Chaperone Mediated Autophagy / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / disordered domain specific binding / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / double-stranded RNA binding / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / MHC class II protein complex binding / regulation of protein localization / cellular response to heat / secretory granule lumen / Estrogen-dependent gene expression / ficolin-1-rich granule lumen / Potential therapeutics for SARS / protein dimerization activity / regulation of cell cycle / protein stabilization / cadherin binding / neuronal cell body / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / virion attachment to host cell / protein kinase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / cell surface / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
STI1/HOP, DP domain / STI1/HOP, DP domain / Tetratricopeptide repeat 2 / Tetratricopeptide repeat / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain ...STI1/HOP, DP domain / STI1/HOP, DP domain / Tetratricopeptide repeat 2 / Tetratricopeptide repeat / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / Tetratricopeptide repeat / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Heat shock protein HSP 90-beta / Stress-induced-phosphoprotein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Jackrel, M.E. / Valverde, R. / Regan, L.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2009
タイトル: Redesign of a protein-peptide interaction: characterization and applications
著者: Jackrel, M.E. / Valverde, R. / Regan, L.
履歴
登録2009年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22011年8月10日Group: Derived calculations
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: database_2 / entity_src_gen ...database_2 / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hsc70/Hsp90-organizing protein
B: Hsc70/Hsp90-organizing protein
C: Heat shock protein HSP 90-beta
D: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0038
ポリマ－31,7684
非ポリマー2354
水1,53185
1
A: Hsc70/Hsp90-organizing protein
C: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0014
ポリマ－15,8842
非ポリマー1172
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1360 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area7620 Å2
手法PISA
2
B: Hsc70/Hsp90-organizing protein
D: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0014
ポリマ－15,8842
非ポリマー1172
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1280 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area7600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.604, 66.599, 48.622
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.210, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Hsc70/Hsp90-organizing protein / Hop / Stress-induced-phosphoprotein 1 / STI1 / Transformation-sensitive protein IEF SSP 3521 / NY- ...Hop / Stress-induced-phosphoprotein 1 / STI1 / Transformation-sensitive protein IEF SSP 3521 / NY-REN-11 antigen


分子量: 15204.315 Da / 分子数: 2 / 断片: TPR repeats 4-6 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Based on the TPR2A domain of the protein HOP from Homo sapiens.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STIP1 / プラスミド: pProEx-HTA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P31948
#2: タンパク質・ペプチド Heat shock protein HSP 90-beta / HSP 90 / HSP 84


分子量: 679.781 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal residues / 由来タイプ: 合成
詳細: The author states that the peptide is a synthetic peptide based on the C-terminal region of the Hsp90 protein, but mutated from the sequence MEEVD in Homo sapiens to MEEVF.
由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: P08238
#3: 化合物
ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.81 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris pH 8.5, 30% PEG MME 2000, 5-10 mM NiCl2, 10% xylitol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年8月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 11529 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 5.7 % / Rsym value: 0.053
反射 シェル解像度: 2.2→2.8 Å / Rsym value: 0.187 / % possible all: 87.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.4.0077精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
精密化解像度: 2.2→33.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 17.134 / SU ML: 0.192 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.485 / ESU R Free: 0.252 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 550 4.8 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.187 11529 98.58 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 59.17 Å2 / Biso mean: 17.775 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.17 Å20 Å2-0.05 Å2
2---0.32 Å20 Å2
3---2.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→33.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2232 0 4 85 2321
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0222270
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021630
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2271.9713028
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.19733968
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0115262
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.06524.918122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.08515460
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8491512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2304
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022484
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02456
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3311.51332
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0761.5534
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.63922124
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.1893938
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8974.5904
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.258 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 34 -
Rwork0.214 680 -
all-714 -
obs--83.7 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.9359-0.66611.09878.90881.72267.2449-0.06960.0119-0.09920.11330.03750.6579-0.1525-0.57540.03210.0921-0.02180.01550.11920.03890.0888-29.47916.509-1.107
26.0736-1.4407-2.05494.43722.23213.15960.21680.27360.0384-0.2329-0.12370.1051-0.2377-0.118-0.09310.1266-0.0083-0.02860.10520.03980.0476-19.37418.499-5.098
310.48450.26173.379712.30410.1325.91080.0652-0.03760.5496-0.15340.1329-0.5448-0.52330.0241-0.1980.0754-0.0254-0.00540.10060.02850.1219-11.51426.7770.44
45.4544-1.8402-1.05334.46971.30642.7509-0.0363-0.0737-0.39730.1711-0.05250.16680.15940.06490.08880.1006-0.029-0.01840.0840.03170.1211-5.9310.8561.286
518.6688-5.9169-2.488811.8048-8.46389.7585-0.0122-0.191-0.71110.27060.1783-0.58981.45230.5894-0.16620.22150.0023-0.00660.18690.05160.2582.417-2.143-2.236
612.99160.9834-1.738614.60772.02974.5455-0.13040.4809-1.1973-0.80850.15710.64430.6441-0.0596-0.02680.18970.0154-0.030.17990.0050.1619-23.61420.37-27.166
74.64720.52381.12633.81551.26263.36810.0223-0.1606-0.13870.13090.01370.06470.0199-0.1218-0.03610.10990.0160.02420.12740.03130.0541-16.57627.008-19.008
85.2121-1.6115-4.87027.20811.967210.1-0.28410.1538-0.85870.0657-0.0486-0.19971.0507-0.19280.33270.1212-0.00450.02610.19070.03140.2997-4.56519.383-20.692
94.74871.44130.05665.34382.55043.83930.0275-0.26560.07720.0469-0.05270.0995-0.1209-0.11230.02520.08990.03070.01420.10730.01580.04080.04733.113-20.73
102.74791.36920.35666.4780.51087.44960.00640.02210.3534-0.2835-0.0398-0.0476-0.52830.05490.03350.06520.02630.01850.11780.00910.10634.33734.528-27.786
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A222 - 249
2X-RAY DIFFRACTION2A250 - 282
3X-RAY DIFFRACTION3A283 - 294
4X-RAY DIFFRACTION4A295 - 342
5X-RAY DIFFRACTION5A343 - 349
6X-RAY DIFFRACTION6B222 - 231
7X-RAY DIFFRACTION7B232 - 276
8X-RAY DIFFRACTION8B277 - 297
9X-RAY DIFFRACTION9B298 - 320
10X-RAY DIFFRACTION10B321 - 349

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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