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- PDB-3fqe: Crystal structure of spleen tyrosine kinase complexed with YM193306 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fqe
タイトルCrystal structure of spleen tyrosine kinase complexed with YM193306
要素Tyrosine-protein kinase SYK
キーワードTRANSFERASE / SYK / SPLEEN TYPROSINE KINASE / KINASE INHIBITOR / PYRIMIDINE-5-CARBOXAMIDE / ATP-binding / Host-virus interaction / Kinase / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / SH2 domain / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-15 receptor binding / regulation of superoxide anion generation / regulation of neutrophil degranulation / regulation of arachidonate secretion / positive regulation of interleukin-3 production / gamma-delta T cell differentiation / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / cellular response to lectin / B cell receptor complex / Toll-like receptor binding ...interleukin-15 receptor binding / regulation of superoxide anion generation / regulation of neutrophil degranulation / regulation of arachidonate secretion / positive regulation of interleukin-3 production / gamma-delta T cell differentiation / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / cellular response to lectin / B cell receptor complex / Toll-like receptor binding / regulation of platelet aggregation / serotonin secretion by platelet / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / leukocyte activation involved in immune response / positive regulation of mast cell cytokine production / neutrophil activation involved in immune response / positive regulation of mast cell degranulation / lymph vessel development / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / cell surface pattern recognition receptor signaling pathway / regulation of platelet activation / cell activation / beta selection / cellular response to molecule of fungal origin / FLT3 signaling through SRC family kinases / early phagosome / leukotriene biosynthetic process / regulation of phagocytosis / macrophage activation involved in immune response / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / interleukin-3-mediated signaling pathway / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / cellular response to lipid / regulation of DNA-binding transcription factor activity / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Interleukin-2 signaling / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / blood vessel morphogenesis / positive regulation of B cell differentiation / leukocyte cell-cell adhesion / T cell receptor complex / mast cell degranulation / Dectin-2 family / positive regulation of interleukin-4 production / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / Fc-epsilon receptor signaling pathway / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / phospholipase binding / amyloid-beta clearance / positive regulation of interleukin-10 production / positive regulation of receptor internalization / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / FCGR activation / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / positive regulation of type I interferon production / Role of phospholipids in phagocytosis / positive regulation of bone resorption / phosphatase binding / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Signaling by CSF3 (G-CSF) / GPVI-mediated activation cascade / neutrophil chemotaxis / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of interleukin-12 production / Integrin signaling / positive regulation of TORC1 signaling / FCERI mediated Ca+2 mobilization / SH2 domain binding / B cell differentiation / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / positive regulation of calcium-mediated signaling / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / positive regulation of superoxide anion generation / animal organ morphogenesis / integrin-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-8 production / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / B cell receptor signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / Regulation of signaling by CBL / non-specific protein-tyrosine kinase / apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein-containing complex assembly / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / calcium-mediated signaling / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / peptidyl-tyrosine phosphorylation / receptor internalization / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / platelet activation / positive regulation of interleukin-6 production / CLEC7A (Dectin-1) signaling / cellular response to amyloid-beta / protein import into nucleus / positive regulation of tumor necrosis factor production / kinase activity / integrin binding
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain ...Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-P5C / Tyrosine-protein kinase SYK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Kuglstatter, A. / Villasenor, A.G.
引用ジャーナル: Chem.Biol.Drug Des. / 年: 2009
タイトル: Structural insights for design of potent spleen tyrosine kinase inhibitors from crystallographic analysis of three inhibitor complexes.
著者: Villasenor, A.G. / Kondru, R. / Ho, H. / Wang, S. / Papp, E. / Shaw, D. / Barnett, J.W. / Browner, M.F. / Kuglstatter, A.
履歴
登録2009年1月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase SYK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2242
ポリマ－33,8841
非ポリマー3401
水95553
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.782, 84.974, 90.148
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase SYK / Spleen tyrosine kinase


分子量: 33884.004 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 365-635, Protein kinase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SYK / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P43405, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-P5C / 2-{[(1R,2S)-2-aminocyclohexyl]amino}-4-[(3-methylphenyl)amino]pyrimidine-5-carboxamide


分子量: 340.423 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H24N6O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.29 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 28% PEG 4000, 0.2M AMMONIUM SULFATE, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 283K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→45 Å / Num. obs: 10826 / % possible obs: 93.7 % / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 48.5 Å2 / Rsym value: 0.15 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 743 / Rsym value: 0.528 / % possible all: 68

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
CNS精密化
ADSCQuantumデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1XBB

1xbb


解像度: 2.5→45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 23.344 / SU ML: 0.231 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.727 / ESU R Free: 0.307 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25313 515 4.8 %RANDOM
Rwork0.20019 ---
obs0.20276 10234 96.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.146 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.45 Å20 Å20 Å2
2---1.53 Å20 Å2
3---1.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2193 0 25 53 2271
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0222273
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1581.9733063
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4475266
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.03524.151106
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.46915414
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.5891512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2318
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021708
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1880.2935
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.21526
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1460.270
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1490.231
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.040.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5751.51390
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.95822143
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.23431064
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0544.5920
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 43 -
Rwork0.231 728 -
obs--98.59 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 3.671 Å / Origin y: 10.3191 Å / Origin z: 19.8872 Å
111213212223313233
T0.1102 Å2-0.0137 Å20.0045 Å2-0.1235 Å2-0.0056 Å2--0.0733 Å2
L1.1915 °2-0.207 °2-0.6243 °2-1.3816 °2-0.244 °2--0.4194 °2
S-0.0222 Å °0.0668 Å °-0.0004 Å °-0.0557 Å °-0.0128 Å °-0.0233 Å °0.0446 Å °-0.0518 Å °0.035 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1001 - 2084
2X-RAY DIFFRACTION1A1
3X-RAY DIFFRACTION1A363 - 639

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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