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万見
- PDB-3fvq: Crystal structure of the nucleotide binding domain FbpC complexed... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fvq
タイトルCrystal structure of the nucleotide binding domain FbpC complexed with ATP
要素Fe(3+) ions import ATP-binding protein fbpC
キーワードHYDROLASE / Nucleotide Binding Domain / ABC Motor Domain / Ferric Iron Transport / ATP-binding / Cell inner membrane / Cell membrane / Ion transport / Iron / Iron transport / Membrane / Nucleotide-binding / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


ABC-type Fe3+ transporter / ABC-type ferric iron transporter activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #450 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #470 / FbpC, C-terminal regulatory nucleotide binding domain / : / FbpC C-terminal regulatory nucleotide binding domain / FbpC-like, regulatory domain / Ferric cations import ATP-binding protein fbpC family profile. / ABC transporter, ferric cation import, FbpC / : / ABC transporter-like, conserved site ...OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #450 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #470 / FbpC, C-terminal regulatory nucleotide binding domain / : / FbpC C-terminal regulatory nucleotide binding domain / FbpC-like, regulatory domain / Ferric cations import ATP-binding protein fbpC family profile. / ABC transporter, ferric cation import, FbpC / : / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Fe(3+) ions import ATP-binding protein FbpC
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria gonorrhoeae (淋菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / N? / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Newstead, S. / Bilton, P. / Carpenter, E.P. / Campopiano, D. / Iwata, S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: Insights into how nucleotide-binding domains power ABC transport.
著者: Newstead, S. / Fowler, P.W. / Bilton, P. / Carpenter, E.P. / Sadler, P.J. / Campopiano, D.J. / Sansom, M.S. / Iwata, S.
履歴
登録2009年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年10月17日Group: Database references
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fe(3+) ions import ATP-binding protein fbpC
B: Fe(3+) ions import ATP-binding protein fbpC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,9217
ポリマ－77,7862
非ポリマー1,1355
水9,404522
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9670 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area30470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.861, 89.095, 149.014
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Fe(3+) ions import ATP-binding protein fbpC


分子量: 38893.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Neisseria gonorrhoeae (淋菌) / 遺伝子: fbpC, NGO0215 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q5FA19, EC: 3.6.3.30
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 522 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AUTHORS STATE THAT THESE SEQUENCE CONFLICTS ARE DUE TO THIS GENE HAVING BEEN ISOLATED FROM A ...AUTHORS STATE THAT THESE SEQUENCE CONFLICTS ARE DUE TO THIS GENE HAVING BEEN ISOLATED FROM A CLINICAL ISOLATE OF N. GONORRHEA RATHER THAN THE ONE USED FOR THE SEQUENCING PROJECT. THESE MUTATIONS WERE PRESENT IN THE CLINICAL ISOLATE BUT ARE NOT IN ANY FUNCTIONALLY SIGNIFICANT AREAS OF THE PROTEIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.4 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG 6000, 0.1M MES, 0.2M CaCl2, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 190 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9797 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9797 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→76.4 Å / Num. all: 52525 / Num. obs: 51975 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.104
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.401 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 92.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: N? / 解像度: 1.9→52.27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.872 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 3.27 / SU ML: 0.099 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.191 / ESU R Free: 0.181 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25646 2624 5.1 %RANDOM
Rwork0.19468 ---
obs0.19784 49321 87.37 %-
all-49323 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.003 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å20 Å20 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3---0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→52.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5249 0 65 522 5836
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0225572
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6661.9977612
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3285736
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.60323.169243
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.0315928
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.2271553
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1160.2876
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0214237
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2220.22585
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.23696
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1680.2495
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0870.210
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2110.259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1510.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9141.53511
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.57625649
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.64532061
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2484.51940
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 201 -
Rwork0.235 3751 -
obs--91.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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