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- PDB-3f75: Activated Toxoplasma gondii cathepsin L (TgCPL) in complex with i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3f75
タイトルActivated Toxoplasma gondii cathepsin L (TgCPL) in complex with its propeptide
要素
  • Cathepsin L Propeptide
  • Cathepsin L Protease
キーワードHYDROLASE / MEDICAL STRUCTURAL GENOMICS OF PATHOGENIC PROTOZOA / MSGPP / cysteine protease / parasite / protozoa / Thiol protease
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine-type peptidase activity / proteolysis / membrane
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #2250 / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : ...Helix Hairpins - #2250 / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Helix Hairpins / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / Cathepsin CPL
類似検索 - 構成要素
生物種Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Larson, E.T. / Merritt, E.A. / Medical Structural Genomics of Pathogenic Protozoa (MSGPP)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Toxoplasma gondii cathepsin L is the primary target of the invasion-inhibitory compound morpholinurea-leucyl-homophenyl-vinyl sulfone phenyl.
著者: Larson, E.T. / Parussini, F. / Huynh, M.H. / Giebel, J.D. / Kelley, A.M. / Zhang, L. / Bogyo, M. / Merritt, E.A. / Carruthers, V.B.
履歴
登録2008年11月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22013年7月31日Group: Non-polymer description
改定 1.32017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin L Protease
P: Cathepsin L Propeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4366
ポリマ－37,2232
非ポリマー2134
水2,972165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2740 Å2
ΔGint-13.9 kcal/mol
Surface area13410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.621, 65.621, 149.772
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-481-

HOH

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AP

#1: タンパク質 Cathepsin L Protease / Toxopain-2


分子量: 24428.521 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 199-422 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: expressed together with chain P as procathepsin L and autoactivated but propeptide not purified from active protease prior to crystallization; structure is a complex of the active protease ...詳細: expressed together with chain P as procathepsin L and autoactivated but propeptide not purified from active protease prior to crystallization; structure is a complex of the active protease and its propeptide, labeled as chain A and chain P, respectively, to indicate that they are distinct polypeptide chains
由来: (組換発現) Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
株: RH / 遺伝子: CPL / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15[pREP4] / 参照: UniProt: Q6DMN0, cathepsin L
#2: タンパク質 Cathepsin L Propeptide / Toxopain-2


分子量: 12794.354 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 105-198
Mutation: N-terminal His tag replaced all but the last 94 residues of the propeptide domain
由来タイプ: 組換発現
詳細: N-terminal His tag replaced all but the last 94 residues of the propeptide domain; expressed together with chain A as procathepsin L and autoactivated but propeptide not purified from active ...詳細: N-terminal His tag replaced all but the last 94 residues of the propeptide domain; expressed together with chain A as procathepsin L and autoactivated but propeptide not purified from active protease prior to crystallization; structure is a complex of the active protease and its propeptide, labeled as chain A and chain P, respectively, to indicate that they are distinct polypeptide chains
由来: (組換発現) Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
株: RH / 遺伝子: CPL / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15[pREP4] / 参照: UniProt: Q6DMN0, cathepsin L

