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- PDB-3fk2: Crystal structure of the RhoGAP domain of human glucocorticoid re... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fk2
タイトルCrystal structure of the RhoGAP domain of human glucocorticoid receptor DNA-binding factor 1
要素Glucocorticoid receptor DNA-binding factor 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / HYDROLASE ACTIVATOR / Structural Genomics Consortium / GTPase-activating protein / SGC / Alternative splicing / Anti-oncogene / Cell cycle / Cytoplasm / DNA-binding / GTPase activation / Nucleus / Phosphoprotein / Repressor / Transcription / Transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


neuron projection guidance / central nervous system neuron axonogenesis / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / regulation of actin polymerization or depolymerization / positive regulation of cilium assembly / mammary gland development / camera-type eye development / RHOD GTPase cycle / negative regulation of vascular permeability / axonal fasciculation ...neuron projection guidance / central nervous system neuron axonogenesis / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / regulation of actin polymerization or depolymerization / positive regulation of cilium assembly / mammary gland development / camera-type eye development / RHOD GTPase cycle / negative regulation of vascular permeability / axonal fasciculation / regulation of small GTPase mediated signal transduction / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / wound healing, spreading of cells / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / regulation of axonogenesis / RHOB GTPase cycle / regulation of cell size / negative regulation of Rho protein signal transduction / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / Rho protein signal transduction / forebrain development / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / RAC1 GTPase cycle / GTPase activator activity / axon guidance / regulation of actin cytoskeleton organization / neural tube closure / positive regulation of neuron projection development / phospholipid binding / cell migration / actin cytoskeleton / regulation of cell shape / ciliary basal body / GTPase activity / GTP binding / DNA binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rho GTPase-activating protein 35-like, FF domain / Rho GTPase-activating protein, FF domain / Rho GTPase-activating protein, pG2 domain / Rho GTPase-activating protein, pG1 domain / Rho GTPase-activating protein, pG1 and pG2 domain / : / p190-A and -B Rho GAPs FF domain / p190RhoGAP, pG1 and pG2 domains / pG1 pseudoGTPase domain profile. / pG2 pseudoGTPase domain profile. ...Rho GTPase-activating protein 35-like, FF domain / Rho GTPase-activating protein, FF domain / Rho GTPase-activating protein, pG2 domain / Rho GTPase-activating protein, pG1 domain / Rho GTPase-activating protein, pG1 and pG2 domain / : / p190-A and -B Rho GAPs FF domain / p190RhoGAP, pG1 and pG2 domains / pG1 pseudoGTPase domain profile. / pG2 pseudoGTPase domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase; Chain A / Rho GTPase activation protein / FF domain / FF domain superfamily / FF domain profile. / Contains two conserved F residues / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / Small GTPase / Ras family / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Rho GTPase-activating protein 35
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Nedyalkova, L. / Tong, Y. / Tempel, W. / Loppnau, P. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Bochkarev, A. / Park, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the RhoGAP domain of human glucocorticoid receptor DNA-binding factor 1
著者: Nedyalkova, L. / Tong, Y. / Tempel, W. / Loppnau, P. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Bochkarev, A. / Park, H.
履歴
登録2008年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucocorticoid receptor DNA-binding factor 1
B: Glucocorticoid receptor DNA-binding factor 1
C: Glucocorticoid receptor DNA-binding factor 1
D: Glucocorticoid receptor DNA-binding factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,52012
ポリマ－115,5204
非ポリマー08
水00
1
A: Glucocorticoid receptor DNA-binding factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8803
ポリマ－28,8801
非ポリマー02
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Glucocorticoid receptor DNA-binding factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8803
ポリマ－28,8801
非ポリマー02
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Glucocorticoid receptor DNA-binding factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8803
ポリマ－28,8801
非ポリマー02
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Glucocorticoid receptor DNA-binding factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8803
ポリマ－28,8801
非ポリマー02
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)165.025, 72.408, 72.863
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
12
22
13
23

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain C and (resseq 1244:1437 )
211chain D and (resseq 1244:1437 )
311chain A and (resseq 1244:1437 )
112chain A and (resseq 1244:1407 )
212chain B and (resseq 1244:1407 )
113chain A and (resseq 1418:1437 )
213chain B and (resseq 1418:1437 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質
Glucocorticoid receptor DNA-binding factor 1 / Glucocorticoid receptor repression factor 1 / GRF-1 / Rho GAP p190A / p190-A


分子量: 28880.037 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 1212-1439 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: The authors suspect that the sample was truncated by in-situ proteolysis.
遺伝子: GRLF1, GRF1, KIAA1722 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q9NRY4
#2: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 8 / 由来タイプ: 合成

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 26% PEG 3350, 0.1M Bis-Tris, 0.2M lithium sulfate, 0.001M DTT, 1:100 (w/w) trypsin, pH 6.0, vapor diffusion, sitting drop, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97883 Å
検出器タイプ: ADSC Q315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97883 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→40 Å / Num. obs: 21961 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.157 / Χ2: 1.255 / Net I/σ(I): 5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.8-2.93.50.59819551.1289
2.9-3.024.10.51420981.13295.2
3.02-3.154.70.4421421.12698.6
3.15-3.325.20.36822111.24499.6
3.32-3.535.50.28421881.50899.8
3.53-3.85.70.21222441.227100
3.8-4.185.70.15422141.402100
4.18-4.795.70.12422501.44299.9
4.79-6.035.50.1322751.1599.7
6.03-405.40.05723841.06899

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2OSA

2osa


解像度: 2.8→36.431 Å / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 1878 4.7 %Thin shells (SFTOOLS)
Rwork0.223 ---
obs0.226 21824 96.15 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 45.711 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.775 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.526 Å20 Å2
3----6.284 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→36.431 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6157 0 8 0 6165
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0066315
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0058597
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074973
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031111
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.8712230
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11C1504X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12D1504X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.03
13A1515X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.033
21A1297X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22B1297X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.035
31A175X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32B175X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.038
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.87580.30752499X-RAY DIFFRACTION79
2.8758-2.96040.38212520.31172528X-RAY DIFFRACTION87
2.9604-3.05590.28053024X-RAY DIFFRACTION94
3.0559-3.16510.35412520.27992874X-RAY DIFFRACTION97
3.1651-3.29170.29971810.23472984X-RAY DIFFRACTION99
3.2917-3.44140.3097650.2223073X-RAY DIFFRACTION99
3.4414-3.62270.2511780.21442986X-RAY DIFFRACTION99
3.6227-3.84950.22112020.19592959X-RAY DIFFRACTION100
3.8495-4.14630.26521380.16713026X-RAY DIFFRACTION99
4.1463-4.56280.18091300.16413052X-RAY DIFFRACTION99
4.5628-5.22140.22291950.16122988X-RAY DIFFRACTION100
5.2214-6.57210.26981330.22753049X-RAY DIFFRACTION100
6.5721-36.43460.27371520.22563011X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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