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- PDB-3fw1: Quinone Reductase 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fw1
タイトルQuinone Reductase 2
要素Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone]
キーワードOXIDOREDUCTASE / flavoprotein / metalloprotein / imatinib complex / Cytoplasm / FAD / Metal-binding / Phosphoprotein / Polymorphism / Zinc
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase (quinone) / dihydronicotinamide riboside quinone reductase activity / quinone catabolic process / resveratrol binding / oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors / melatonin binding / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / Phase I - Functionalization of compounds / chloride ion binding / FAD binding ...ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase (quinone) / dihydronicotinamide riboside quinone reductase activity / quinone catabolic process / resveratrol binding / oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors / melatonin binding / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / Phase I - Functionalization of compounds / chloride ion binding / FAD binding / electron transfer activity / oxidoreductase activity / protein homodimerization activity / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Flavodoxin-like fold / Flavodoxin-like fold / Flavodoxin domain / Flavoprotein-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Chem-STI / Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone]
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Winger, J.A. / Hantschel, O. / Superti-Furga, G. / Kuriyan, J.
引用ジャーナル: Bmc Struct.Biol. / 年: 2009
タイトル: The structure of the leukemia drug imatinib bound to human quinone reductase 2 (NQO2).
著者: Winger, J.A. / Hantschel, O. / Superti-Furga, G. / Kuriyan, J.
履歴
登録2009年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6906
ポリマ－26,1091
非ポリマー1,5815
水3,837213
1
A: Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone]
ヘテロ分子

A: Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,37912
ポリマ－52,2172
非ポリマー3,16210
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation16_555-y+1/2,-x+1/2,-z+1/21
Buried area10010 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area17490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.337, 100.337, 104.858
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-241-

HOH

21A-338-

HOH

31A-373-

HOH

41A-439-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone] / NRH dehydrogenase [quinone] 2 / NRH:quinone oxidoreductase 2 / Quinone reductase 2 / QR2


分子量: 26108.666 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The construct contains two extra N-terminal residues (GA) derived from the expression tag
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NMOR2, NQO2 / プラスミド: pETM30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Tuner(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P16083, EC: 1.10.99.2

-
非ポリマー , 5種, 218分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-STI / 4-(4-METHYL-PIPERAZIN-1-YLMETHYL)-N-[4-METHYL-3-(4-PYRIDIN-3-YL-PYRIMIDIN-2-YLAMINO)-PHENYL]-BENZAMIDE / STI-571 / IMATINIB / イマチニブ


分子量: 493.603 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H31N7O / コメント: 薬剤, 阻害剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 213 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 100 mM MES pH 6.0-6.2, 0.015 mM FAD, 62% MPD, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1.2547 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM Q315r / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 2007年7月25日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2547 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→31.864 Å / Num. all: 27269 / Num. obs: 27265 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rsym value: 0.083
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsRsym value% possible all
1.75-1.849.30.5591.30.559100
1.84-1.969.30.3132.40.313100
1.96-2.099.30.1993.60.199100
2.09-2.269.30.1424.90.142100
2.26-2.479.20.1016.80.101100
2.47-2.779.20.0788.40.078100
2.77-3.29.10.087.40.08100
3.2-3.918.50.0748.20.074100
3.91-5.539.20.04213.20.042100
5.53-36.258.70.03914.40.03999.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 40.1 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å29.38 Å
Translation2.5 Å29.38 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.25データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QR2

1qr2


解像度: 1.75→31.864 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 15.99 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1817 1395 5.12 %
Rwork0.1499 --
obs0.1515 27265 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 52.289 Å2 / ksol: 0.395 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.108 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.83 Å2-0 Å20 Å2
2---0.83 Å2-0 Å2
3---1.407 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→31.864 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3648 0 153 257 4058
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0123906
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0937052
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.07973
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.102288
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006584
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7501-1.81260.24861580.21262538X-RAY DIFFRACTION100
1.8126-1.88520.22681340.19672536X-RAY DIFFRACTION100
1.8852-1.97090.20871350.17082552X-RAY DIFFRACTION100
1.9709-2.07480.18751260.15422559X-RAY DIFFRACTION100
2.0748-2.20480.18171500.14182551X-RAY DIFFRACTION100
2.2048-2.3750.18111420.13632569X-RAY DIFFRACTION100
2.375-2.61390.16841300.1312590X-RAY DIFFRACTION100
2.6139-2.99190.17191460.1322576X-RAY DIFFRACTION100
2.9919-3.76850.13861360.12552638X-RAY DIFFRACTION100
3.7685-31.86920.17951380.15292761X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.030.62231.41130.7710.25730.8076-0.28160.26210.1431-0.29220.12160.1853-0.23670.25170.12860.2056-0.0844-0.06390.12530.02810.166827.08625.540511.4777
20.62120.28441.24450.18170.28372.41790.0777-0.13740.0046-0.0513-0.0530.14050.1695-0.3489-0.00230.1247-0.0103-0.04680.1561-0.03860.228710.080711.436425.1805
30.6690.57430.56560.96550.56670.636-0.13450.10340.039-0.18760.13760.1021-0.05840.0955-0.0110.1315-0.0265-0.02040.11380.00210.105126.896415.742315.7479
4-0.09910.7060.64021.51560.3850.08360.04650.2549-0.169-0.06590.3655-0.96310.06090.4326-0.42870.10020.0443-0.00630.2205-0.13850.323951.797916.956324.8825
51.43480.79251.13091.05911.24620.8802-0.19170.5697-0.2849-0.27550.4597-0.3219-0.1750.5241-0.2530.1635-0.09010.04890.3184-0.11360.152541.27315.395412.481
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 2:60)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 61:78)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 79:152)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 153:162)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 163:229)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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