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万見
- PDB-3fci: Complex of UNG2 and a fragment-based designed inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fci
タイトルComplex of UNG2 and a fragment-based designed inhibitor
要素Uracil-DNA glycosylase
キーワードHYDROLASE / DNA REPAIR / URACIL / URACIL DNA GLYCOSYLASE / Alternative splicing / Disease mutation / DNA damage / Glycosidase / Host-virus interaction / Mitochondrion / Nucleus / Phosphoprotein / Transit peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


base-excision repair, AP site formation via deaminated base removal / uracil-DNA glycosylase / depyrimidination / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / single strand break repair / isotype switching / uracil DNA N-glycosylase activity / ribosomal small subunit binding / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine ...base-excision repair, AP site formation via deaminated base removal / uracil-DNA glycosylase / depyrimidination / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / single strand break repair / isotype switching / uracil DNA N-glycosylase activity / ribosomal small subunit binding / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / base-excision repair / damaged DNA binding / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Uracil-DNA glycosylase family 1 / Uracil DNA glycosylase superfamily / UreE urease accessory protein, C-terminal domain / Uracil-DNA glycosylase, active site / Uracil-DNA glycosylase signature. / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily ...Uracil-DNA glycosylase family 1 / Uracil DNA glycosylase superfamily / UreE urease accessory protein, C-terminal domain / Uracil-DNA glycosylase, active site / Uracil-DNA glycosylase signature. / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3FI / THIOCYANATE ION / Uracil-DNA glycosylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.27 Å
データ登録者Bianchet, M.A. / Chung, S. / Parker, J.B. / Amzel, L.M. / Stivers, J.T.
引用
ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2009
タイトル: Impact of linker strain and flexibility in the design of a fragment-based inhibitor
著者: Chung, S. / Parker, J.B. / Bianchet, M. / Amzel, L.M. / Stivers, J.T.
#1: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2005
タイトル: Uracil-directed ligand tethering: an efficient strategy for uracil DNA glycosylase (UNG) inhibitor development
著者: Jiang, T.L. / Krosky, D.J. / Seiple, L. / Stivers, J.T.
#2: ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2006
タイトル: Mimicking damaged DNA with a small molecule inhibitor of human UNG2.
著者: Krosky, D.J. / Bianchet, M.A. / Seiple, L. / Chung, S. / Amzel, L.M. / Stivers, J.T.
履歴
登録2008年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uracil-DNA glycosylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0305
ポリマ－25,5441
非ポリマー4854
水8,917495
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.014, 68.476, 69.674
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Uracil-DNA glycosylase / UDG


分子量: 25544.137 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UNG, DGU, UNG1, UNG15 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: P13051, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-3FI / 3-{(E)-[(3-{[(2,6-dioxo-1,2,3,6-tetrahydropyrimidin-4-yl)methyl]amino}propoxy)imino]methyl}benzoic acid


分子量: 346.338 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H18N4O5
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 495 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.76 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1 microliter of the solution: 0.001 M UNG2 0.05 M TRIS-OAC pH 7.0 0.15 M NACL 0.001 M DTT 0.005 M inhibitor, was mixed with equal amount of the solution containing 0.16 M KSCN AND 22% PEG ...詳細: 1 microliter of the solution: 0.001 M UNG2 0.05 M TRIS-OAC pH 7.0 0.15 M NACL 0.001 M DTT 0.005 M inhibitor, was mixed with equal amount of the solution containing 0.16 M KSCN AND 22% PEG 3350 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2008年9月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.26→50 Å / Num. obs: 45064 / % possible obs: 81 % / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Χ2: 3.026
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.26-1.311.30.2759001.07916.5
1.31-1.361.90.19823580.97943
1.36-1.422.50.16536361.23766.1
1.42-1.493.30.13447171.70285.9
1.49-1.594.80.11953912.14397.5
1.59-1.716.70.10255222.586100
1.71-1.886.80.07955423.032100
1.88-2.156.80.06355823.501100
2.15-2.716.80.05256353.429100
2.71-506.20.05157814.12298.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化解像度: 1.27→27.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 0.771 / SU ML: 0.035 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.064 / ESU R Free: 0.067 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.207 2283 5.1 %RANDOM
Rwork0.174 ---
obs0.176 45025 80.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 76.26 Å2 / Biso mean: 18.334 Å2 / Biso min: 8.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.15 Å20 Å20 Å2
2--0.44 Å20 Å2
3----0.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.27→27.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1829 0 32 495 2356
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0221923
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4412.0572606
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6865226
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.28923.73691
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.71815310
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.581158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2259
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021504
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.21003
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.21267
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1580.2380
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0350.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2040.268
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1470.274
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6511.51124
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.221818
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8853843
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0324.5788
LS精密化 シェル解像度: 1.27→1.298 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.494 22 -
Rwork0.384 465 -
all-487 -
obs--12.07 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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