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- PDB-3fmo: Crystal structure of the nucleoporin Nup214 in complex with the D... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fmo
タイトルCrystal structure of the nucleoporin Nup214 in complex with the DEAD-box helicase Ddx19
要素
  • ATP-dependent RNA helicase DDX19B
  • Nuclear pore complex protein Nup214
キーワードOncoprotein/Hydrolase / nuclear porin / nuclear pore complex / nucleocytoplasmic transport / mRNA export / protein interaction / helicase / beta-propeller / DEAD box / Glycoprotein / mRNA transport / Nucleus / Phosphoprotein / Protein transport / Proto-oncogene / Translocation / Transport / ATP-binding / Hydrolase / Membrane / Nucleotide-binding / RNA-binding / Protein transport-Hydrolase COMPLEX / Oncoprotein-Hydrolase COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic side of nuclear pore / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / regulation of nucleocytoplasmic transport / nuclear export signal receptor activity / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA ...cytoplasmic side of nuclear pore / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / regulation of nucleocytoplasmic transport / nuclear export signal receptor activity / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / structural constituent of nuclear pore / nuclear localization sequence binding / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / SUMOylation of RNA binding proteins / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / tRNA processing in the nucleus / RNA export from nucleus / nucleocytoplasmic transport / Viral Messenger RNA Synthesis / poly(A)+ mRNA export from nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / SUMOylation of DNA replication proteins / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / nuclear pore / mRNA export from nucleus / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / protein export from nucleus / HCMV Late Events / helicase activity / Transcriptional regulation by small RNAs / ISG15 antiviral mechanism / HCMV Early Events / protein import into nucleus / cytoplasmic stress granule / nuclear envelope / snRNP Assembly / RNA helicase activity / regulation of cell cycle / RNA helicase / mRNA binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nuclear pore complex protein Nup214, phenylalanine-glycine (FG) domain / Nucleoporin Nup214 phenylalanine-glycine (FG) domain / Nucleoporin Nup159/Nup146, N-terminal / NUP159/214 beta propeller / Nuclear pore complex protein / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain ...Nuclear pore complex protein Nup214, phenylalanine-glycine (FG) domain / Nucleoporin Nup214 phenylalanine-glycine (FG) domain / Nucleoporin Nup159/Nup146, N-terminal / NUP159/214 beta propeller / Nuclear pore complex protein / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Nuclear pore complex protein Nup214 / ATP-dependent RNA helicase DDX19B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.51 Å
データ登録者Napetschnig, J. / Debler, E.W. / Blobel, G. / Hoelz, A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Structural and functional analysis of the interaction between the nucleoporin Nup214 and the DEAD-box helicase Ddx19.
著者: Napetschnig, J. / Kassube, S.A. / Debler, E.W. / Wong, R.W. / Blobel, G. / Hoelz, A.
履歴
登録2008年12月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear pore complex protein Nup214
B: ATP-dependent RNA helicase DDX19B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,8894
ポリマ－83,3702
非ポリマー5192
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.484, 115.392, 143.461
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細chains A,B

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要素

#1: タンパク質 Nuclear pore complex protein Nup214 / Nucleoporin Nup214 / 214 kDa nucleoporin / Protein CAN


分子量: 49730.020 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NUP214, CAIN, CAN, KIAA0023 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35658
#2: タンパク質 ATP-dependent RNA helicase DDX19B / DEAD box protein 19B / DEAD box RNA helicase DEAD5


分子量: 33639.629 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDX19B, DBP5, DDX19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UMR2, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.34 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: sodium di-hydrogen phosphate, di-potassium hydrogen phosphate, sodium acetate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月5日
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 34373 / Num. obs: 33892 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 13.8 % / Rsym value: 0.105
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 10.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 3353 / Rsym value: 0.687 / % possible all: 89.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2OIT

2oit


解像度: 2.51→45.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 20.314 / SU ML: 0.2 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.406 / ESU R Free: 0.267 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24199 1528 4.9 %RANDOM
Rwork0.19898 ---
obs0.20102 29350 91.27 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.485 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.82 Å20 Å2-0 Å2
2---3.51 Å20 Å2
3----5.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.51→45.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5118 0 33 32 5183
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0225265
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023590
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4921.9927156
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.87238854
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9985651
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.53925.28214
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.74315936
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6521521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2818
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025712
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02943
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.2995
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2020.23623
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1870.22526
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0930.23044
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.140.2128
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1640.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2650.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2140.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9021.54166
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1111.51288
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.06625349
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.36732309
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0294.51807
LS精密化 シェル解像度: 2.51→2.573 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.377 89 -
Rwork0.321 1439 -
obs--78.64 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2685-0.08950.55511.4607-0.45212.28120.0103-0.05530.0161-0.2448-0.01980.04910.24710.09960.0095-0.15150.03310.0339-0.09470.0256-0.084624.27643.39316.5871
21.0299-0.12080.27072.1876-0.6873.080.14490.0950.03540.131-0.0801-0.02290.02690.1238-0.0648-0.2355-0.0033-0.0029-0.02520.0455-0.031832.7608-13.412943.8545
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA9 - 4289 - 428
2X-RAY DIFFRACTION2BB69 - 30069 - 300

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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