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- PDB-3exr: Crystal structure of KGPDC from Streptococcus mutans -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3exr
タイトルCrystal structure of KGPDC from Streptococcus mutans
要素RmpD (Hexulose-6-phosphate synthase)
キーワードLYASE / beta barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


3-dehydro-L-gulonate-6-phosphate decarboxylase activity / L-ascorbic acid catabolic process / orotidine-5'-phosphate decarboxylase activity / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
HPS/KGPDC domain / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase domain / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / HUMPS family / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / HUMPS family / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Streptococcus mutans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Li, G.L. / Liu, X. / Li, L.F. / Su, X.D.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2009
タイトル: Open-closed conformational change revealed by the crystal structures of 3-keto-L-gulonate 6-phosphate decarboxylase from Streptococcus mutans
著者: Li, G.L. / Liu, X. / Nan, J. / Brostromer, E. / Li, L.F. / Su, X.D.
履歴
登録2008年10月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年5月23日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: diffrn_source / software
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _software.version
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RmpD (Hexulose-6-phosphate synthase)
B: RmpD (Hexulose-6-phosphate synthase)
C: RmpD (Hexulose-6-phosphate synthase)
D: RmpD (Hexulose-6-phosphate synthase)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,4014
ポリマ－95,4014
非ポリマー00
水14,808822
1
A: RmpD (Hexulose-6-phosphate synthase)
C: RmpD (Hexulose-6-phosphate synthase)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7002
ポリマ－47,7002
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2170 Å2
ΔGint-8.3 kcal/mol
Surface area17690 Å2
手法PISA
2
B: RmpD (Hexulose-6-phosphate synthase)
D: RmpD (Hexulose-6-phosphate synthase)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7002
ポリマ－47,7002
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2160 Å2
ΔGint-7.8 kcal/mol
Surface area17690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.830, 127.230, 130.770
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
RmpD (Hexulose-6-phosphate synthase) / 3-keto-L-gulonate 6-phosphate decarboxylase


分子量: 23850.229 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus mutans (バクテリア)
遺伝子: ulaD / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q93DA8, 3-dehydro-L-gulonate-6-phosphate decarboxylase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 822 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.85 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2M KCl, 0.05M HEPES, pH7.5, 35%(v/v) pentaerythritol propoxylate (5/4 PO/OH), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 0.9798 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9798 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 158531 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 21.605 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.5-1.590.5492.81317462461396.4
1.59-1.70.4264.416701724087100
1.7-1.840.2966.616012622436100
1.84-2.010.29.914793020704100
2.01-2.250.12117.21364551873099.8
2.25-2.60.08424.51214191661799.8
2.6-3.180.05434.110197214124100
3.18-4.480.04338.1800941107299.9
4.480.03344.341564614896.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3EXT

3ext


解像度: 1.7→45.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / WRfactor Rfree: 0.234 / WRfactor Rwork: 0.196 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.815 / SU B: 6.388 / SU ML: 0.093 / SU R Cruickshank DPI: 0.154 / SU Rfree: 0.111 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.154 / ESU R Free: 0.111 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 5473 5 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.208 110108 99.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 45.86 Å2 / Biso mean: 17.915 Å2 / Biso min: 6.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å20 Å2
2--0.05 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→45.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6448 0 0 822 7270
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0226547
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3191.9488879
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg10.435854
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.31525.277271
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.61151102
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.7821532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.21036
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024872
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2020.23066
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.24560
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1380.2580
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.150.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1210.236
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1981.54344
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.52526756
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.30532482
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.324.52123
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.267 398 -
Rwork0.228 7697 -
all-8095 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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