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万見
- PDB-3fcz: Adaptive protein evolution grants organismal fitness by improving... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fcz
タイトルAdaptive protein evolution grants organismal fitness by improving catalysis and flexibility
要素Beta-lactamase 2
キーワードHYDROLASE / metallo-beta-lactamase / antibiotic resistance / Metal-binding / Zinc
機能・相同性
機能・相同性情報


antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / periplasmic space / response to antibiotic / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Beta-lactamases class B signature 2. / Beta-lactamases class B signature 1. / Beta-lactamase, class-B, conserved site / : / Metallo-beta-lactamase superfamily / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / Metallo-beta-lactamase; Chain A / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase ...: / Beta-lactamases class B signature 2. / Beta-lactamases class B signature 1. / Beta-lactamase, class-B, conserved site / : / Metallo-beta-lactamase superfamily / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / Metallo-beta-lactamase; Chain A / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Metallo-beta-lactamase type 2
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus cereus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.804 Å
データ登録者Tomatis, P. / Fabiane, S. / Simona, F. / Carloni, P. / Sutton, B. / Vila, A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2008
タイトル: Adaptive protein evolution grants organismal fitness by improving catalysis and flexibility.
著者: Tomatis, P.E. / Fabiane, S.M. / Simona, F. / Carloni, P. / Sutton, B.J. / Vila, A.J.
履歴
登録2008年11月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年1月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: reflns / struct_ref_seq_dif
Item: _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _reflns.pdbx_Rsym_value / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-lactamase 2
B: Beta-lactamase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,0056
ポリマ－48,7442
非ポリマー2624
水75742
1
A: Beta-lactamase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5033
ポリマ－24,3721
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Beta-lactamase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5033
ポリマ－24,3721
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.670, 48.810, 77.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.86, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 32:45 or resseq 47:61 or resseq...
211chain B and (resseq 32:45 or resseq 47:61 or resseq...

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要素

#1: タンパク質 Beta-lactamase 2 / Beta-lactamase II / Penicillinase / Cephalosporinase


分子量: 24371.770 Da / 分子数: 2 / 変異: N70S, V112A, L250S, G262S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus cereus (バクテリア) / 株: 569/H/9 / 遺伝子: blm / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04190, beta-lactamase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.43 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 24% PEG 3350, 0.1M sodium tartrate, 1mM DTT, 1mM zinc acetate, 0.1M sodium cacodylate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.7 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.7 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→100 Å / Num. all: 8961 / Num. obs: 8961 / % possible obs: 73.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 43.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Rsym value: 0.103 / Net I/σ(I): 11.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2bc2

2bc2


解像度: 2.804→72.599 Å / SU ML: 0.49 / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2581 463 5.18 %random
Rwork0.1938 ---
obs0.197 8944 73.09 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.768 Å2 / ksol: 0.322 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.804→72.599 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3384 0 4 42 3430
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_deg0.777
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1664X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B1664X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.032
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.8040.3449800.2906130934.63
3.2096-4.04370.29111760.2181337287.17
4.0437-72.62350.22422070.1643380096.72
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.3949-1.60011.26573.3014-1.04783.14590.33940.1077-0.454-0.1088-0.359-0.15160.38180.15180.00060.4039-0.0302-0.03320.35920.04090.3560.8522.8202-48.6936
27.96712.52770.94922.66980.28794.05460.0945-0.5728-0.06030.3022-0.0458-0.1698-0.1783-0.186700.42380.0086-0.00320.2539-0.04130.2703-9.8002-3.5284-13.8601
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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