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- PDB-3ewf: Crystal Structure Analysis of human HDAC8 H143A variant complexed... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ewf
タイトルCrystal Structure Analysis of human HDAC8 H143A variant complexed with substrate.
要素
  • Histone deacetylase 8
  • PEPTIDIC SUBSTRATE
キーワードHYDROLASE / HDAC / metalloenzyme / acetylation / arginase fold / HDAC8 / histone deacetylase / substrate complex / Alternative splicing / Chromatin regulator / Nucleus / Repressor / Transcription / Transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


histone decrotonylase activity / histone deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone deacetylase / protein lysine deacetylase activity / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / regulation of telomere maintenance / histone deacetylase activity / mitotic sister chromatid cohesion / nuclear chromosome / Notch-HLH transcription pathway ...histone decrotonylase activity / histone deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone deacetylase / protein lysine deacetylase activity / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / regulation of telomere maintenance / histone deacetylase activity / mitotic sister chromatid cohesion / nuclear chromosome / Notch-HLH transcription pathway / histone deacetylase complex / negative regulation of protein ubiquitination / Hsp70 protein binding / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / HDACs deacetylate histones / Hsp90 protein binding / regulation of protein stability / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / Separation of Sister Chromatids / heterochromatin formation / chromatin organization / DNA-binding transcription factor binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone deacetylase / Histone deacetylase domain / : / Arginase; Chain A / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / 7-AMINO-4-METHYL-CHROMEN-2-ONE / Histone deacetylase 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Dowling, D.P. / Gantt, S.L. / Gattis, S.G. / Fierke, C.A. / Christianson, D.W.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008
タイトル: Structural studies of human histone deacetylase 8 and its site-specific variants complexed with substrate and inhibitors.
著者: Dowling, D.P. / Gantt, S.L. / Gattis, S.G. / Fierke, C.A. / Christianson, D.W.
履歴
登録2008年10月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Advisory / Author supporting evidence
カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
改定 1.32020年12月30日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: audit_author / pdbx_entity_src_syn ...audit_author / pdbx_entity_src_syn / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _audit_author.name / _pdbx_entity_src_syn.details ..._audit_author.name / _pdbx_entity_src_syn.details / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42021年10月20日Group: Advisory / Database references
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone deacetylase 8
B: Histone deacetylase 8
C: Histone deacetylase 8
D: Histone deacetylase 8
I: PEPTIDIC SUBSTRATE
J: PEPTIDIC SUBSTRATE
K: PEPTIDIC SUBSTRATE
L: PEPTIDIC SUBSTRATE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)176,55726
ポリマ－175,1518
非ポリマー1,40618
水5,386299
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15860 Å2
ΔGint-261 kcal/mol
Surface area49940 Å2
手法PISA
2
A: Histone deacetylase 8
I: PEPTIDIC SUBSTRATE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1727
ポリマ－43,7882
非ポリマー3845
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1540 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area14900 Å2
手法PISA
3
B: Histone deacetylase 8
J: PEPTIDIC SUBSTRATE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1066
ポリマ－43,7882
非ポリマー3194
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1690 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area14770 Å2
手法PISA
4
C: Histone deacetylase 8
K: PEPTIDIC SUBSTRATE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1727
ポリマ－43,7882
非ポリマー3845
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1540 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area14880 Å2
手法PISA
5
D: Histone deacetylase 8
L: PEPTIDIC SUBSTRATE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1066
ポリマ－43,7882
非ポリマー3194
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1710 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area14770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.903, 91.844, 196.577
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細THE OCTAMER MENTIONED FOR BIOMOLECULE 1 IS BELIEVED TO BE A CRYSTALLOGRAPHIC ARTIFACT DUE TO LIGAND BINDING. IT CONSISTS OF FOUR HDAC8 MONOMERS, EACH COMPLEXED WITH AN ACETYLLYSINE SUBSTRATE PEPTIDE. THE DIMER QUATERNARY STRUCTURE OF BIOMOLECULES 2, 3, 4, AND 5 MENTIONED IN REMARK 350 ARE BETWEEN AN HDAC8 MONOMER AND ITS ACETYLLYSINE SUBSTRATE PEPTIDE. DYNAMIC LIGHT SCATTERING STUDIES HAVE INDICATED THAT HDAC8 EXISTS AS A MONOMER IN SOLUTION

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要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 8分子 ABCDIJKL

#1: タンパク質
Histone deacetylase 8 / HD8


分子量: 43107.875 Da / 分子数: 4 / 変異: H143A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDA07, HDAC8, HDACL1 / プラスミド: pHD2-Xa-His / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9BY41, histone deacetylase
#2: タンパク質・ペプチド
PEPTIDIC SUBSTRATE


分子量: 679.811 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 4種, 317分子

#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 化合物
ChemComp-MCM / 7-AMINO-4-METHYL-CHROMEN-2-ONE / 7-AMINO-4-METHYLCOUMARIN


分子量: 175.184 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H9NO2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 299 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.45 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Reservoir solution: 50 mM Tris-HCl, 50 mM MgCl2, 150 mM KCl, 13% PEG 6000, 2 mM TCEP. Enzyme was incubated with 3.2 mM substrate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 24-ID-C10.97926
シンクロトロンAPS 24-ID-E20.9792
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 3151CCD2008年7月10日
ADSC QUANTUM 3152CCD2008年7月10日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2x-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979261
20.97921
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 52790 / Num. obs: 52790 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 22.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.137 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.517 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 95.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHASER位相決定
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2V5W

2v5w


解像度: 2.5→49.15 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 21579.34 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 4032 8.2 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.198 49380 93.6 %-
all-52790 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 23.34 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.85 Å20 Å20 Å2
2---8.43 Å20 Å2
3---0.57 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.38 Å0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→49.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11528 0 66 299 11893
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 591 8.2 %
Rwork0.271 6633 -
obs--83.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP_MOD.PARAMPROTEIN_MOD.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4CAPPING.PARAMCAPPING.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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