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- PDB-2nv2: Structure of the PLP synthase complex Pdx1/2 (YaaD/E) from Bacill... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2nv2 | ||||||
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Title | Structure of the PLP synthase complex Pdx1/2 (YaaD/E) from Bacillus subtilis | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | LYASE/TRANSFERASE / (beta/alpha)8-barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / PLP synthase complex / LYASE-TRANSFERASE COMPLEX | ||||||
Function / homology | ![]() pyridoxine metabolic process / glutaminase complex / amine-lyase activity / pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing) / pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing) activity / pyridoxal phosphate biosynthetic process / glutamine catabolic process / pyridoxine biosynthetic process / glutaminase / glutaminase activity ...pyridoxine metabolic process / glutaminase complex / amine-lyase activity / pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing) / pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing) activity / pyridoxal phosphate biosynthetic process / glutamine catabolic process / pyridoxine biosynthetic process / glutaminase / glutaminase activity / amino acid metabolic process / identical protein binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Strohmeier, M. / Tews, I. / Sinning, I. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structure of a bacterial pyridoxal 5'-phosphate synthase complex Authors: Strohmeier, M. / Raschle, T. / Mazurkiewicz, J. / Rippe, K. / Sinning, I. / Fitzpatrick, T.B. / Tews, I. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 843.4 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 269.5 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 394.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 2nv0C ![]() 2nv1SC C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein , 2 types, 24 molecules ACEGIKMOQSUWBDFHJLNPRTVX
#1: Protein | Mass: 31649.562 Da / Num. of mol.: 12 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 22517.717 Da / Num. of mol.: 12 / Mutation: H170N Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 4 types, 5816 molecules ![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/GLN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/GLN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | ChemComp-CL / #4: Chemical | ChemComp-EDO / #5: Chemical | ChemComp-GLN / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.7 Å3/Da / Density % sol: 54.41 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 15-17% PEG 4000, 200mM tri-ammonium citrate pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Sep 17, 2005 / Details: ESRF |
Radiation | Monochromator: ESRF / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97626 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.12→50 Å / Num. all: 388915 / Num. obs: 381798 / % possible obs: 98.2 % / Redundancy: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 29 Å2 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 12 |
Reflection shell | Resolution: 2.12→2.14 Å / Redundancy: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.443 / % possible all: 98.4 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 2NV1 Resolution: 2.12→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 7.636 / SU ML: 0.109 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.17 / ESU R Free: 0.157 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 34.093 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.225 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.12→50 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.12→2.175 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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