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- PDB-3fri: Structure of the 16S rRNA methylase RmtB, I222 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fri
タイトルStructure of the 16S rRNA methylase RmtB, I222
要素16S rRNA methylase
キーワードTRANSFERASE / methyltransferase domain / N-terminal helical domain / Methyltransferase / Plasmid
機能・相同性
機能・相同性情報


16S rRNA (guanine1405-N7)-methyltransferase / rRNA methyltransferase activity / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Ribosomal RNA aminoglycoside-resistance methyltransferase, Gram-negative bacteria / Ribosomal RNA aminoglycoside-resistance methyltransferase / Ribosomal RNA methyltransferase (FmrO) / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich ...Ribosomal RNA aminoglycoside-resistance methyltransferase, Gram-negative bacteria / Ribosomal RNA aminoglycoside-resistance methyltransferase / Ribosomal RNA methyltransferase (FmrO) / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / 16S rRNA (guanine(1405)-N(7))-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Schmitt, E. / Galimand, M. / Panvert, M. / Dupechez, M. / Courvalin, P. / Mechulam, Y.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structural bases for 16 S rRNA methylation catalyzed by ArmA and RmtB methyltransferases
著者: Schmitt, E. / Galimand, M. / Panvert, M. / Courvalin, P. / Mechulam, Y.
履歴
登録2009年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 16S rRNA methylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0862
ポリマ－27,7021
非ポリマー3841
水4,396244
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.480, 94.460, 98.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-464-

HOH

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要素

#1: タンパク質 16S rRNA methylase / Rmtb / 16S ribosomal RNA methylase / RmtB protein


分子量: 27701.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: RmtB / プラスミド: pet28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-rosetta
参照: UniProt: Q763K9, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 244 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.79 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG 3350, 50mM Bis-Tris pH6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 150 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年5月20日
放射モノクロメーター: Sagitally focused Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→48.45 Å / Num. all: 24838 / Num. obs: 24613 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.58 % / Biso Wilson estimate: 19.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 17.33
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 3.62 % / Rmerge(I) obs: 0.394 / Mean I/σ(I) obs: 3.21 / Num. unique all: 3657 / Rsym value: 0.394 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
CNS1.21精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3B89

3b89


解像度: 1.8→34.55 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2329 1405 -random
Rwork0.2125 ---
obs0.2125 23967 96.5 %-
all-24838 --
原子変位パラメータBiso mean: 22.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.873 Å20 Å20 Å2
2---3.841 Å20 Å2
3---6.714 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→34.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1856 0 26 244 2126
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.3911.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.1442
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.2362
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.0382.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.375
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0054
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.82 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.3259 50
Rwork0.2834 -
obs-789

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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