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万見
- PDB-3fau: Crystal Structure of human small-MutS related domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fau
タイトルCrystal Structure of human small-MutS related domain
要素NEDD4-binding protein 2
キーワードHYDROLASE / smr / small-MutS related domain / nicking endonuclease / Alternative splicing / ATP-binding / Coiled coil / Cytoplasm / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Polymorphism / Ubl conjugation
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent polydeoxyribonucleotide 5'-hydroxyl-kinase activity / 加水分解酵素 / ubiquitin binding / DNA endonuclease activity / endonuclease activity / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF1771 / NEDD4-binding protein 2, CUE domain / Domain of unknown function (DUF1771) / DUF1771 / : / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 - #110 / Smr domain / Small MutS-related domain / Smr domain superfamily / Smr domain ...Domain of unknown function DUF1771 / NEDD4-binding protein 2, CUE domain / Domain of unknown function (DUF1771) / DUF1771 / : / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 - #110 / Smr domain / Small MutS-related domain / Smr domain superfamily / Smr domain / Smr domain profile. / Ubiquitin system component CUE / CUE domain profile. / AAA domain / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / UBA-like superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NEDD4-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kim, T.G. / Kwon, T.H. / Ryu, E.K. / Min, K. / Heo, S.-D. / Song, K.M. / Jun, W.J. / Jung, E.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Strcutral Dynamincs of the Endonuclease Small-MutS Related Domains of BCL3 binding protein
著者: Kim, T.G. / Kwon, T.H. / Ban, C. / Ku, J.K.
履歴
登録2008年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NEDD4-binding protein 2
B: NEDD4-binding protein 2
C: NEDD4-binding protein 2
D: NEDD4-binding protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6314
ポリマ－36,6314
非ポリマー00
水5,477304
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: NEDD4-binding protein 2

D: NEDD4-binding protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3152
ポリマ－18,3152
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_646-x+1,y-1/2,-z+11
Buried area860 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area9680 Å2
手法PISA
3
B: NEDD4-binding protein 2
C: NEDD4-binding protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3152
ポリマ－18,3152
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1410 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area9080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.490, 57.106, 71.356
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.910, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
NEDD4-binding protein 2 / N4BP2 / BCL-3-binding protein


分子量: 9157.736 Da / 分子数: 4 / 断片: DNA binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: Hela cDNA / 遺伝子: B3BP, KIAA1413, N4BP2 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q86UW6, 加水分解酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 304 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.27 % / 解説: The file contains Friedel pairs. / Mosaicity: 0.24 °
結晶化温度: 293 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M Ammonium Chloride, 0.1M Mops (pH 7.0), 40% PEG 2000mme, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 4A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月24日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 42988 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.041 / Χ2: 1.241 / Net I/σ(I): 46.607
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.217 / Num. unique all: 3817 / Χ2: 0.692 / % possible all: 87

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化開始モデル: PDB ENTRY 2D9I

2d9i


解像度: 1.9→44.419 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.84 / SU ML: 0.27 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: The file contains Friedel pairs.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 1094 5.05 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.19 42970 50.95 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 55.987 Å2 / ksol: 0.388 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 73.09 Å2 / Biso mean: 22.518 Å2 / Biso min: 6.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.455 Å20 Å2-1.697 Å2
2--4.195 Å20 Å2
3----1.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→44.419 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2432 0 0 304 2736
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092474
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1313304
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078369
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005411
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.037946
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8 / % reflection obs: 51 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.9-1.9870.2531350.18525302665
1.987-2.0910.2461320.18125762708
2.091-2.2220.2251590.16325422701
2.222-2.3940.2681290.16625822711
2.394-2.6350.2471350.18725862721
2.635-3.0160.291310.20225802711
3.016-3.7990.2211370.17526082745
3.799-44.4310.2181360.20225452681

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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