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万見
- PDB-3fks: Yeast F1 ATPase in the absence of bound nucleotides -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 3fks
タイトルYeast F1 ATPase in the absence of bound nucleotides
要素(ATP synthase subunit ...) x 5
キーワードHYDROLASE / ATP synthase / ATP phosphatase / F1F0 ATPase / ATP synthesis / ATP-binding / CF(1) / Hydrogen ion transport / Ion transport / Membrane / Mitochondrion / Mitochondrion inner membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / Mitochondrial protein degradation / proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven ATP synthesis / mitochondrial nucleoid / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / : / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism ...: / : / Mitochondrial protein degradation / proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven ATP synthesis / mitochondrial nucleoid / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / : / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / mitochondrial intermembrane space / mitochondrial inner membrane / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / Atp Synthase Epsilon Chain; Chain: I; / : / Fungal epsilon subunit of F1F0-ATP synthase C-terminal domain / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 ...ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / Atp Synthase Epsilon Chain; Chain: I; / : / Fungal epsilon subunit of F1F0-ATP synthase C-terminal domain / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Helix Hairpins / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Beta Barrel / Sandwich / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit delta, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.587 Å
データ登録者Kabaleeswaran, V. / Symersky, J. / Shen, H. / Walker, J.E. / Leslie, A.G.W. / Mueller, D.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Asymmetric structure of the yeast f1 ATPase in the absence of bound nucleotides.
著者: Kabaleeswaran, V. / Shen, H. / Symersky, J. / Walker, J.E. / Leslie, A.G. / Mueller, D.M.
履歴
登録2008年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
B: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
C: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
D: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
E: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
F: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
G: ATP synthase subunit gamma, mitochondrial
H: ATP synthase subunit delta, mitochondrial
I: ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial
J: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
K: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
L: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
M: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
N: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
O: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
P: ATP synthase subunit gamma, mitochondrial
Q: ATP synthase subunit delta, mitochondrial
R: ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial
S: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
T: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
U: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
V: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
W: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
X: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
Y: ATP synthase subunit gamma, mitochondrial
Z: ATP synthase subunit delta, mitochondrial
1: ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,120,10442
ポリマ－1,118,67927
非ポリマー1,42515
水00
1
A: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
B: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
C: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
D: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
E: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
F: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
G: ATP synthase subunit gamma, mitochondrial
H: ATP synthase subunit delta, mitochondrial
I: ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)373,36814
ポリマ－372,8939
非ポリマー4755
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area38230 Å2
ΔGint-151.1 kcal/mol
Surface area118930 Å2
手法PISA
2
J: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
K: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
L: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
M: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
N: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
O: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
P: ATP synthase subunit gamma, mitochondrial
Q: ATP synthase subunit delta, mitochondrial
R: ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)373,46315
ポリマ－372,8939
非ポリマー5706
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area33710 Å2
ΔGint-126.4 kcal/mol
Surface area110420 Å2
手法PISA
3
S: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
T: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
U: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
V: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
W: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
X: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
Y: ATP synthase subunit gamma, mitochondrial
Z: ATP synthase subunit delta, mitochondrial
1: ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)373,27313
ポリマ－372,8939
非ポリマー3804
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area31620 Å2
ΔGint-110.9 kcal/mol
Surface area112700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.934, 290.487, 188.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.75, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Biological unit 1: Chains A,B,C,D,E,F,G,H,I. Biological unit 2: Chains J,K,L,M,N,O,P,Q,R. Biological unit 3: Chains S,T,U,V,W,X,Y,Z,1

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要素

-
ATP synthase subunit ... , 5種, 27分子 ABCJKLSTUDEFMNOVWXGPYHQZIR1

#1: タンパク質
ATP synthase subunit alpha, mitochondrial


分子量: 55007.402 Da / 分子数: 9 / 断片: UNP residues 36-545 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Organelle: mitochondria / 参照: UniProt: P07251, H+-transporting two-sector ATPase
#2: タンパク質
ATP synthase subunit beta, mitochondrial


分子量: 52009.965 Da / 分子数: 9 / 断片: UNP residues 34-511 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Tissue fraction: mitochondria / 遺伝子: ATP2, J2041, YJR121W / プラスミド: PRS314 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Tissue fraction (発現宿主): mitochondria / 参照: UniProt: P00830, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 ATP synthase subunit gamma, mitochondrial


分子量: 30657.160 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 34-311 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Organelle: mitochondria / 参照: UniProt: P38077, H+-transporting two-sector ATPase
#4: タンパク質 ATP synthase subunit delta, mitochondrial


分子量: 14565.385 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 23-160 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Organelle: mitochondria / 参照: UniProt: Q12165, H+-transporting two-sector ATPase
#5: タンパク質 ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial


分子量: 6618.359 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 2-62 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Organelle: mitochondria / 参照: UniProt: P21306, H+-transporting two-sector ATPase

-
非ポリマー , 1種, 15分子

#6: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.49 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 6.25% PEG 6000, 10% Glycerol, 4% Methanol, 0.05M Sodium acetate, 0.5mM Nickel sulfate, 2 mM Sodium pyrophosphate, 2mM Magnesium chloride, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.587→50 Å / Num. all: 134821 / Num. obs: 134821 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 111.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 3.587→3.69 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.423 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 98

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345CCDデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX精密化
X-GENデータ削減
X-GENデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1W0J

1w0j


解像度: 3.587→33.203 Å / SU ML: 0.64 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3062 2727 2.02 %RANDOM
Rwork0.2422 ---
obs0.2435 134790 98.11 %-
all-134821 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 53.599 Å2 / ksol: 0.28 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.0236 Å20 Å2-4.5563 Å2
2--2.5638 Å20 Å2
3----8.5874 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.587→33.203 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数71719 0 75 0 71794
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.587-3.65220.42091460.35185711X-RAY DIFFRACTION81
3.6522-3.72230.40581260.33327121X-RAY DIFFRACTION100
3.7223-3.79820.3931360.3147016X-RAY DIFFRACTION100
3.7982-3.88060.35221640.29717047X-RAY DIFFRACTION100
3.8806-3.97080.35591360.28227097X-RAY DIFFRACTION100
3.9708-4.06990.36451420.28727063X-RAY DIFFRACTION100
4.0699-4.17970.34561270.26927070X-RAY DIFFRACTION100
4.1797-4.30250.28681460.25957067X-RAY DIFFRACTION100
4.3025-4.4410.29051580.24057028X-RAY DIFFRACTION100
4.441-4.59940.2991280.23957086X-RAY DIFFRACTION100
4.5994-4.7830.30361360.24177048X-RAY DIFFRACTION100
4.783-50.31861600.2317053X-RAY DIFFRACTION100
5-5.26260.30211540.23557050X-RAY DIFFRACTION100
5.2626-5.59090.31061510.23837057X-RAY DIFFRACTION99
5.5909-6.02020.32591290.23297026X-RAY DIFFRACTION99
6.0202-6.62170.33081570.2337043X-RAY DIFFRACTION99
6.6217-7.570.28691500.2026965X-RAY DIFFRACTION98
7.57-9.50020.22481490.1636953X-RAY DIFFRACTION98
9.5002-33.20460.23151320.19566562X-RAY DIFFRACTION91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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