登録情報 | データベース: PDB / ID: 3fai |
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タイトル | The Di Zinc Carbapenemase CphA N220G mutant |
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要素 | Beta-lactamase |
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キーワード | HYDROLASE / Antibiotic resistance / Metal-binding |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報
antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / periplasmic space / response to antibiotic / zinc ion binding類似検索 - 分子機能 Beta-lactamases class B signature 2. / Beta-lactamases class B signature 1. / Beta-lactamase, class-B, conserved site / : / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase superfamily / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / Metallo-beta-lactamase; Chain A / Metallo-beta-lactamase / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like ...Beta-lactamases class B signature 2. / Beta-lactamases class B signature 1. / Beta-lactamase, class-B, conserved site / : / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase superfamily / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / Metallo-beta-lactamase; Chain A / Metallo-beta-lactamase / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta類似検索 - ドメイン・相同性 |
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生物種 | Aeromonas hydrophila (バクテリア) |
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手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å |
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データ登録者 | Delbruck, H. / Hoffmann, K.M.V. |
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引用 | ジャーナル: Antimicrob.Agents Chemother. / 年: 2009 タイトル: The structure of the dizinc subclass B2 metallo-beta-lactamase CphA reveals that the second inhibitory zinc ion binds in the histidine site 著者: Bebrone, C. / Delbruck, H. / Kupper, M.B. / Schlomer, P. / Willmann, C. / Frere, J.-M. / Fischer, R. / Galleni, M. / Hoffmann, K.M.V. |
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履歴 | 登録 | 2008年11月17日 | 登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ |
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改定 1.0 | 2009年9月1日 | Provider: repository / タイプ: Initial release |
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改定 1.1 | 2011年7月13日 | Group: Advisory / Version format compliance |
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改定 1.2 | 2021年11月10日 | Group: Database references / Derived calculations カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id |
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改定 1.3 | 2023年11月1日 | Group: Data collection / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model |
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