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万見
- PDB-3f9x: Structural Insights into Lysine Multiple Methylation by SET Domai... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3f9x
タイトルStructural Insights into Lysine Multiple Methylation by SET Domain Methyltransferases, SET8-Y334F / H4-Lys20me2 / AdoHcy
要素
  • Histone H4
  • Histone-lysine N-methyltransferase SETD8
キーワードTRANSFERASE / methyltransferase / histone / SET / lysine / Alternative splicing / Cell cycle / Cell division / Chromatin regulator / Chromosomal protein / Coiled coil / Mitosis / Nucleus / Repressor / S-adenosyl-L-methionine / Transcription / Transcription regulation / Acetylation / DNA-binding / Methylation / Nucleosome core
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4K20 monomethyltransferase activity / lysine N-methyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / peptidyl-lysine monomethylation / polytene chromosome / protein-lysine N-methyltransferase activity / mitotic chromosome condensation / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator ...histone H4K20 monomethyltransferase activity / lysine N-methyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / peptidyl-lysine monomethylation / polytene chromosome / protein-lysine N-methyltransferase activity / mitotic chromosome condensation / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone methyltransferase activity / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / HATs acetylate histones / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Class V SAM-dependent methyltransferases / : / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain ...Class V SAM-dependent methyltransferases / : / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / Beta Complex / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone-fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histone H4 / N-lysine methyltransferase KMT5A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Couture, J.-F. / Dirk, L.M.A. / Brunzelle, J.S. / Houtz, R.L. / Trievel, R.C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2008
タイトル: Structural origins for the product specificity of SET domain protein methyltransferases.
著者: Couture, J.F. / Dirk, L.M. / Brunzelle, J.S. / Houtz, R.L. / Trievel, R.C.
履歴
登録2008年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SETD8
B: Histone-lysine N-methyltransferase SETD8
C: Histone-lysine N-methyltransferase SETD8
D: Histone-lysine N-methyltransferase SETD8
E: Histone H4
F: Histone H4
G: Histone H4
H: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,88112
ポリマ－80,3438
非ポリマー1,5384
水15,565864
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase SETD8
F: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4703
ポリマ－20,0862
非ポリマー3841
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1640 Å2
ΔGint-7.8 kcal/mol
Surface area9440 Å2
手法PISA
2
B: Histone-lysine N-methyltransferase SETD8
E: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4703
ポリマ－20,0862
非ポリマー3841
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1780 Å2
ΔGint-7.4 kcal/mol
Surface area9720 Å2
手法PISA
3
C: Histone-lysine N-methyltransferase SETD8
G: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4703
ポリマ－20,0862
非ポリマー3841
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1630 Å2
ΔGint-8.6 kcal/mol
Surface area9750 Å2
手法PISA
4
D: Histone-lysine N-methyltransferase SETD8
H: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4703
ポリマ－20,0862
非ポリマー3841
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1690 Å2
ΔGint-8.7 kcal/mol
Surface area9720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.112, 45.742, 94.760
Angle α, β, γ (deg.)89.45, 87.59, 89.90
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Histone-lysine N-methyltransferase SETD8 / H4-K20-HMTase SETD8 / SET domain-containing protein 8 / PR/SET domain-containing protein 07 / ...H4-K20-HMTase SETD8 / SET domain-containing protein 8 / PR/SET domain-containing protein 07 / PR/SET07 / PR-Set7 / Lysine N-methyltransferase 5A


分子量: 18774.258 Da / 分子数: 4 / 断片: SET domain: UNP residues 232-393 / 変異: Y334F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SETD8, KMT5A, PRSET7, SET07, SET8 / プラスミド: pHis2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9NQR1, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド
Histone H4


分子量: 1311.603 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 16-25 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide corresponding to residues 16-25 of human histone H4
参照: UniProt: P62805
#3: 化合物
ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 864 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.08 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25% Pentaerythritol ethoxylate, 50mM Ammonium sulfate, 50mM Bis-tris, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月6日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→50 Å / Num. obs: 204489 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.9 % / Rsym value: 0.028 / Net I/σ(I): 30.4
反射 シェル解像度: 1.25→1.29 Å / Mean I/σ(I) obs: 9.9 / Rsym value: 0.131

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1ZKK

1zkk


解像度: 1.25→47.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 1.592 / SU ML: 0.031 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.053 / ESU R Free: 0.05 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2073 9694 5 %RANDOM
Rwork0.18104 ---
obs0.18238 183160 94.31 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.883 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20.01 Å20.05 Å2
2--0.01 Å2-0.06 Å2
3----0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→47.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5441 0 104 864 6409
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0215641
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023991
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5731.9937569
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.88139671
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2345667
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.06323.285274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.835151042
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.2321552
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2811
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.026177
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021148
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.21031
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2160.24246
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1760.22678
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.22991
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1590.2563
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1490.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2470.288
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1820.298
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0721.54379
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.4511.51386
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.47825357
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.69132670
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7314.52212
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.25→1.28 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 663 -
Rwork0.283 12197 -
obs--85.46 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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