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- PDB-3fe3: Crystal structure of the kinase MARK3/Par-1: T211A-S215A double mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fe3
タイトルCrystal structure of the kinase MARK3/Par-1: T211A-S215A double mutant
要素MAP/microtubule affinity-regulating kinase 3
キーワードTRANSFERASE / SERINE/THREONINE PROTEIN KINASE / MARK / PAR-1 / KIN1 / UBA DOMAIN / C-TAK1 / P78 / MARK3 / ATP-binding / Kinase / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Serine/threonine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-serine autophosphorylation / negative regulation of protein localization to nucleus / tau-protein kinase activity / negative regulation of hippo signaling / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / RAF activation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / tau protein binding / microtubule cytoskeleton organization ...peptidyl-serine autophosphorylation / negative regulation of protein localization to nucleus / tau-protein kinase activity / negative regulation of hippo signaling / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / RAF activation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / tau protein binding / microtubule cytoskeleton organization / Signaling by RAF1 mutants / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / positive regulation of protein binding / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / peptidyl-serine phosphorylation / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / dendrite / extracellular exosome / ATP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Kinase associated domain 1 (KA1) / Kinase associated domain 1 / Kinase associated domain 1 (KA1) profile. / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / Ubiquitin-associated (UBA) domain / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. ...: / Kinase associated domain 1 (KA1) / Kinase associated domain 1 / Kinase associated domain 1 (KA1) profile. / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / Ubiquitin-associated (UBA) domain / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MAP/microtubule affinity-regulating kinase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Nugoor, C. / Marx, A. / Panneerselvam, S. / Mandelkow, E.-M. / Mandelkow, E.
引用
ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Crystal structure of the kinase MARK3/Par-1: T211A-S215A double mutant
著者: Nugoor, C. / Marx, A. / Panneerselvam, S. / Mandelkow, E.-M. / Mandelkow, E.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: Structure of the catalytic and ubiquitin-associated domains of the protein kinase MARK/Par-1
著者: Panneerselvam, S. / Marx, A. / Mandelkow, E.-M. / Mandelkow, E.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Structural variations in the catalytic and ubiquitin-associated domains of microtubule-associated protein/microtubule affinity regulating kinase (MARK) 1 and MARK2
著者: Marx, A. / Nugoor, C. / Muller, J. / Panneerselvam, S. / Timm, T. / Bilang, M. / Mylonas, E. / Svergun, D.I. / Mandelkow, E.-M. / Mandelkow, E.
履歴
登録2008年11月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MAP/microtubule affinity-regulating kinase 3
B: MAP/microtubule affinity-regulating kinase 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,2392
ポリマ－75,2392
非ポリマー00
水7,170398
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2620 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area29550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.520, 95.330, 111.080
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.390, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: UNKNOWN

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要素

#1: タンパク質 MAP/microtubule affinity-regulating kinase 3 / Cdc25C-associated protein kinase 1 / C-TAK1 / cTAK1 / Serine/threonine protein kinase p78 / Ser/Thr ...Cdc25C-associated protein kinase 1 / C-TAK1 / cTAK1 / Serine/threonine protein kinase p78 / Ser/Thr protein kinase PAR-1 / Protein kinase STK10


分子量: 37619.582 Da / 分子数: 2
断片: CATALYTIC AND UBIQUITIN-ASSOCIATED DOMAINS, UNP residues 41-367
変異: T211A, S215A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MARK3 / プラスミド: PET16b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21AI
参照: UniProt: P27448, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 398 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE IS BASED ON THE ISOFORM 3 OF DATABASE MARK3_HUMAN. RESIDUES UNP 162-184 ARE MISSING IN ISOFORM 3.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.25 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100mM Hepes, 200mM calcium chloride, 15-18% PEG 3350, 5mM DTT , pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→62.3 Å / Num. obs: 75983 / % possible obs: 99.93 % / 冗長度: 4.95 % / Rmerge(I) obs: 0.037 / Net I/σ(I): 20.89
反射 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / 冗長度: 3.71 % / Rmerge(I) obs: 0.405 / Mean I/σ(I) obs: 3.51 / Num. unique all: 5590 / % possible all: 99.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMACrefmac_5.4.0073精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2HAK-E (52-304)

2hak


解像度: 1.9→51.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / WRfactor Rfree: 0.245 / WRfactor Rwork: 0.216 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 5.944 / SU ML: 0.093 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: ISOTROPIC, TLS / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.128 / ESU R Free: 0.125 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 3856 5.1 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.199 75930 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 85.6 Å2 / Biso mean: 38.066 Å2 / Biso min: 20.19 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.48 Å20 Å2-0.12 Å2
2---0.12 Å20 Å2
3---0.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→51.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5136 0 0 398 5534
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0225306
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9121.987146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4895648
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.15923.76250
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.747151034
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.7451542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1470.2782
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0213950
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2681.53181
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.09825149
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.25232125
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.114.51992
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-1.9490.3632650.3245319559899.75
1.949-2.0030.3292760.2635153543599.89
2.003-2.0610.2472900.2355045534099.906
2.061-2.1240.2542580.2074884514699.922
2.124-2.1940.2272370.2084740498199.92
2.194-2.270.2562570.2024594485499.938
2.27-2.3560.2642340.20244294663100
2.356-2.4520.2691990.20142724471100
2.452-2.5610.2552450.2144056430399.954
2.561-2.6860.2611930.2013928412299.976
2.686-2.8310.2682200.21337193939100
2.831-3.0020.2262040.21135033707100
3.002-3.2090.2481860.20733163502100
3.209-3.4650.2061680.1933074324399.969
3.465-3.7950.2091370.18928713008100
3.795-4.2410.2011380.16425862724100
4.241-4.8930.1921180.15222822400100
4.893-5.9830.2241140.18719202034100
5.983-8.4230.224800.21715271607100
8.423-62.2570.246370.20585690598.674
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.5550.25762.41513.25491.82114.5192-0.33280.29290.3407-0.41480.3295-0.2351-0.37530.19520.00320.0878-0.08910.0270.1067-0.0164-0.1069-16.888-28.59-44.475
22.22640.44230.61711.17730.34172.02060.13050.0068-0.14460.0076-0.036-0.00870.2923-0.1363-0.09460.00540.0624-0.0170.03860.0182-0.1314-8.151-28.633-19.205
35.95993.2665-1.81653.67381.10668.5459-0.0850.4979-1.00470.09550.5507-0.61981.26370.1803-0.46580.1987-0.0484-0.02120.1334-0.17450.0279-19.979-46.477-50.267
46.5472-1.4806-0.68671.59480.70251.9951-0.2046-0.6521-0.770.16050.12650.14180.08260.10770.078-0.06640.09330.0386-0.03750.0784-0.077-22.9276.439-11.907
52.3627-0.9374-0.15691.7352-0.11942.40210.06610.06910.2159-0.0958-0.0638-0.1359-0.0970.3886-0.0024-0.0862-0.0160.03150.06040.0519-0.1388-1.2694-27.183
64.4283-1.4106-0.85074.48881.31676.82930.1131-0.94740.70410.11890.0054-0.4193-0.43530.5318-0.1184-0.05340.01390.03780.0655-0.1403-0.1094-24.75124.24-4.925
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A55 - 132
2X-RAY DIFFRACTION2A137 - 316
3X-RAY DIFFRACTION3A331 - 364
4X-RAY DIFFRACTION4B55 - 132
5X-RAY DIFFRACTION5B137 - 316
6X-RAY DIFFRACTION6B331 - 364

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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