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- PDB-3f5h: Crystal structure of fused docking domains from PikAIII and PikAI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3f5h
タイトルCrystal structure of fused docking domains from PikAIII and PikAIV of the pikromycin polyketide synthase
要素Type I polyketide synthase PikAIII, Type I polyketide synthase PikAIV fusion protein
キーワードPROTEIN BINDING / docking domain / polyketide synthase / pikromycin / H2-T2
機能・相同性
機能・相同性情報


10-deoxymethynolide synthase / narbonolide synthase / macrolide biosynthetic process / acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / fatty acid synthase activity / phosphopantetheine binding / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Polyketide synthase, docking domain superfmaily / Polyketide synthase, thioesterase domain / Thioesterase / Polyketide synthase, docking domain / Erythronolide synthase docking domain / Thioesterase / Thioesterase domain / PKS_PP_betabranch / Polyketide synthase, C-terminal extension / Ketoacyl-synthetase C-terminal extension ...Polyketide synthase, docking domain superfmaily / Polyketide synthase, thioesterase domain / Thioesterase / Polyketide synthase, docking domain / Erythronolide synthase docking domain / Thioesterase / Thioesterase domain / PKS_PP_betabranch / Polyketide synthase, C-terminal extension / Ketoacyl-synthetase C-terminal extension / Polyketide synthase, ketoreductase domain / KR domain / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding / : / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Acyl transferase domain superfamily / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / PKS_KR / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / Beta-ketoacyl synthase / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Alpha/Beta hydrolase fold / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Pikromycin polyketide synthase component PikAIV / Pikromycin polyketide synthase component PikAIII
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces venezuelae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Buchholz, T.J. / Geders, T.W. / Bartley, F.E. / Reynolds, K.A. / Smith, J.L. / Sherman, D.H.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structural basis for binding specificity between subclasses of modular polyketide synthase docking domains.
著者: Buchholz, T.J. / Geders, T.W. / Bartley, F.E. / Reynolds, K.A. / Smith, J.L. / Sherman, D.H.
履歴
登録2008年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Type I polyketide synthase PikAIII, Type I polyketide synthase PikAIV fusion protein
B: Type I polyketide synthase PikAIII, Type I polyketide synthase PikAIV fusion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2923
ポリマ－15,2692
非ポリマー231
水2,720151
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1830 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area9320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.016, 117.944, 41.773
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細THE CONTENTS OF THE ASYMMETRIC UNIT IS AN UNNATURAL FUSION OF THE C-TERMINUS OF ONE PROTEIN TO THE N-TERMINUS OF A SECOND PROTEIN. THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS FORMED PARTIALLY THROUGH CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY. THE RELEVANT BIOLOGICAL ASSEMBLY IS FORMED BY APPLYING THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS: RESIDUES 1-34 OF CHAIN A AND RESIDUES 1-37 OF CHAIN B:[X, Y, Z]. RESIDUES 1543-1562 OF CHAIN A:[-X+3/2, -Y+1/2, Z-1/2]. RESIDUES 1543-1562 OF CHAIN B:[-X+3/2, -Y+1/2, Z+1/2].

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要素

#1: タンパク質 Type I polyketide synthase PikAIII, Type I polyketide synthase PikAIV fusion protein


分子量: 7634.411 Da / 分子数: 2
断片: C-terminal domain of PikAIII fused to N-terminal domain of PikAIV
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces venezuelae (バクテリア)
株: ATCC15439 / 遺伝子: pIKAIII, pIKAIV / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9ZGI3, UniProt: Q9ZGI2
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.33 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 20 mM HEPES pH 7.8, 150 mM NaCl, 55% 2-methyl-2,4-pentanediol, 200 mM sodium acetate pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 23-ID-D10.97934
シンクロトロンAPS 23-ID-B20.9794
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARMOSAIC 300 mm CCD1CCD2008年2月10日K-B PAIR OF BIOMORPH MIRRORS FOR VERTICAL AND HORIZONTAL FOCUSING
MARMOSAIC 300 mm CCD2CCD2008年4月21日K-B PAIR OF BIOMORPH MIRRORS FOR VERTICAL AND HORIZONTAL FOCUSING
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATORSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATORSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979341
20.97941
Reflection冗長度: 5.1 % / Av σ(I) over netI: 15.59 / 数: 36536 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Χ2: 0.98 / D res high: 2.8 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 7102 / % possible obs: 100
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
6.035099.910.0910.9485.1
4.796.0310010.0880.9695.1
4.184.7910010.0971.0195.2
3.84.1810010.0970.9765.2
3.533.810010.1111.0475.2
3.323.5310010.1320.9475.1
3.153.3210010.1531.0365.2
3.023.1510010.2051.0025.2
2.93.0210010.2250.9235.1
2.82.910010.2970.9345.1
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. all: 15084 / Num. obs: 14954 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 20.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rsym value: 0.069 / Χ2: 0.996 / Net I/σ(I): 15.586
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.507 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 1471 / Rsym value: 0.507 / Χ2: 0.993 / % possible all: 98

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散
Phasing dmFOM : 0.36 / FOM acentric: 0.37 / FOM centric: 0.33 / 反射: 3089 / Reflection acentric: 2531 / Reflection centric: 558
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
8.6-34.1970.490.550.421538865
5.4-8.60.340.350.29423316107
4.3-5.40.430.450.37528427101
3.8-4.30.460.470.453043496
3.2-3.80.330.340.26904783121
3-3.20.240.230.355148368

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE2.13位相決定
RESOLVE2.13位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.75→32.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / WRfactor Rfree: 0.25 / WRfactor Rwork: 0.206 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.801 / SU B: 2.945 / SU ML: 0.091 / SU R Cruickshank DPI: 0.118 / SU Rfree: 0.123 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.118 / ESU R Free: 0.123 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 750 5 %RANDOM
Rwork0.201 ---
all0.203 15079 --
obs0.203 14942 99.09 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 63.09 Å2 / Biso mean: 26.546 Å2 / Biso min: 12.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.52 Å20 Å20 Å2
2---1.88 Å20 Å2
3----1.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→32.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数919 0 1 151 1071
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.021926
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2162.0011244
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.9585120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.24122.8353
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.76515198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8771519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2139
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021707
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8021.5573
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6522921
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2113353
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.7594.5317
LS精密化 シェル解像度: 1.752→1.797 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258 59 -
Rwork0.281 982 -
all-1041 -
obs--96.39 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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