[日本語] English
万見
- PDB-3ezz: Crystal Structure of human MKP-2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ezz
タイトルCrystal Structure of human MKP-2
要素Dual specificity protein phosphatase 4
キーワードHYDROLASE / alpha/beta / Nucleus / Protein phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein tyrosine/threonine phosphatase activity / endoderm formation / MAP kinase tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / RAF-independent MAPK1/3 activation / ERKs are inactivated / dephosphorylation / histone H2AXS140 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity ...protein tyrosine/threonine phosphatase activity / endoderm formation / MAP kinase tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / RAF-independent MAPK1/3 activation / ERKs are inactivated / dephosphorylation / histone H2AXS140 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / negative regulation of MAPK cascade / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Negative regulation of MAPK pathway / signal transduction / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mitogen-activated protein (MAP) kinase phosphatase / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Rhodanese Homology Domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily ...Mitogen-activated protein (MAP) kinase phosphatase / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Rhodanese Homology Domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily / Rhodanese-like domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dual specificity protein phosphatase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Jeong, D.G. / Jung, S.K. / Ryu, S.E. / Kim, S.J.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2009
タイトル: Crystal structure of the catalytic domain of human MKP-2 reveals a 24-mer assembly.
著者: Jeong, D.G. / Jung, S.K. / Yoon, T.S. / Woo, E.J. / Kim, J.H. / Park, B.C. / Ryu, S.E. / Kim, S.J.
履歴
登録2008年10月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein phosphatase 4
B: Dual specificity protein phosphatase 4
C: Dual specificity protein phosphatase 4
D: Dual specificity protein phosphatase 4
E: Dual specificity protein phosphatase 4
F: Dual specificity protein phosphatase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,99415
ポリマ－98,1296
非ポリマー8659
水00
1
B: Dual specificity protein phosphatase 4
C: Dual specificity protein phosphatase 4
D: Dual specificity protein phosphatase 4
ヘテロ分子

B: Dual specificity protein phosphatase 4
C: Dual specificity protein phosphatase 4
D: Dual specificity protein phosphatase 4
ヘテロ分子

B: Dual specificity protein phosphatase 4
C: Dual specificity protein phosphatase 4
D: Dual specificity protein phosphatase 4
ヘテロ分子

B: Dual specificity protein phosphatase 4
C: Dual specificity protein phosphatase 4
D: Dual specificity protein phosphatase 4
ヘテロ分子

A: Dual specificity protein phosphatase 4
E: Dual specificity protein phosphatase 4
F: Dual specificity protein phosphatase 4
ヘテロ分子

A: Dual specificity protein phosphatase 4
E: Dual specificity protein phosphatase 4
F: Dual specificity protein phosphatase 4
ヘテロ分子

A: Dual specificity protein phosphatase 4
E: Dual specificity protein phosphatase 4
F: Dual specificity protein phosphatase 4
ヘテロ分子

A: Dual specificity protein phosphatase 4
E: Dual specificity protein phosphatase 4
F: Dual specificity protein phosphatase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)395,97660
ポリマ－392,51824
非ポリマー3,45836
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_445-x-1,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_455-y-1,x,z1
crystal symmetry operation4_545y,-x-1,z1
crystal symmetry operation5_445x-1/2,y-1/2,z+1/21
crystal symmetry operation6_445-x-1/2,-y-1/2,z+1/21
crystal symmetry operation7_445-y-1/2,x-1/2,z+1/21
crystal symmetry operation8_445y-1/2,-x-1/2,z+1/21
Buried area40360 Å2
ΔGint-877 kcal/mol
Surface area137500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.557, 141.557, 158.532
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number79
Space group name H-MI4
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-507-

SO4

21A-507-

SO4

31D-508-

SO4

41D-508-

SO4

-
要素

#1: タンパク質
Dual specificity protein phosphatase 4 / Mitogen-activated protein kinase phosphatase 2 / MAP kinase phosphatase 2 / MKP-2 / Dual ...Mitogen-activated protein kinase phosphatase 2 / MAP kinase phosphatase 2 / MKP-2 / Dual specificity protein phosphatase hVH2


分子量: 16354.898 Da / 分子数: 6 / 断片: Catalytic domain / 変異: C280S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DUSP4, MKP2, VH2 / プラスミド: PET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q13115, protein-tyrosine-phosphatase, protein-serine/threonine phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.6 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 10.2
詳細: 0.1M CAPS pH 10.2, 0.1M NaCl, 1.7M ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 180 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月27日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→40 Å / Num. all: 34552 / Num. obs: 34516 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 2.9→3.06 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.386 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 4988 / Rsym value: 0.357 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化開始モデル: PDB ENTRY 2G6Z

2g6z


解像度: 2.9→40 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 1688 -random
Rwork0.219 ---
all0.221 34552 --
obs0.221 34516 99.9 %-
原子変位パラメータBiso max: 95 Å2 / Biso mean: 70.683 Å2 / Biso min: 32.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6876 0 45 0 6921
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.37
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.85
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.2

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る