[日本語] English
万見
- PDB-3fo8: Crystal structure of the bacteriophage T4 tail sheath protein, pr... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fo8
タイトルCrystal structure of the bacteriophage T4 tail sheath protein, protease resistant fragment gp18PR
要素Tail sheath protein Gp18
キーワードVIRAL PROTEIN / mostly beta / viral structural protein / bacteriophage T4 / tail sheath
機能・相同性
機能・相同性情報


virus tail, sheath / symbiont genome ejection through host cell envelope, contractile tail mechanism
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2160 / Thrombin, subunit H - #380 / : / Tail sheath protein Gp18-like domain I / : / Tail sheath protein Gp18 domain III N-terminal region / Phage tail sheath protein, beta-sandwich domain / Phage tail sheath protein beta-sandwich domain / : / Tail sheath protein, subtilisin-like domain ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2160 / Thrombin, subunit H - #380 / : / Tail sheath protein Gp18-like domain I / : / Tail sheath protein Gp18 domain III N-terminal region / Phage tail sheath protein, beta-sandwich domain / Phage tail sheath protein beta-sandwich domain / : / Tail sheath protein, subtilisin-like domain / Phage tail sheath protein subtilisin-like domain / Tail sheath protein, C-terminal domain / Phage tail sheath C-terminal domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / Thrombin, subunit H / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Tail sheath protein
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Aksyuk, A.A. / Leiman, P.G. / Kurochkina, L.P. / Shneider, M.M. / Kostyuchenko, V.A. / Mesyanzhinov, V.V. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2009
タイトル: The tail sheath structure of bacteriophage T4: a molecular machine for infecting bacteria.
著者: Anastasia A Aksyuk / Petr G Leiman / Lidia P Kurochkina / Mikhail M Shneider / Victor A Kostyuchenko / Vadim V Mesyanzhinov / Michael G Rossmann /
要旨: The contractile tail of bacteriophage T4 is a molecular machine that facilitates very high viral infection efficiency. Its major component is a tail sheath, which contracts during infection to less ...The contractile tail of bacteriophage T4 is a molecular machine that facilitates very high viral infection efficiency. Its major component is a tail sheath, which contracts during infection to less than half of its initial length. The sheath consists of 138 copies of the tail sheath protein, gene product (gp) 18, which surrounds the central non-contractile tail tube. The contraction of the sheath drives the tail tube through the outer membrane, creating a channel for the viral genome delivery. A crystal structure of about three quarters of gp18 has been determined and was fitted into cryo-electron microscopy reconstructions of the tail sheath before and after contraction. It was shown that during contraction, gp18 subunits slide over each other with no apparent change in their structure.
履歴
登録2008年12月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
D: Tail sheath protein Gp18
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9462
ポリマ－29,8871
非ポリマー591
水7,602422
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Tail sheath protein Gp18
ヘテロ分子
x 24


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)718,71548
ポリマ－717,29824
非ポリマー1,41724
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_675-x+1,-y+2,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation4_575x,-y+2,-z1
crystal symmetry operation17_566x,z+1,-y+11
crystal symmetry operation18_664-x+1,z+1,y-11
crystal symmetry operation19_666-x+1,-z+1,-y+11
crystal symmetry operation20_564x,-z+1,y-11
crystal symmetry operation57_464y-1/2,z+1,x-1/21
crystal symmetry operation58_665-y+3/2,z+1,-x+1/21
crystal symmetry operation59_465y-1/2,-z+1,-x+1/21
crystal symmetry operation60_664-y+3/2,-z+1,x-1/21
crystal symmetry operation69_555z+1/2,y,-x+1/21
crystal symmetry operation70_574z+1/2,-y+2,x-1/21
crystal symmetry operation71_554-z+1/2,y,x-1/21
crystal symmetry operation72_575-z+1/2,-y+2,-x+1/21
crystal symmetry operation77_554z+1/2,x+1/2,y-11
crystal symmetry operation78_566z+1/2,-x+3/2,-y+11
crystal symmetry operation79_564-z+1/2,-x+3/2,y-11
crystal symmetry operation80_556-z+1/2,x+1/2,-y+11
crystal symmetry operation85_455y-1/2,x+1/2,-z1
crystal symmetry operation86_665-y+3/2,-x+3/2,-z1
crystal symmetry operation87_465y-1/2,-x+3/2,z1
crystal symmetry operation88_655-y+3/2,x+1/2,z1
Buried area48210 Å2
ΔGint-279.2 kcal/mol
Surface area273280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)203.665, 203.665, 203.665
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number209
Space group name H-MF432
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-453-

HOH

21D-707-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Tail sheath protein Gp18


分子量: 29887.404 Da / 分子数: 1
断片: protease resistant fragment gp18PR: UNP Residues 83-365
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
遺伝子: 18, GB AAA32541.1 / プラスミド: pET22 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P13332
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 422 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AUTHORS STATE THAT THE SEQUENCE COMPLETELY AGREES WITH THE GENBANK ENTRY AAA32541, PUBMED REPORT ...AUTHORS STATE THAT THE SEQUENCE COMPLETELY AGREES WITH THE GENBANK ENTRY AAA32541, PUBMED REPORT 2964531. THE SEQUENCE DIFFERENCES MAY REFLECT THE SEQUENCE VARIATION BETWEEN THE VIRUS STRAINS.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.12 % / 解説: The structure factor file contains Friedel pairs
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1.2M Sodium acetate, 1M Imidazole pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97942, 0.97956, 0.97818
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月10日 / 詳細: Adjustable focusing mirrors in K-B geometry
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: MAD / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979421
20.979561
30.978181
反射解像度: 1.8→36 Å / Num. obs: 61873 / % possible obs: 88.11 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Χ2: 2.867 / Net I/σ(I): 26.802
反射 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.794 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 2112 / Χ2: 1.19 / % possible all: 95.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELXC/D/E位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→36 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.38 / FOM work R set: 0.835 / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.88 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: The Friedel pairs were used in phasing
Rfactor反射数%反射
Rfree0.219 2785 4.99 %
Rwork0.19 --
all0.2141 61873 -
obs0.191 55815 88.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.779 Å2 / ksol: 0.364 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 63.35 Å2 / Biso mean: 22.108 Å2 / Biso min: 8.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2060 0 8 422 2490
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052110
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0132870
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073330
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005373
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.563746
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8-1.830.2661320.2592539267185
1.83-1.8640.2771360.242607274387
1.864-1.90.2951180.2462597271586
1.9-1.9380.3271260.2322607273386
1.938-1.980.2541300.2242609273986
1.98-2.0260.2761340.2152565269986
2.026-2.0770.2151640.2092536270085
2.077-2.1330.2861280.2062503263183
2.133-2.1960.2461610.2062482264384
2.196-2.2670.2751230.2232585270884
2.267-2.3480.231050.2222497260283
2.348-2.4420.281060.2222563266984
2.442-2.5530.2591390.2062547268686
2.553-2.6880.241560.2032642279888
2.688-2.8560.2281340.1992721285590
2.856-3.0760.1941490.1922796294593
3.076-3.3860.1841360.1732876301295
3.386-3.8750.1731620.142901306396
3.875-4.880.1591680.1352908307697
4.88-36.010.1761780.1622949312798

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る