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万見
- PDB-3f8u: Tapasin/ERp57 heterodimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3f8u
タイトルTapasin/ERp57 heterodimer
要素
  • Protein disulfide-isomerase A3ERp57
  • Tapasin
キーワードIMMUNE SYSTEM/ISOMERASE / Endoplasmic reticulum / Glycoprotein / Immunoglobulin domain / Membrane / Microsome / protein disulfide isomerase / thioredoxin-like fold / Ig-like domain / beta barrel / Isomerase / Redox-active cente / IMMUNE SYSTEM-ISOMERASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


MHC class Ib protein complex assembly / peptide antigen stabilization / Tapasin-ERp57 complex / Calnexin/calreticulin cycle / MHC class I protein complex binding / TAP2 binding / TAP1 binding / protein disulfide-isomerase / protein folding in endoplasmic reticulum / disulfide oxidoreductase activity ...MHC class Ib protein complex assembly / peptide antigen stabilization / Tapasin-ERp57 complex / Calnexin/calreticulin cycle / MHC class I protein complex binding / TAP2 binding / TAP1 binding / protein disulfide-isomerase / protein folding in endoplasmic reticulum / disulfide oxidoreductase activity / regulation of protein complex stability / phospholipase C activity / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / cellular response to interleukin-7 / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / TAP complex binding / protein disulfide isomerase activity / MHC class I protein binding / protein-disulfide reductase activity / phagocytic vesicle / extrinsic apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / protein folding chaperone / response to endoplasmic reticulum stress / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / MHC class I peptide loading complex / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / peptide antigen binding / platelet aggregation / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / ER-Phagosome pathway / regulation of gene expression / protein-containing complex assembly / molecular adaptor activity / adaptive immune response / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / cysteine-type endopeptidase activity / focal adhesion / endoplasmic reticulum membrane / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Protein disulfide-isomerase A3, first redox inactive TRX-like domain b / Tapasin / Protein disulphide isomerase / Thioredoxin-like domain / Disulphide isomerase / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / : / Thioredoxin domain profile. ...Protein disulfide-isomerase A3, first redox inactive TRX-like domain b / Tapasin / Protein disulphide isomerase / Thioredoxin-like domain / Disulphide isomerase / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / : / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Thioredoxin-like superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tapasin / Protein disulfide-isomerase A3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Dong, G. / Reinisch, K.M.
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2009
タイトル: Insights into MHC class I peptide loading from the structure of the tapasin-ERp57 thiol oxidoreductase heterodimer.
著者: Dong, G. / Wearsch, P.A. / Peaper, D.R. / Cresswell, P. / Reinisch, K.M.
履歴
登録2008年11月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein disulfide-isomerase A3ERp57
B: Tapasin
C: Protein disulfide-isomerase A3ERp57
D: Tapasin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)194,6286
ポリマ－194,1864
非ポリマー4422
水2,018112
1
A: Protein disulfide-isomerase A3ERp57
B: Tapasin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,3143
ポリマ－97,0932
非ポリマー2211
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2440 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area40900 Å2
手法PISA
2
C: Protein disulfide-isomerase A3ERp57
D: Tapasin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,3143
ポリマ－97,0932
非ポリマー2211
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2520 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area40520 Å2
手法PISA
3
A: Protein disulfide-isomerase A3ERp57
B: Tapasin
ヘテロ分子

C: Protein disulfide-isomerase A3ERp57
D: Tapasin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)194,6286
ポリマ－194,1864
非ポリマー4422
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
Buried area6710 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area79680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.101, 72.295, 200.193
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.613, 90
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Protein disulfide-isomerase A3ERp57 / E.C.5.3.4.1 / ERp57 / Disulfide isomerase ER-60 / ERp60 / 58 kDa microsomal protein / p58 / ERp57 / 58 kDa ...ERp57 / Disulfide isomerase ER-60 / ERp60 / 58 kDa microsomal protein / p58 / ERp57 / 58 kDa glucose-regulated protein


分子量: 54309.035 Da / 分子数: 2 / 変異: C60A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: covalently linked to tapasin via sulfide bond / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDIA3, ERP57, ERP60, GRP58 / プラスミド: pFastbac Dual
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF21 / 参照: UniProt: P30101, protein disulfide-isomerase
#2: 抗体 Tapasin / TPSN / TPN / TAP-binding protein / TAP-associated protein / NGS-17


分子量: 42783.828 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Asn233 glycosylated, glycan is only partly visible / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TAPBP, NGS17, TAPA / プラスミド: pFastbac Dual
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF21 / 参照: UniProt: O15533
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.31 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: reservoir contained 100 mM HEPES (@pH 7.5), 20% PEG 3K, 200 mM CaCl2. protein was concentrated to 10mg/ml in 150 mM NaCl, 20 mM Tris (@ pH 7.4), 5% glycerol. The hanging drop was supplemented ...詳細: reservoir contained 100 mM HEPES (@pH 7.5), 20% PEG 3K, 200 mM CaCl2. protein was concentrated to 10mg/ml in 150 mM NaCl, 20 mM Tris (@ pH 7.4), 5% glycerol. The hanging drop was supplemented to contain 100 mM guanidine HCl; seeding was used to obtain larger crystals., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 63580 / Num. obs: 63580 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(I): -2 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 19.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.207 / Mean I/σ(I) obs: 6.5 / Num. unique all: 5852 / Rsym value: 0.207 / % possible all: 91.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHARP位相決定
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.6→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.285 3257 5.1 %random
Rwork0.245 ---
all0.247 63580 --
obs0.247 63580 97.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12911 0 28 112 13051
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.465 538 -
Rwork0.373 --
obs-10314 95.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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