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- PDB-3fps: The Structure of Sarcoplasmic Reticulum Ca2+-ATPase Bound To Cycl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fps
タイトルThe Structure of Sarcoplasmic Reticulum Ca2+-ATPase Bound To Cyclopiazonic and ADP
要素Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1
キーワードHYDROLASE / CALCIUM-TRANSPORTING ATPASE SARCOPLASMIC RETICULUM / FAST TWITCH SKELETAL MUSCLE ISOFORM / ENDOPLASMIC RETICULUM
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cardiac muscle cell contraction / positive regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / positive regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / positive regulation of fast-twitch skeletal muscle fiber contraction / H zone / calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / negative regulation of striated muscle contraction / regulation of striated muscle contraction / P-type Ca2+ transporter / P-type calcium transporter activity ...positive regulation of cardiac muscle cell contraction / positive regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / positive regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / positive regulation of fast-twitch skeletal muscle fiber contraction / H zone / calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / negative regulation of striated muscle contraction / regulation of striated muscle contraction / P-type Ca2+ transporter / P-type calcium transporter activity / I band / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / sarcoplasmic reticulum membrane / sarcoplasmic reticulum / calcium ion transport / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus ...Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / HAD superfamily/HAD-like / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Distorted Sandwich / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Chem-CZA / Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Moncoq, K. / Morth, J.P. / Bublitz, M. / Laursen, M. / Nissen, P. / Young, H.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Cyclopiazonic acid is complexed to a divalent metal ion when bound to the sarcoplasmic reticulum Ca2+-ATPase.
著者: Laursen, M. / Bublitz, M. / Moncoq, K. / Olesen, C. / Moller, J.V. / Young, H.S. / Nissen, P. / Morth, J.P.
履歴
登録2009年1月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年4月2日Group: Database references
改定 1.32017年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.62025年3月19日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_database_related / Item: _pdbx_database_related.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,4155
ポリマ－109,6031
非ポリマー8124
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.340, 96.500, 155.130
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.84, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1 / SERCA1 / CA(2+) ATPASE / Calcium pump 1 / Calcium-transporting ATPase sarcoplasmic reticulum type / ...SERCA1 / CA(2+) ATPASE / Calcium pump 1 / Calcium-transporting ATPase sarcoplasmic reticulum type / fast twitch skeletal muscle isoform / SR Ca(2+)-ATPase 1 / Endoplasmic reticulum class 1/2 Ca(2+) ATPase


分子量: 109602.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: twitch skeletal muscle / 参照: UniProt: P04191, Ca2+-transporting ATPase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-CZA / (6AR,11AS,11BR)-10-ACETYL-9-HYDROXY-7,7-DIMETHYL-2,6,6A,7,11A,11B-HEXAHYDRO-11H-PYRROLO[1',2':2,3]ISOINDOLO[4,5,6-CD]INDOL-11-ONE


分子量: 336.384 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H20N2O3
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細DPEDERRK (994-1001) HAVE BEEN REPLACED DURING EXON SPLICING WITH G. UNIPROT P04191 SHOWS THAT ...DPEDERRK (994-1001) HAVE BEEN REPLACED DURING EXON SPLICING WITH G. UNIPROT P04191 SHOWS THAT DPEDERRK (994-1001)-> G IN ISOFORM SERCA1A

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.01 %
結晶化温度: 284 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.1
詳細: 2.75-3% PEG3350, 25% GLYCEROL, 20mM MGCL2, 0.1mM EGTA, 20mM MES, pH 6.1, VAPOR DIFFUSION, temperature 284K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンALS 8.3.111.11587
シンクロトロンALS 8.2.221
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 2101CCD2005年5月26日
ADSC QUANTUM 3152CCD2005年8月25日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SI(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SI(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.115871
211
反射解像度: 3.2→40 Å / Num. obs: 30131 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 93 Å2
反射 シェル解像度: 3.2→3.3 Å / 冗長度: 3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique all: 2653 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIX(phenix.phaser)モデル構築
PHENIX(phenix.refine)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2OA0

2oa0


解像度: 3.2→24.891 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.29 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 22.61 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.241 1532 5.09 %
Rwork0.222 28578 -
obs0.223 30110 99.07 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 71.752 Å2 / ksol: 0.252 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 433.47 Å2 / Biso mean: 141.139 Å2 / Biso min: 47.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.981 Å20 Å21.355 Å2
2--3.002 Å20 Å2
3----2.021 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→24.891 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7671 0 54 10 7735
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.017871
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.25510687
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0921235
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011363
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.8952932
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11 / % reflection obs: 99 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
3.2-3.30310.28861430.32962595
3.3031-3.42090.27341370.29322548
3.4209-3.55750.24761450.25692575
3.5575-3.71890.30971410.2562595
3.7189-3.91420.23171220.2262592
3.9142-4.15840.21281530.20812599
4.1584-4.47780.23091320.1882582
4.4778-4.92520.19931420.18952591
4.9252-5.63070.21641420.19622628
5.6307-7.06710.24031380.23472616
7.0671-24.89180.24521370.19872657
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7547-0.44590.4501-0.5301-0.94311.00080.16950.7659-0.0776-0.68150.01610.00040.33130.2099-0.16881.7602-0.0933-0.03531.3678-0.01760.663424.9515-15.72814.2946
21.27030.23670.40420.29081.50180.6755-0.02560.7655-0.0068-1.3084-0.18940.0859-0.8669-0.40730.22342.64020.2299-0.32791.78890.09670.59910.4573-3.92262.2547
3-0.069-0.80740.58743.40910.12493.79280.07450.09540.23360.11330.026-0.91770.15630.7848-0.09720.53560.00890.05370.80710.03421.008546.5566-20.630959.2032
41.1614-0.3053-0.31212.58991.90043.18420.09310.0240.1494-0.1033-0.0733-0.0214-0.18120.0407-0.01190.5353-0.02050.0040.50360.04590.707223.62731.955667.0641
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 45:122 OR RESID 238:359) OR CHAIN A AND (RESID 1001)A45 - 122
2X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 45:122 OR RESID 238:359) OR CHAIN A AND (RESID 1001)A238 - 359
3X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 742:994) OR CHAIN A AND (RESID 995:996)A1 - 994
4X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 1:44 OR RESID 123:237)A1 - 44
5X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 1:44 OR RESID 123:237)A123 - 237
6X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESID 360:741) OR CHAIN A AND (RESID 1002)A1 - 994

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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