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- PDB-3fqj: Crystal Structure of the Mouse Dom3Z in Complex with GDP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fqj
タイトルCrystal Structure of the Mouse Dom3Z in Complex with GDP
要素Protein Dom3Z
キーワードPROTEIN BINDING / hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA NAD+-cap (NAD+-forming) hydrolase activity / RNA destabilization / mRNA 5'-diphosphatase activity / NAD-cap decapping / nucleic acid metabolic process / nuclear mRNA surveillance / 5'-3' exonuclease activity / mRNA catabolic process / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 ...RNA NAD+-cap (NAD+-forming) hydrolase activity / RNA destabilization / mRNA 5'-diphosphatase activity / NAD-cap decapping / nucleic acid metabolic process / nuclear mRNA surveillance / 5'-3' exonuclease activity / mRNA catabolic process / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ / mRNA binding / nucleotide binding / magnesium ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
RAI1-like / RAI1-like family / RAI1 like PD-(D/E)XK nuclease
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Decapping and exoribonuclease protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.623 Å
データ登録者Xiang, S. / Tong, L.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2009
タイトル: Structure and function of the 5'-->3' exoribonuclease Rat1 and its activating partner Rai1.
著者: Xiang, S. / Cooper-Morgan, A. / Jiao, X. / Kiledjian, M. / Manley, J.L. / Tong, L.
履歴
登録2009年1月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein Dom3Z
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,9753
ポリマ－47,5081
非ポリマー4682
水2,234124
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.293, 73.573, 108.890
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein Dom3Z / Dom-3 homolog Z


分子量: 47507.629 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Dom3z, Ng6 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: O70348
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.95 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M potassium phosphate monobasic and 25% (w/v) PEG 3350, pH 7.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: Mar CCD M-165 / 検出器: CCD / 日付: 2008年8月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 14312 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.131 / Χ2: 1.399 / Net I/σ(I): 11.052
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.6-2.693.40.48913731.32997.7
2.69-2.83.40.3214141.01199
2.8-2.933.40.28414111.06699.4
2.93-3.083.40.21514191.0499.6
3.08-3.283.40.16514231.10899.6
3.28-3.533.40.13314241.45598.8
3.53-3.883.30.12214171.99598.2
3.88-4.443.40.08414521.58999
4.44-5.593.40.07814511.62898.6
5.59-303.20.07715281.79796.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.623→29.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.862 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 22.313 / SU ML: 0.238 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.772 / ESU R Free: 0.338 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 720 5 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.207 14277 97.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 52.53 Å2 / Biso mean: 27.371 Å2 / Biso min: 9.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.23 Å20 Å20 Å2
2--0.32 Å20 Å2
3----0.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.623→29.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2856 0 29 124 3009
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0222984
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0951.9624073
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7785351
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.47222.5148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.01415444
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.771528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2408
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022374
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.21320
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.21967
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1540.2154
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1460.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1920.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3951.51814
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.70622869
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.90931369
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6034.51204
LS精密化 シェル解像度: 2.623→2.691 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.375 61 -
Rwork0.311 856 -
all-917 -
obs--87.25 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -6.0694 Å / Origin y: -20.6719 Å / Origin z: 20.3038 Å
111213212223313233
T0.0138 Å20.0043 Å2-0.0146 Å2--0.0278 Å2-0.0287 Å2---0.0337 Å2
L0.7368 °20.2259 °2-0.1245 °2-0.9691 °2-0.4659 °2--0.946 °2
S-0.0154 Å °-0.017 Å °-0.0063 Å °-0.033 Å °-0.007 Å °0.0139 Å °0.0185 Å °-0.0305 Å °0.0224 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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