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- PDB-3fws: Crystal Structure of the CBS domains from the Bacillus subtilis C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fws
タイトルCrystal Structure of the CBS domains from the Bacillus subtilis CcpN repressor complexed with AppNp, phosphate and magnesium ions
要素YqzB protein
キーワードTRANSCRIPTION / CBS DOMAIN DIMER / Metabolism regulator / Central glycolytic gene regulator
機能・相同性
機能・相同性情報


carbon catabolite repression of transcription / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Protein of unknown function UCP026546, HtH-CBS / : / Helix-turn-helix, type 11 / HTH domain / CBS-domain / CBS-domain / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBS domain superfamily / CBS domain / CBS domain ...Protein of unknown function UCP026546, HtH-CBS / : / Helix-turn-helix, type 11 / HTH domain / CBS-domain / CBS-domain / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBS domain superfamily / CBS domain / CBS domain / CBS domain profile. / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / PHOSPHATE ION / Transcriptional repressor CcpN
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Chaix, D. / Arold, S. / Hoh, F. / Declerck, N.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Ligand recognition by the energy sensor domain of the CcpN repressor
著者: Chaix, D. / de Guillen, K. / Coq, D.L. / Hoh, F. / Roumestand, C. / Aymerich, S. / Arold, S.T. / Declerck, N.
履歴
登録2009年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: YqzB protein
B: YqzB protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3079
ポリマ－36,0322
非ポリマー1,2757
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6410 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area13560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.025, 103.969, 98.387
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 YqzB protein / Central glycolytic gene regulator


分子量: 18016.092 Da / 分子数: 2
断片: CBS domain, regulatory domain of the transcription factor CcpN, UNP residues 63-212
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 遺伝子: yqzB / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: O34994
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.84 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 17% PEG 2000 MME, 0.1M HEPES, 8mg/ml Protein; Drops 1+1 microliter, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 78 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.97549 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97549 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→51.99 Å / Num. obs: 18288 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 26.233 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rsym value: 0.111 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 2.03→2.14 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.417 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Num. unique all: 17324 / Rsym value: 0.417 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
REFMAC5.4.0062精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3FV6

3fv6


解像度: 2.03→29.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 9.219 / SU ML: 0.136 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.222 / ESU R Free: 0.204 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26203 934 5.1 %RANDOM
Rwork0.18875 ---
obs0.19233 17324 99.77 %-
all-17324 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.269 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.56 Å20 Å20 Å2
2--0.75 Å20 Å2
3----0.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.03→29.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2285 0 75 86 2446
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0222383
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3662.0253237
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.4015289
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.62724.94591
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.1615461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.7461514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2020.2410
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0211640
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1451.51449
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.94122384
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3493934
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.1324.5853
LS精密化 シェル解像度: 2.03→2.082 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 76 -
Rwork0.205 1280 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.2263-0.96930.13411.74410.13181.58280.0546-0.1277-0.3876-0.088-0.03430.20760.1277-0.127-0.0203-0.0714-0.0336-0.02-0.08160.0281-0.1247-1.354834.893239.1421
22.8097-1.84190.03343.4502-0.02271.1597-0.02730.00450.1286-0.04550.0298-0.1803-0.01460.0822-0.0024-0.1291-0.01750.0009-0.0880.0088-0.171115.641348.754335.1718
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 149
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 146

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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