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- PDB-3eu9: The ankyrin repeat domain of Huntingtin interacting protein 14 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3eu9
タイトルThe ankyrin repeat domain of Huntingtin interacting protein 14
要素Huntingtin-interacting protein 14
キーワードprotein binding / methyl-lysine-binding protein / epigenetics / ankyrin repeats / methyllyine binding / Huntingtin interacting protein 14 / Acyltransferase / ANK repeat / Cytoplasmic vesicle / Golgi apparatus / Membrane / Metal-binding / Oncogene / Phosphoprotein / Transferase / Transmembrane / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of neurotrophin TRK receptor signaling pathway / protein-cysteine S-myristoyltransferase activity / protein-cysteine S-stearoyltransferase activity / protein S-acyltransferase / protein palmitoylation / protein-cysteine S-palmitoyltransferase activity / palmitoyltransferase activity / regulation of programmed cell death / Golgi-associated vesicle membrane / lipoprotein transport ...regulation of neurotrophin TRK receptor signaling pathway / protein-cysteine S-myristoyltransferase activity / protein-cysteine S-stearoyltransferase activity / protein S-acyltransferase / protein palmitoylation / protein-cysteine S-palmitoyltransferase activity / palmitoyltransferase activity / regulation of programmed cell death / Golgi-associated vesicle membrane / lipoprotein transport / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / axonogenesis / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell projection / presynaptic membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / signaling receptor binding / Golgi apparatus / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Palmitoyltransferase, DHHC domain / DHHC palmitoyltransferase / DHHC domain profile. / Ankyrin repeat-containing domain / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily ...Palmitoyltransferase, DHHC domain / DHHC palmitoyltransferase / DHHC domain profile. / Ankyrin repeat-containing domain / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
HISTIDINE / Palmitoyltransferase ZDHHC17
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Gao, T. / Collins, R.E. / Horton, J.R. / Zhang, R. / Zhang, X. / Cheng, X.
引用ジャーナル: Proteins / : 2009
タイトル: The ankyrin repeat domain of Huntingtin interacting protein 14 contains a surface aromatic cage, a potential site for methyl-lysine binding.
著者: Gao, T. / Collins, R.E. / Horton, J.R. / Zhang, X. / Zhang, R. / Dhayalan, A. / Tamas, R. / Jeltsch, A. / Cheng, X.
履歴
登録2008年10月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Huntingtin-interacting protein 14
B: Huntingtin-interacting protein 14
C: Huntingtin-interacting protein 14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,62113
ポリマ-80,6083
非ポリマー1,01310
6,161342
1
A: Huntingtin-interacting protein 14
B: Huntingtin-interacting protein 14
C: Huntingtin-interacting protein 14
ヘテロ分子

A: Huntingtin-interacting protein 14
B: Huntingtin-interacting protein 14
C: Huntingtin-interacting protein 14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,24226
ポリマ-161,2176
非ポリマー2,02620
1086
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_554-y,-x,-z-1/61
Buried area15010 Å2
ΔGint-224 kcal/mol
Surface area51010 Å2
手法PISA
2
A: Huntingtin-interacting protein 14
C: Huntingtin-interacting protein 14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,56010
ポリマ-53,7392
非ポリマー8218
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2890 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area19440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.660, 106.660, 255.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-347-

HOH

詳細The crystallographic asymmetric unit contains three monomer molecules.

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要素

#1: タンパク質 Huntingtin-interacting protein 14 / Hip14 / Palmitoyltransferase ZDHHC17 / Zinc finger DHHC domain-containing protein 17 / DHHC-17 / ...Hip14 / Palmitoyltransferase ZDHHC17 / Zinc finger DHHC domain-containing protein 17 / DHHC-17 / Huntingtin-interacting protein 3 / Huntingtin-interacting protein H / Huntingtin yeast partner H / Putative NF-kappa-B-activating protein 205 / Putative MAPK-activating protein PM11


分子量: 26869.482 Da / 分子数: 3 / 断片: ankyrin repeats / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The gene fragment encoding the N-terminal 51-288 residues of HIP14 was amplified from ATCC Clone 5266097 and cloned into the NdeI and XhoI restriction sites of a modified pET28b vector ...詳細: The gene fragment encoding the N-terminal 51-288 residues of HIP14 was amplified from ATCC Clone 5266097 and cloned into the NdeI and XhoI restriction sites of a modified pET28b vector containing 6xHis tag followed by SUMO tag, yielding pXC650.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZDHHC17, HIP14, HIP3, HYPH, KIAA0946, HSPC294 / プラスミド: pXC650 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8IUH5, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-HIS / HISTIDINE / ヒスチジン-Nα,3-ジカチオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 156.162 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C6H10N3O2
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 342 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.74 %
結晶化温度: 289 K / pH: 5.5
詳細: 100 mM (NH4)2SO4, 25% polyethylene glycol (PEG) 3350, 0.1M Bis-Tris, pH 5.5. , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9796, 0.9794
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月10日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1MADMx-ray1
2x-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97961
20.97941
反射解像度: 1.99→35 Å / Num. obs: 59687 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11 % / Biso Wilson estimate: 31.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 1.99→2.05 Å / Rmerge(I) obs: 0.404 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.99→34.27 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / Data cutoff high absF: 553241.64 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: OVERALL ANISOTROPIC B VALUE / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 2937 4.9 %RANDOM
Rwork0.222 ---
obs0.222 58266 97.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 61.8752 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.197 Å20 Å20 Å2
2--0.197 Å20 Å2
3----0.395 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.25 Å
Luzzati d res low-34.3 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→34.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5212 0 57 342 5611
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.9281.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.5212
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.3492
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.0192.5
LS精密化 シェル解像度: 1.99→2.06 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 275 5.2 %
Rwork0.269 4980 -
obs--89.5 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param / Topol file: protein.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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