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- PDB-3f2l: Crystal structure analysis of the K171A mutation of N-terminal ty... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3f2l
タイトルCrystal structure analysis of the K171A mutation of N-terminal type II cohesin 1 from the cellulosomal ScaB subunit of Acetivibrio cellulolyticus
要素Cellulosomal scaffoldin adaptor protein B
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Point mutation
機能・相同性
機能・相同性情報


polysaccharide catabolic process / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / carbohydrate binding / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin-like - #680 / Cellulosome anchoring protein, cohesin domain / Cohesin domain / Dockerin domain / Dockerin domain profile. / Dockerin type I domain / Dockerin type I repeat / Dockerin domain superfamily / CBM2/CBM3, carbohydrate-binding domain superfamily ...: / Immunoglobulin-like - #680 / Cellulosome anchoring protein, cohesin domain / Cohesin domain / Dockerin domain / Dockerin domain profile. / Dockerin type I domain / Dockerin type I repeat / Dockerin domain superfamily / CBM2/CBM3, carbohydrate-binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
AMMONIUM ION / NITRATE ION / Cellulosomal scaffoldin adaptor protein B
類似検索 - 構成要素
生物種Acetivibrio cellulolyticus (バクテリア)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Frolow, F. / Freeman, A. / Wine, Y. / Eppel, A. / Shanzer, M. / Stempler, S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure analysis of the K171A mutation of N-terminal type II cohesin 1 from the cellulosomal ScaB subunit of Acetivibrio cellulolyticus
著者: Frolow, F. / Freeman, A. / Wine, Y. / Eppel, A. / Shanzer, M. / Stempler, S.
履歴
登録2008年10月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cellulosomal scaffoldin adaptor protein B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,59321
ポリマ－18,7041
非ポリマー88920
水4,306239
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.934, 53.934, 112.318
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Cellulosomal scaffoldin adaptor protein B


分子量: 18703.969 Da / 分子数: 1
断片: N-terminal type II cohesin 1 from the cellulosomal ScaB subunit, UNP residues 28-199
変異: K171A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acetivibrio cellulolyticus (バクテリア)
プラスミド: pET28a+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q7WYN3
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物
ChemComp-NH4 / AMMONIUM ION / アンモニウム


分子量: 18.038 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: H4N
#4: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 239 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.21 %
結晶化温度: 293 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 8.5
詳細: 2.4M di-ammonium hydrogen phosphate, 0.1M Tris pH 8.5, Microbatch, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年5月1日 / 詳細: Osmic Confocal Mirrors
放射モノクロメーター: Osmic Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. all: 16830 / Num. obs: 16830 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 27.53 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Rsym value: 0.097 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 1.85→1.85 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 16830 / Rsym value: 0.49 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1qzn

1qzn


解像度: 1.85→29.21 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 5.631 / SU ML: 0.078 / Isotropic thermal model: Anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.313 / ESU R Free: 0.128 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21218 851 5.1 %RANDOM
Rwork0.13895 ---
all0.14245 15926 --
obs0.14245 15926 99.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.048 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.16 Å2-0.08 Å20 Å2
2---0.16 Å20 Å2
3---0.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→29.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1341 0 60 240 1641
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0221410
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1941.9761913
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2275190
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.18826.72755
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.71715231
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.305153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2230
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021047
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.2648
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.2976
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1190.2212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1950.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1360.223
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.4273928
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.43251475
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.9767537
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.64410433
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.50431465
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free8.4093248
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded5.4531394
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.233 81 -
Rwork0.142 1131 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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