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- PDB-3fto: Crystal structure of OppA in a open conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fto
タイトルCrystal structure of OppA in a open conformation
要素Oligopeptide-binding protein oppA
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / oligo-peptide binding / voluminous binding cavity / venus fly-trap
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide transport / peptide transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / protein transport / periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Solute-binding protein family 5, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 signature. / Dipeptide-binding Protein; domain 3 / Dipeptide-binding Protein; Domain 3 / Peptide/nickel binding protein, MppA-type / Solute-binding protein family 5 domain / Solute-binding protein family 5 / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 Middle / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Oligopeptide-binding protein oppA
類似検索 - 構成要素
生物種Lactococcus lactis subsp. cremoris (乳酸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Berntsson, R.P.-A. / Oktaviani, N.A. / Fusetti, F. / Thunnissen, A.-M.W.H. / Poolman, B. / Slotboom, D.-J.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2009
タイトル: Selenomethionine incorporation in proteins expressed in Lactococcus lactis.
著者: Berntsson, R.P. / Alia Oktaviani, N. / Fusetti, F. / Thunnissen, A.M. / Poolman, B. / Slotboom, D.J.
履歴
登録2009年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Oligopeptide-binding protein oppA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,8011
ポリマ－65,8011
非ポリマー00
水4,234235
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.577, 122.287, 59.408
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.050, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Oligopeptide-binding protein oppA


分子量: 65801.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Construct lacking N-terminal signal sequence and cysteine used for lipid modification
由来: (組換発現) Lactococcus lactis subsp. cremoris (乳酸菌)
株: MG1363 / 遺伝子: llmg_0701, oppA / プラスミド: pAMP21
発現宿主: Lactococcus lactis subsp. cremoris (乳酸菌)
株 (発現宿主): MG1363 / 参照: UniProt: A2RJ53
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 235 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.43 % / Mosaicity: 0.814 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2M NaCl, 0.1M Na-Hepes, 20% PEG 6000, pH 7.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM16 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC Q210r / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 6.2 % / Av σ(I) over netI: 44.89 / 数: 136650 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Χ2: 4.59 / D res high: 2.38 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 22117 / % possible obs: 99.8
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
5.135098.510.08511.0066.1
4.075.1310010.0665.8396.2
3.554.0710010.0715.6056.2
3.233.5510010.0774.5036.2
33.2310010.0834.0186.3
2.82310010.0983.5236.2
2.682.8210010.1163.3556.2
2.562.6810010.1373.0616.3
2.472.5610010.1462.7026.1
2.382.4710010.1582.2776
反射解像度: 2.38→50 Å / Num. obs: 22117 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Χ2: 4.591 / Net I/σ(I): 44.886
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.38-2.4760.15822382.277100
2.47-2.566.10.14621732.702100
2.56-2.686.30.13722153.061100
2.68-2.826.20.11622093.355100
2.82-36.20.09821933.523100
3-3.236.30.08322164.018100
3.23-3.556.20.07722284.503100
3.55-4.076.20.07121915.605100
4.07-5.136.20.06622295.839100
5.13-506.10.085222511.00698.5

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散
Phasing MADD res high: 2.38 Å / D res low: 19.8 Å / FOM : 0.349 / FOM acentric: 0.359 / FOM centric: 0 / 反射: 22071 / Reflection acentric: 21450 / Reflection centric: 621
Phasing MAD setR cullis acentric: 1.68 / R cullis centric: 1 / 最高解像度: 2.38 Å / 最低解像度: 19.8 Å / Loc acentric: 0.2 / Loc centric: 0.1 / Power acentric: 0 / Power centric: 0 / Reflection acentric: 21450 / Reflection centric: 621
Phasing MAD set shell

ID: 1 / R cullis centric: 1 / Power acentric: 0 / Power centric: 0

解像度 (Å)R cullis acentricLoc acentricLoc centricReflection acentricReflection centric
10.34-19.81.180.30.221823
7-10.341.360.30.257941
5.29-71.560.30.1110256
4.25-5.291.210.20.2180769
3.55-4.251.250.20.1267685
3.05-3.551.530.20.1375299
2.67-3.052.350.10.14977117
2.38-2.673.20.106339131
Phasing MAD set site
IDAtom type symbolB isoFract xFract yFract zOccupancy
1SE30-0.637-0.914-0.20
2SE30-0.439-1.118-0.5970
3SE30-0.674-0.826-0.6170
4SE30-0.364-1.132-0.5530
5SE30-0.831-1.117-0.6390
6SE30-0.342-0.865-0.7190
7SE30-0.279-0.889-0.8010
8SE30-0.827-1.055-0.4490
9SE30-0.627-0.85-0.8470
10SE30-0.662-1.101-0.8090
11SE30-0.637-0.925-0.2620
12SE30-0.659-0.985-0.7540
13SE30-0.714-0.992-0.5650
14SE30-0.677-0.939-0.2160
Phasing MAD shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
10.34-19.80.4840.535024121823
7-10.340.4940.529062057941
5.29-70.4410.46301158110256
4.25-5.290.480.49901876180769
3.55-4.250.3430.35302761267685
3.05-3.550.4170.42803851375299
2.67-3.050.3050.312050944977117
2.38-2.670.2720.277064706339131
Phasing dm手法: Solvent flattening and Histogram matching / 反射: 22071
Phasing dm shell
解像度 (Å)Delta phi finalFOM 反射
8.26-10057.60.818513
6.57-8.2656.30.864510
5.79-6.5754.60.846503
5.28-5.79520.854501
4.89-5.2853.80.886522
4.57-4.89500.884575
4.31-4.5749.50.879604
4.09-4.3153.20.872668
3.9-4.0956.60.875653
3.73-3.955.30.86721
3.58-3.7362.50.85726
3.45-3.5851.40.868785
3.33-3.4554.10.855776
3.23-3.3357.40.86816
3.13-3.2354.20.862858
3.04-3.13550.84854
2.96-3.0456.90.841910
2.89-2.96560.815915
2.82-2.89620.824922
2.75-2.8262.20.7851003
2.69-2.7563.60.795954
2.64-2.6961.50.8131012
2.58-2.6463.60.791033
2.53-2.58660.7931061
2.48-2.5363.70.7531063
2.44-2.4868.20.7421099
2.38-2.4468.40.691514

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
直接法位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.38→21.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.861 / WRfactor Rfree: 0.281 / WRfactor Rwork: 0.215 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.9 / FOM work R set: 0.806 / SU B: 8.967 / SU ML: 0.213 / SU R Cruickshank DPI: 0.713 / SU Rfree: 0.315 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.713 / ESU R Free: 0.315 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 1128 5.1 %RANDOM
Rwork0.211 ---
obs0.214 22093 99.44 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 68.39 Å2 / Biso mean: 35.666 Å2 / Biso min: 9.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.21 Å2-0 Å20.63 Å2
2---1.16 Å20 Å2
3---1.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→21.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4354 0 0 235 4589
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0020.0224456
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.023857
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.6421.9526037
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.50339081
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.995558
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.28225.736197
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.55915761
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.979159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.040.2647
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.0214985
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.02854
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1611.52777
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0161.51137
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.30824467
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.43131679
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.6964.51570
LS精密化 シェル解像度: 2.38→2.44 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 67 -
Rwork0.24 1463 -
all-1530 -
obs--94.8 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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