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- PDB-3f9v: Crystal Structure Of A Near Full-Length Archaeal MCM: Functional ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3f9v
タイトルCrystal Structure Of A Near Full-Length Archaeal MCM: Functional Insights For An AAA+ Hexameric Helicase
要素Minichromosome maintenance protein MCM
キーワードHYDROLASE / Replicative Helicase / DNA Replication / MCM Complex / AAA+ Protein / ATP-binding / DNA-binding / Helicase / Nucleotide-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


MCM complex / DNA duplex unwinding / helicase activity / single-stranded DNA binding / DNA helicase / DNA replication / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / MCM protein C-terminal winged helix-turn-helix domain / MCM N-terminal domain / MCM N-terminal domain / MCM OB domain / Mini-chromosome maintenance protein / MCM, AAA-lid domain / MCM P-loop domain / MCM OB domain / MCM AAA-lid domain ...: / MCM protein C-terminal winged helix-turn-helix domain / MCM N-terminal domain / MCM N-terminal domain / MCM OB domain / Mini-chromosome maintenance protein / MCM, AAA-lid domain / MCM P-loop domain / MCM OB domain / MCM AAA-lid domain / MCM family domain profile. / minichromosome maintenance proteins / MCM domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Minichromosome maintenance protein MCM
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus solfataricus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 4.35 Å
データ登録者Chen, X.J. / Brewster, A.S. / Wang, G.G. / Yu, X. / Greenleaf, W. / Tjajadi, M. / Klein, M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 2008
タイトル: Crystal structure of a near-full-length archaeal MCM: Functional insights for an AAA+ hexameric helicase.
著者: Brewster, A.S. / Wang, G. / Yu, X. / Greenleaf, W.B. / Carazo, J.M. / Tjajadia, M. / Klein, M.G. / Chen, X.S.
履歴
登録2008年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Minichromosome maintenance protein MCM


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,3191
ポリマ-67,3191
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)202.526, 202.526, 128.243
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
詳細A hexamer model can be created that aligns well with the N-terminal Methanobacterium thermoautotrophicum MCM hexamer (PDB ID 1LTL) using the following non-crystallographic matrices. Apply matrix 1 for monomer 1, and then apply the summation of matrix 1 and matrix N to create monomer N, where N is 2-6. 1) LSQ_RT_NTTONTAIMP R 12 (3f14.8) 0.43327817 0.61568034 0.65818518 -0.90081984 0.31867027 0.29491171 -0.02817271 -0.72068506 0.69268990 239.07376099 11.87045383 -79.62718964 2) LSQ_RT_ATOB2IMP R 12 (3f14.8) 0.50902790 -0.86062968 -0.01439116 0.86053950 0.50920200 -0.01360237 0.01903461 -0.00546018 0.99980390 -0.94980073 110.48052979 1.74927461 3) LSQ_RT_ATOCIMP R 12 (3f14.8) -0.49999857 0.86602622 -0.00000035 -0.86602622 -0.49999857 0.00000028 0.00000007 0.00000044 1.00000000 192.32089233 -0.00009566 0.00002129 4) LSQ_RT_ATODIMP R 12 (3f14.8) 0.49081263 0.87114632 -0.01439028 -0.87125200 0.49064746 -0.01360218 -0.00478894 0.01921368 0.99980396 97.11698151 -56.06281281 1.74919856 5) LSQ_RT_ATOEIMP R 12 (3f14.8) -0.49999991 -0.86602545 -0.00000097 0.86602545 -0.49999991 0.00000114 -0.00000147 -0.00000028 1.00000000 96.16052246 166.55490112 0.00005019 6) LSQ_RT_ATOFIMP R 12 (3f14.8) -0.99984115 -0.01051573 -0.01439001 0.01071160 -0.99985009 -0.01360323 -0.01424481 -0.01375521 0.99980390 192.31431580 112.13711548 1.74920392

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要素

#1: タンパク質 Minichromosome maintenance protein MCM


分子量: 67318.617 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus (古細菌) / : P2 / 遺伝子: MCM, SSO0774 / プラスミド: pGEX-Kg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UXG1, 加水分解酵素

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.81 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 50mM NaCl, 65mM CalCl2, 20% MPD, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月29日
放射プロトコル: SAD / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.35→30 Å / Num. obs: 7760

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 4.35→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.832 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.803 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 349.255 / SU ML: 2.069 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 1.467
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: Proline residues identified in remark 500 as having deviant covalent bond angles were modeled as alanines in the structure. As such the standard values used as a reference against these ...詳細: Proline residues identified in remark 500 as having deviant covalent bond angles were modeled as alanines in the structure. As such the standard values used as a reference against these residues are not relevant to a poly-alanine structure.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.481 343 4.6 %RANDOM
Rwork0.412 ---
obs0.415 7390 82.06 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 190.98 Å2 / Biso mean: 185.302 Å2 / Biso min: 181.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.86 Å20 Å20 Å2
2--3.86 Å20 Å2
3----7.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.35→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2944 0 0 0 2944
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0222943
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1951.8494100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1595594
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2564
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022376
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2880.21314
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2920.22077
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2230.2191
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2960.222
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1391.52943
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.25224100
LS精密化 シェル解像度: 4.35→4.461 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.559 17 -
Rwork0.55 460 -
all-477 -
obs--75.83 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -10.973 Å / Origin y: 168.9816 Å / Origin z: 52.6142 Å
111213212223313233
T-0.9178 Å20.0393 Å2-0.114 Å2--0.7669 Å2-0.3005 Å2---0.6781 Å2
L3.7553 °21.7535 °23.0788 °2-2.2413 °21.0675 °2--5.2606 °2
S0.0647 Å °-0.2036 Å °-0.1283 Å °0.3326 Å °0.1617 Å °-0.6413 Å °-0.3058 Å °0.73 Å °-0.2264 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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