[日本語] English
万見
- PDB-3fke: Structure of the Ebola VP35 Interferon Inhibitory Domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fke
タイトルStructure of the Ebola VP35 Interferon Inhibitory Domain
要素Polymerase cofactor VP35
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNA binding domain / Coiled coil / Interferon antiviral system evasion / RNA replication / RNA-binding / Transcription
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host defenses / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IKBKE activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / positive regulation of protein sumoylation / viral transcription / molecular sequestering activity / viral genome replication ...symbiont-mediated suppression of host defenses / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IKBKE activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / positive regulation of protein sumoylation / viral transcription / molecular sequestering activity / viral genome replication / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of TBK1 activity / viral nucleocapsid / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of gene expression / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Filoviridae VP35, C-terminal inhibitory domain, beta-sheet subdomain / Filoviridae VP35, C-terminal inhibitory domain, helical subdomain / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain, beta-sheet subdomain / Filoviridae VP35 protein / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain, helical subdomain / Filoviridae VP35 / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain profile. / Seminal Fluid Protein PDC-109 (Domain B) / Helicase, Ruva Protein; domain 3 ...Filoviridae VP35, C-terminal inhibitory domain, beta-sheet subdomain / Filoviridae VP35, C-terminal inhibitory domain, helical subdomain / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain, beta-sheet subdomain / Filoviridae VP35 protein / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain, helical subdomain / Filoviridae VP35 / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain profile. / Seminal Fluid Protein PDC-109 (Domain B) / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Ribbon / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Polymerase cofactor VP35
類似検索 - 構成要素
生物種Zaire ebolavirus - Mayinga (Zaire
1976)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Amarasinghe, G.K. / Leung, D.W. / Ginder, N.D. / Honzatko, R.B. / Nix, J. / Basler, C.F. / Fulton, D.B.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Structure of the Ebola VP35 interferon inhibitory domain.
著者: Leung, D.W. / Ginder, N.D. / Fulton, D.B. / Nix, J. / Basler, C.F. / Honzatko, R.B. / Amarasinghe, G.K.
履歴
登録2008年12月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Polymerase cofactor VP35
B: Polymerase cofactor VP35


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,4212
ポリマ－28,4212
非ポリマー00
水3,693205
1
A: Polymerase cofactor VP35


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2111
ポリマ－14,2111
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Polymerase cofactor VP35


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2111
ポリマ－14,2111
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.490, 66.210, 72.130
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Polymerase cofactor VP35


分子量: 14210.523 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 215-340, interferon inhibitory domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Zaire ebolavirus - Mayinga (Zaire, 1976) (エボラウイルス)
株: Mayinga / 遺伝子: VP35 / プラスミド: modified pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q05127
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 205 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.13 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: Well solution: 200 mM Sodium Citrate (pH 5.8),11% (W/V) PEG 4000; protein solution: 20 mM Tris-Cl (pH 7.0),50 mM NaCl, 5mM beta-mercaptoethanol, Vapor Diffusion, Hanging Drop, Temperature ...詳細: Well solution: 200 mM Sodium Citrate (pH 5.8),11% (W/V) PEG 4000; protein solution: 20 mM Tris-Cl (pH 7.0),50 mM NaCl, 5mM beta-mercaptoethanol, Vapor Diffusion, Hanging Drop, Temperature 298K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 0.9792, 0.9795, 0.9643
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月30日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97921
20.97951
30.96431
反射解像度: 1.4→41.91 Å / Num. all: 47946 / Num. obs: 47946 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.65 % / Biso Wilson estimate: 22 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 4.91 % / Rmerge(I) obs: 0.441 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 4615 / % possible all: 98.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
SOLVE位相決定
RESOLVEモデル構築
REFMAC5.2.0019精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.4→5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 2.698 / SU ML: 0.048 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.086 / ESU R Free: 0.077 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23647 4829 10.1 %RANDOM
Rwork0.19766 ---
all0.20159 47946 --
obs0.20159 47946 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.97 Å20 Å20 Å2
2--1.19 Å20 Å2
3----0.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1938 0 0 206 2144
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0221981
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021400
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5841.9792684
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.95433431
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9195248
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.17823.90282
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.03815349
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.2131514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2301
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022173
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02367
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2380.2420
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1880.21429
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1820.21007
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.21027
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.140.2123
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0990.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.270.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1850.215
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8761.51592
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.711.5494
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.31722038
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.7593809
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.964.5646
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.49734016
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free8.3793206
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded4.09833338
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.433 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 340 -
Rwork0.285 2912 -
obs-2912 100 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る