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- PDB-3flg: The PWWP domain of Human DNA (cytosine-5-)-methyltransferase 3 beta -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3flg
タイトルThe PWWP domain of Human DNA (cytosine-5-)-methyltransferase 3 beta
要素DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B
キーワードTRANSFERASE / DNMT3B / PWWP domain / methyltransferase 3 beta / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / Alternative splicing / Disease mutation / DNA-binding / Metal-binding / Methyltransferase / Nucleus / Polymorphism / S-adenosyl-L-methionine / Ubl conjugation / Zinc / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpG substrates / DNA-methyltransferase activity / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / SUMOylation of DNA methylation proteins / catalytic complex / DNA methylation / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / NoRC negatively regulates rRNA expression ...DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpG substrates / DNA-methyltransferase activity / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / SUMOylation of DNA methylation proteins / catalytic complex / DNA methylation / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / NoRC negatively regulates rRNA expression / transcription corepressor activity / methylation / positive regulation of gene expression / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
PWWP, helical domain / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B, ADD domain / Transcription Termination Factor Rho, Rna-binding Domain; Chain A, Domain 1 / DNMT3, cysteine rich ADD domain / : / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / DNMT3, ADD PHD zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site ...PWWP, helical domain / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B, ADD domain / Transcription Termination Factor Rho, Rna-binding Domain; Chain A, Domain 1 / DNMT3, cysteine rich ADD domain / : / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / DNMT3, ADD PHD zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / SH3 type barrels. - #140 / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger, FYVE/PHD-type / SH3 type barrels. / Roll / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Amaya, M.F. / Zeng, H. / MacKenzie, F. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Botchkarev, A. / Min, J. / Wu, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the PWWP domain of Human DNA (cytosine-5-)-methyltransferase 3 beta
著者: Zeng, H. / Amaya, M.F. / MacKenzie, F. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Wu, H.
履歴
登録2008年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7561
ポリマ－16,7561
非ポリマー00
水2,252125
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.170, 75.062, 34.488
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-175-

HOH

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要素

#1: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B / Dnmt3b / DNA methyltransferase HsaIIIB / DNA MTase HsaIIIB / M.HsaIIIB


分子量: 16755.896 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNMT3B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UBC3, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.21 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Purified DNMT3B was crystallized using sitting drop vapor diffusion method at 20 C by mixing 1 ul of the protein solution with 1 ul of the reservoir solution containing 30% PEG 2,000 MME, 0.2 ...詳細: Purified DNMT3B was crystallized using sitting drop vapor diffusion method at 20 C by mixing 1 ul of the protein solution with 1 ul of the reservoir solution containing 30% PEG 2,000 MME, 0.2 M KBr, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E DW / 波長: 1.54178 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 13589 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Χ2: 1.072 / Net I/σ(I): 22.974
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.8-1.866.70.12313291.653100
1.86-1.946.70.10113401.545100
1.94-2.036.80.0913361.443100
2.03-2.136.90.07813261.29499.9
2.13-2.276.90.07213481.13699.9
2.27-2.4470.06413490.97599.8
2.44-2.6970.0613510.82199.9
2.69-3.0870.05313700.65699.5
3.08-3.886.80.05713710.61498.8
3.88-506.50.05614690.66898.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1KHC

1khc


解像度: 1.8→43.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 2.459 / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.143 / ESU R Free: 0.135 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 669 4.9 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.206 13555 99.65 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 53.39 Å2 / Biso mean: 23.454 Å2 / Biso min: 7.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.78 Å20 Å20 Å2
2--0.37 Å20 Å2
3----1.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→43.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1058 0 0 125 1183
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0221093
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4821.9271477
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7765136
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.19723.02343
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.99815178
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.16154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.2147
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02831
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.2472
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.2745
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1620.283
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2110.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2010.217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1511.5688
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.73221060
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6823495
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7154.5417
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 59 -
Rwork0.232 908 -
all-967 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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