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非ポリマー , 4種, 169分子

#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細1. THE TARGETDB ID FOR THIS PROTEIN WAS NOT AVAILABLE AT THE TIME OF DEPOSITION. 2. THIS ENTRY IS A ...1. THE TARGETDB ID FOR THIS PROTEIN WAS NOT AVAILABLE AT THE TIME OF DEPOSITION. 2. THIS ENTRY IS A COMPLEX OF THE ACTIVE PROTEASE AND ITS PROPEPTIDE, LABELED AS CHAIN A AND CHAIN P, RESPECTIVELY, TO INDICATE THAT THEY ARE DISTINCT POLYPEPTIDE CHAINS. 3. ENTITY 1 (CHAIN A): EXPRESSED TOGETHER WITH CHAIN P AS PROCATHEPSIN L AND AUTOACTIVATED, BUT PROPEPTIDE NOT PURIFIED FROM ACTIVE PROTEASE PRIOR TO CRYSTALLIZATION. 4. ENTITY 2 (CHAIN P): N-TERMINAL HIS TAG REPLACED ALL BUT THE LAST 94 RESIDUES OF THE PROPEPTIDE DOMAIN. EXPRESSED TOGETHER WITH CHAIN A AS PROCATHEPSIN L AND AUTOACTIVATED, BUT PROPEPTIDE NOT PURIFIED FROM ACTIVE PROTEASE PRIOR TO CRYSTALLIZATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.21 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4
詳細: 40% PEG 8000, 0.1M Ammonium bromide, 0.1M Sodium citrate pH 4.0. Cryoprotected with ~10% Ethylene glycol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月19日
放射モノクロメーター: Si(111) crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→50 Å / Num. all: 23266 / Num. obs: 23266 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.7 % / Biso Wilson estimate: 25 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.122 / Χ2: 1.026 / Net I/σ(I): 18.128
反射 シェル解像度: 1.99→2.06 Å / 冗長度: 8.5 % / Rmerge(I) obs: 0.744 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 2242 / Χ2: 1.031 / % possible all: 99.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 55.41 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å33.99 Å
Translation2.5 Å33.99 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMACrefmac_5.5.0047精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
Blu-Iceデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1CS8 (protease domain only)

1cs8


解像度: 1.99→33.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / SU B: 7.38 / SU ML: 0.093 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.156 / ESU R Free: 0.142 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20557 1186 5.1 %RANDOM
Rwork0.16538 ---
obs0.16739 23178 99.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.904 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.72 Å20 Å20 Å2
2--0.72 Å20 Å2
3----1.43 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→33.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2345 0 7 165 2517
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0212433
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021697
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1561.9393272
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1873.0044094
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5425298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.75224.016122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.77215420
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.7571515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2325
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022754
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02527
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.69541478
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.5414615
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.58162347
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2996955
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.95810925
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.99→2.04 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 88 -
Rwork0.22 1563 -
all0.224 1659 -
obs-1651 99.52 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.0141.59761.35420.69990.22085.0691-0.0945-0.50170.56220.19-0.1610.1737-0.4786-0.15120.25550.26190.0389-0.01380.1317-0.02120.091730.85110.38960.653
21.05260.1041-0.13361.3822-0.01571.54530.03240.02460.0664-0.00760.0210.304-0.073-0.3475-0.05350.02150.05420.00010.16220.01320.118115.73414.43439.828
36.592-1.8504-0.1472.75291.41733.1360.1644-0.1850.6250.1134-0.17250.0124-0.2436-0.07310.0080.14880.0360.03090.1369-0.03420.099430.08921.07855.67
40.72210.1182-0.2211.1040.01261.271-0.0062-0.0874-0.00040.0968-0.0102-0.0264-0.04170.02690.01640.07520.0254-0.00280.109-0.00320.087835.99913.12344.892
511.2111.3313-3.31026.1258-0.35055.1838-0.0013-0.2859-0.1586-0.0530.0052-0.84920.1250.7099-0.00390.15340.0367-0.01730.1255-0.01230.12244.436-1.03319.43
62.3824-0.69440.23520.9804-0.64455.29340.04010.19070.02960.0164-0.0876-0.1766-0.13390.31210.04750.0967-0.0088-0.02460.1008-0.00240.053135.2126.99514.27
71.191-0.16181.23360.8015-0.46494.0785-0.04080.0644-0.0524-0.03930.0181-0.10150.01350.2810.02270.08630.01070.00090.115-0.00540.070544.9526.78329.212
84.8934-1.0971-3.05073.81760.87323.8077-0.01950.0190.209-0.15730.10670.2228-0.3245-0.2929-0.08720.07270.0325-0.03860.12460.01890.080832.37819.5629.243
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 15
2X-RAY DIFFRACTION2A16 - 118
3X-RAY DIFFRACTION3A119 - 135
4X-RAY DIFFRACTION4A136 - 224
5X-RAY DIFFRACTION5P108 - 123
6X-RAY DIFFRACTION6P124 - 136
7X-RAY DIFFRACTION7P137 - 168
8X-RAY DIFFRACTION8P169 - 182

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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