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- PDB-3f4f: Crystal structure of dUT1p, a dUTPase from Saccharomyces cerevisiae -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3f4f
タイトルCrystal structure of dUT1p, a dUTPase from Saccharomyces cerevisiae
要素Deoxyuridine 5'-triphosphate nucleotidohydrolase
キーワードHYDROLASE / trimer / beta barrel / ump / product complex / dUTP pyrophosphatase / dITP / Nucleotide metabolism / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


pyrimidine deoxyribonucleoside triphosphate catabolic process / dITP catabolic process / dITP diphosphatase activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / dUTP catabolic process / dUMP biosynthetic process / dUTP diphosphatase / dUTP diphosphatase activity / magnesium ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Deoxyuridine triphosphate nucleotidohydrolase / Deoxyuridine triphosphatase (dUTPase) / Deoxyuridine 5'-Triphosphate Nucleotidohydrolase; Chain A / dUTPase-like / dUTPase / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / Deoxyuridine 5'-triphosphate nucleotidohydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Singer, A.U. / Evdokimova, E. / Kudritska, M. / Edwards, A.M. / Yakunin, A.F. / Savchenko, A.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2011
タイトル: Structure and activity of the Saccharomyces cerevisiae dUTP pyrophosphatase DUT1, an essential housekeeping enzyme.
著者: Tchigvintsev, A. / Singer, A.U. / Flick, R. / Petit, P. / Brown, G. / Evdokimova, E. / Savchenko, A. / Yakunin, A.F.
履歴
登録2008年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22012年10月10日Group: Database references
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Deoxyuridine 5'-triphosphate nucleotidohydrolase
B: Deoxyuridine 5'-triphosphate nucleotidohydrolase
C: Deoxyuridine 5'-triphosphate nucleotidohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,76811
ポリマ－52,4843
非ポリマー1,2848
水7,873437
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11140 Å2
ΔGint-60.2 kcal/mol
Surface area16080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.498, 124.498, 51.664
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-273-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Deoxyuridine 5'-triphosphate nucleotidohydrolase / dUTPase / dUTP pyrophosphatase


分子量: 17494.643 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Treatment of the protein with small amounts of trypsin
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: DUT1, YBR252W, YBR1705 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(GOLD)DE3 / 参照: UniProt: P33317, dUTP diphosphatase

-
非ポリマー , 5種, 445分子

#2: 化合物 ChemComp-UMP / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / DUMP / dUMP


分子量: 308.182 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O8P
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 437 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.51 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M Na Acetate, 0.1M Tris-HCl pH 8.5, 30% PEG 4000, 10mM d-UTP, 0.015 mg/mL Trypsin. Cryoprotected with 4% Glycerol, 4% Ethylene glycol, 4% Sucrose, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年6月6日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 53958 / Num. obs: 53958 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 20.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.386 / Mean I/σ(I) obs: 4.91 / Num. unique all: 5381 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2OKD

2okd


解像度: 2→47.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 6.143 / SU ML: 0.099 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.165 / ESU R Free: 0.157 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: The Friedel pairs were used in phasing. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20713 1406 5 %RANDOM
Rwork0.1464 ---
obs0.14941 26589 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→47.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3037 0 83 437 3557
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0223276
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6551.9884447
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4765438
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.49724.298121
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.04415548
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0131521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1280.2527
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022407
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2230.21590
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.22291
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.160.2394
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1310.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2090.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.731.52110
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.27923407
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.52131178
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9624.51040
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 97 -
Rwork0.165 1935 -
obs-2033 99.95 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.59710.16490.32920.66990.16820.620.0733-0.0139-0.0819-0.0266-0.02110.0659-0.0276-0.0273-0.0523-0.04170.0026-0.0152-0.055-0.0008-0.0238-8.25-30.27237.6149
20.52370.20380.56930.84320.27261.09340.07140.0355-0.10260.01810.0323-0.11030.08170.2596-0.1038-0.07230.0155-0.0006-0.0333-0.0341-0.02776.4328-34.60747.672
30.39390.04570.02181.10020.17090.77280.0973-0.0201-0.02180.0988-0.05820.0404-0.02510.042-0.0392-0.0378-0.0206-0.0141-0.044-0.0069-0.04411.0004-25.515718.8012
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A23 - 143
2X-RAY DIFFRACTION2B23 - 143
3X-RAY DIFFRACTION3C24 - 143

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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