[日本語] English
万見
- PDB-3fjn: The crystal structure of 17-alpha hydroxysteroid dehydrogenase Y2... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fjn
タイトルThe crystal structure of 17-alpha hydroxysteroid dehydrogenase Y224D mutant.
要素Aldo-keto reductase family 1 member C21
キーワードOXIDOREDUCTASE / Aldo-keto reductase / 17-alpha-hydroxysteroid dehydrogenase / Cytoplasm / Lipid metabolism / NADP / Phosphoprotein / Steroid metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of bile acids and bile salts via 24-hydroxycholesterol / 17-beta-ketosteroid reductase (NADPH) activity / RA biosynthesis pathway / steroid dehydrogenase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / Retinoid metabolism and transport / steroid dehydrogenase activity / 3(or 17)alpha-hydroxysteroid dehydrogenase / 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase (NADP+) activity / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol ...Synthesis of bile acids and bile salts via 24-hydroxycholesterol / 17-beta-ketosteroid reductase (NADPH) activity / RA biosynthesis pathway / steroid dehydrogenase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / Retinoid metabolism and transport / steroid dehydrogenase activity / 3(or 17)alpha-hydroxysteroid dehydrogenase / 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase (NADP+) activity / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / Prednisone ADME / 5alpha-androstane-3beta,17beta-diol dehydrogenase activity / androsterone dehydrogenase activity / ketosteroid monooxygenase activity / aldo-keto reductase (NADPH) activity / lithocholic acid binding / steroid biosynthetic process / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / NADP+ binding / aldose reductase (NADPH) activity / steroid metabolic process / NADPH binding / steroid binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aldo-keto reductase family 1 member C / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Aldo-keto reductase family 1 member C21
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Dhagat, U. / El-Kabbani, O.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2010
タイトル: Studies on a Tyr residue critical for the binding of coenzyme and substrate in mouse 3(17)alpha-hydroxysteroid dehydrogenase (AKR1C21): structure of the Y224D mutant enzyme
著者: Dhagat, U. / Endo, S. / Mamiya, H. / Hara, A. / El-Kabbani, O.
履歴
登録2008年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Aldo-keto reductase family 1 member C21
B: Aldo-keto reductase family 1 member C21
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,9896
ポリマ－73,7532
非ポリマー2364
水9,242513
1
A: Aldo-keto reductase family 1 member C21
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9953
ポリマ－36,8761
非ポリマー1182
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Aldo-keto reductase family 1 member C21
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9953
ポリマ－36,8761
非ポリマー1182
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)95.317, 97.837, 69.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: CYS / Beg label comp-ID: CYS / End auth comp-ID: TYR / End label comp-ID: TYR / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 7 - 323 / Label seq-ID: 7 - 323

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Aldo-keto reductase family 1 member C21 / 17-alpha-hydroxysteroid dehydrogenase / 17-alpha-HSD / 3-alpha-hydroxysteroid dehydrogenase / ...17-alpha-hydroxysteroid dehydrogenase / 17-alpha-HSD / 3-alpha-hydroxysteroid dehydrogenase / Dihydrodiol dehydrogenase type 1 / DD1 / Dihydrodiol dehydrogenase type 3 / DD3


分子量: 36876.492 Da / 分子数: 2 / 変異: Y224D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pkk223-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109
参照: UniProt: Q91WR5, 3(or 17)alpha-hydroxysteroid dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 513 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.1 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Sodium Cacodylate, 0.2M Magnesium Acetate, 20% Polyethylene glycol8000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.54179 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年9月4日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 28098 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.34 % / Rmerge(I) obs: 0.0552 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3.24 % / Rmerge(I) obs: 0.1343 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. unique all: 2085 / % possible all: 94.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2P5N

2p5n


解像度: 2.3→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.887 / SU B: 7.443 / SU ML: 0.187 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / σ(I): 1 / ESU R: 0.422 / ESU R Free: 0.293 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. SOME OF WATERS LISTED IN REMARK 525 ARE FITTED CLOSE TO THE GENERATED SYMMETRY ATOMS OF THE PROTEIN.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27682 1490 5.1 %RANDOM
Rwork0.17394 ---
obs0.1791 27772 98.84 %-
all-28224 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.888 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.5 Å20 Å20 Å2
2---0.11 Å20 Å2
3---0.61 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.275 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5095 0 16 513 5624
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0225229
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1891.9717076
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg16.2325637
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.7924.477239
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.1115932
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5871526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.160.2776
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.023946
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2230.22522
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.23546
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2250.2359
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2260.278
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2860.215
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1531.53295
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.87925151
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.05932226
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5324.51923
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 2471 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
medium positional0.330.5
medium thermal1.752
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 105 -
Rwork0.185 1936 -
obs--94.45 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る