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Yorodumi- PDB-2nv2: Structure of the PLP synthase complex Pdx1/2 (YaaD/E) from Bacill... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2nv2 | ||||||
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Title | Structure of the PLP synthase complex Pdx1/2 (YaaD/E) from Bacillus subtilis | ||||||
Components |
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Keywords | LYASE/TRANSFERASE / (beta/alpha)8-barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / PLP synthase complex / LYASE-TRANSFERASE COMPLEX | ||||||
Function / homology | Function and homology information pyridoxine metabolic process / amine-lyase activity / glutaminase complex / pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing) / pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing) activity / pyridoxal phosphate biosynthetic process / pyridoxine biosynthetic process / glutamine catabolic process / glutaminase / glutaminase activity ...pyridoxine metabolic process / amine-lyase activity / glutaminase complex / pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing) / pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing) activity / pyridoxal phosphate biosynthetic process / pyridoxine biosynthetic process / glutamine catabolic process / glutaminase / glutaminase activity / amino acid metabolic process / identical protein binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Bacillus subtilis (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.12 Å | ||||||
Authors | Strohmeier, M. / Tews, I. / Sinning, I. | ||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / Year: 2006 Title: Structure of a bacterial pyridoxal 5'-phosphate synthase complex Authors: Strohmeier, M. / Raschle, T. / Mazurkiewicz, J. / Rippe, K. / Sinning, I. / Fitzpatrick, T.B. / Tews, I. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2nv2.cif.gz | 1.1 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2nv2.ent.gz | 955.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2nv2.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 2nv2_validation.pdf.gz | 709.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 2nv2_full_validation.pdf.gz | 843.4 KB | Display | |
Data in XML | 2nv2_validation.xml.gz | 269.5 KB | Display | |
Data in CIF | 2nv2_validation.cif.gz | 394.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nv/2nv2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nv/2nv2 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 2nv0C 2nv1SC C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 24 molecules ACEGIKMOQSUWBDFHJLNPRTVX
#1: Protein | Mass: 31649.562 Da / Num. of mol.: 12 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacillus subtilis (bacteria) / Strain: strain 168 / Plasmid: pET21a, pETBsPdx1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 [DE3] / References: UniProt: P37527, Lyases #2: Protein | Mass: 22517.717 Da / Num. of mol.: 12 / Mutation: H170N Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacillus subtilis (bacteria) / Strain: strain 168 / Plasmid: pET24b, pETBsPdx2H170N-His6 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 [DE3] / References: UniProt: P37528, EC: 2.6.-.- |
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-Non-polymers , 4 types, 5816 molecules
#3: Chemical | ChemComp-CL / #4: Chemical | ChemComp-EDO / #5: Chemical | ChemComp-GLN / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.7 Å3/Da / Density % sol: 54.41 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 15-17% PEG 4000, 200mM tri-ammonium citrate pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID29 / Wavelength: 0.97626 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Sep 17, 2005 / Details: ESRF |
Radiation | Monochromator: ESRF / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97626 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.12→50 Å / Num. all: 388915 / Num. obs: 381798 / % possible obs: 98.2 % / Redundancy: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 29 Å2 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 12 |
Reflection shell | Resolution: 2.12→2.14 Å / Redundancy: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.443 / % possible all: 98.4 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2NV1 Resolution: 2.12→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 7.636 / SU ML: 0.109 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.17 / ESU R Free: 0.157 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 34.093 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.225 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.12→50 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.12→2.175 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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