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- PDB-3fem: Structure of the synthase subunit Pdx1.1 (Snz1) of PLP synthase f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fem
タイトルStructure of the synthase subunit Pdx1.1 (Snz1) of PLP synthase from Saccharomyces cerevisiae
要素Pyridoxine biosynthesis protein SNZ1
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / TRANSFERASE / (BETA/ALPHA)8-BARREL / SYNTHASE / Pyridoxine biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


vitamin B6 biosynthetic process / amine-lyase activity / glutaminase complex / pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing) / pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing) activity / pyridoxal phosphate biosynthetic process / pyridoxine biosynthetic process / L-glutamine catabolic process / amino acid metabolic process
類似検索 - 分子機能
Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PdxS/SNZ / PdxS/SNZ N-terminal domain / SOR/SNZ family / PdxS/SNZ family signature. / PdxS/SNZ family profile. / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit SNZ1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.02 Å
データ登録者Strohmeier, M. / Windeisen, V. / Sinning, I. / Tews, I.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2009
タイトル: X-ray crystal structure of Saccharomyces cerevisiae Pdx1 provides insights into the oligomeric nature of PLP synthases.
著者: Neuwirth, M. / Strohmeier, M. / Windeisen, V. / Wallner, S. / Deller, S. / Rippe, K. / Sinning, I. / Macheroux, P. / Tews, I.
履歴
登録2008年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Pyridoxine biosynthesis protein SNZ1
B: Pyridoxine biosynthesis protein SNZ1
C: Pyridoxine biosynthesis protein SNZ1
D: Pyridoxine biosynthesis protein SNZ1
E: Pyridoxine biosynthesis protein SNZ1
F: Pyridoxine biosynthesis protein SNZ1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)191,1476
ポリマ－191,1476
非ポリマー00
水1086
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13200 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area65640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)154.073, 154.218, 154.868
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
12A
22C
32E
13B
23D
33F

NCSドメイン領域:

Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111LYSLYSPROPROAA17 - 2717 - 27
211LYSLYSPROPROBB17 - 2717 - 27
311LYSLYSPROPROCC17 - 2717 - 27
411LYSLYSPROPRODD17 - 2717 - 27
511LYSLYSPROPROEE17 - 2717 - 27
611LYSLYSPROPROFF17 - 2717 - 27
121SERSERILEILEAA36 - 28336 - 283
221SERSERILEILEBB36 - 28336 - 283
321SERSERILEILECC36 - 28336 - 283
421SERSERILEILEDD36 - 28336 - 283
521SERSERILEILEEE36 - 28336 - 283
621SERSERILEILEFF36 - 28336 - 283
112GLYGLYLEULEUAA3 - 163 - 16
212GLYGLYLEULEUCC3 - 163 - 16
312GLYGLYLEULEUEE3 - 163 - 16
122GLUGLULYSLYSAA28 - 3528 - 35
222GLUGLULYSLYSCC28 - 3528 - 35
322GLUGLULYSLYSEE28 - 3528 - 35
113GLYGLYLEULEUBB3 - 163 - 16
213GLYGLYLEULEUDD3 - 163 - 16
313GLYGLYLEULEUFF3 - 163 - 16
123GLUGLULYSLYSBB28 - 3528 - 35
223GLUGLULYSLYSDD28 - 3528 - 35
323GLUGLULYSLYSFF28 - 3528 - 35

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質
Pyridoxine biosynthesis protein SNZ1 / PDX1 homolog 1 / p35


分子量: 31857.887 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SNZ1, Snz1p, YM6543.03, YMR096W / プラスミド: pET21a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q03148
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.44 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 4M formate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月16日 / 詳細: TOROIDAL (ESRF)
放射モノクロメーター: GE(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H,K,L10.47
11K,-L,-H20.298
11-L,-H,K30.231
反射解像度: 3.02→20 Å / Num. all: 72026 / Num. obs: 72026 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -4 / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 79.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 23.4
反射 シェル解像度: 3.02→3.05 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.416 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 96.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0066精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2NV1

2nv1


解像度: 3.02→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 28.838 / SU ML: 0.226 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.086 / ESU R Free: 0.05 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18097 2053 2.9 %RANDOM
Rwork0.16215 ---
obs0.16267 69465 99.66 %-
all-71521 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.08 Å20 Å20 Å2
2---9.07 Å20 Å2
3---17.15 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.647 Å / Luzzati d res low obs: 8 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.02→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12594 0 0 6 12600
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.02212750
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.028730
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2841.98517166
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.894321582
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.40851680
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.9625.513468
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.629152430
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.1971560
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.22028
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02114022
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022208
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2780.23559
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2250.29709
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1940.26401
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0980.27588
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1860.2403
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0540.215
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2940.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3770.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3721.58352
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.251.53438
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.644213440
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.26934398
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5814.53726
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A3261tight positional0.020.05
11B3261tight positional0.020.05
11C3261tight positional0.020.05
11D3261tight positional0.020.05
11E3261tight positional0.020.05
11F3261tight positional0.020.05
22A293tight positional0.010.05
22B293tight positional0.010.05
22C293tight positional0.010.05
33A293tight positional0.020.05
33B293tight positional0.020.05
33C293tight positional0.020.05
11A3261tight thermal0.030.5
11B3261tight thermal0.030.5
11C3261tight thermal0.030.5
11D3261tight thermal0.030.5
11E3261tight thermal0.030.5
11F3261tight thermal0.030.5
22A293tight thermal0.030.5
22B293tight thermal0.030.5
22C293tight thermal0.020.5
33A293tight thermal0.030.5
33B293tight thermal0.030.5
33C293tight thermal0.030.5
LS精密化 シェル解像度: 3.017→3.094 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 146 -
Rwork0.254 4691 -
obs--95.31 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6153-0.77530.67571.9199-0.46421.7106-0.03710.07110.1081-0.0427-0.0332-0.1423-0.05950.1880.07020.21080.0250.0110.33880.03270.135692.221271.313340.8907
22.5629-0.339-0.12090.3640.24511.7924-0.0708-0.19950.09530.18470.0506-0.095-0.08370.07860.02020.2635-0.0517-0.08850.15380.06950.077364.5497.081345.3922
31.49860.6595-0.4670.8659-0.75252.02690.0437-0.15220.05720.0755-0.0388-0.0065-0.2127-0.0296-0.00490.31970.0311-0.00080.1739-0.03890.10939.812293.672974.0217
41.91160.07530.50332.6158-0.26030.60470.0299-0.1295-0.00390.0682-0.0886-0.2222-0.07490.10630.05870.2056-0.08120.04240.2606-0.04710.048842.857464.436698.0581
51.9705-0.5623-0.79671.43120.73550.8645-0.0559-0.1666-0.1120.05780.0567-0.1717-0.02060.107-0.00080.30310.0025-0.01630.26620.03920.067270.700538.841193.7143
60.84450.0921-0.38171.8066-0.01382.22380.06020.02320.0749-0.002-0.0509-0.0768-0.12160.1518-0.00920.18880.0855-0.05160.1903-0.07080.091595.10842.173564.8182
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 283
2X-RAY DIFFRACTION2B3 - 283
3X-RAY DIFFRACTION3C3 - 283
4X-RAY DIFFRACTION4D3 - 283
5X-RAY DIFFRACTION5E3 - 283
6X-RAY DIFFRACTION6F3 - 283

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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