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万見
- PDB-3etd: Structure of glutamate dehydrogenase complexed with bithionol -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3etd
タイトルStructure of glutamate dehydrogenase complexed with bithionol
要素GLUD1 protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / glutamate dehydrogenase / inhibitors / bithionol
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / L-glutamate catabolic process / glutamine metabolic process / mitochondrial inner membrane / GTP binding / endoplasmic reticulum ...glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / L-glutamate catabolic process / glutamine metabolic process / mitochondrial inner membrane / GTP binding / endoplasmic reticulum / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #140 / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal ...Helix Hairpins - #140 / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / Helix Hairpins / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,2'-sulfanediylbis(4,6-dichlorophenol) / GLUTAMIC ACID / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Chem-NDP / Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial / Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Li, M. / Smith, T.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Novel Inhibitors Complexed with Glutamate Dehydrogenase: ALLOSTERIC REGULATION BY CONTROL OF PROTEIN DYNAMICS
著者: Li, M. / Smith, C.J. / Walker, M.T. / Smith, T.J.
履歴
登録2008年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUD1 protein
B: GLUD1 protein
C: GLUD1 protein
D: GLUD1 protein
E: GLUD1 protein
F: GLUD1 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)344,92230
ポリマ－334,2916
非ポリマー10,63124
水1,58588
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area45470 Å2
ΔGint-188 kcal/mol
Surface area99630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.380, 101.300, 166.590
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.460, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
GLUD1 protein


分子量: 55715.207 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: liver / 参照: UniProt: Q3SYY0, UniProt: P00366*PLUS

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非ポリマー , 5種, 112分子

#2: 化合物
ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 化合物
ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#4: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-B1T / 2,2'-sulfanediylbis(4,6-dichlorophenol) / ビチオノ-ル


分子量: 356.052 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H6Cl4O2S / コメント: 抗生剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.11 %

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97929 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97929 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→48.34 Å / Num. obs: 137717 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3 % / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 15.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
精密化解像度: 2.5→48.34 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 6622 4.8 %
Rwork0.239 --
obs-130359 94.7 %
溶媒の処理Bsol: 42.955 Å2
原子変位パラメータBiso max: 140.83 Å2 / Biso mean: 64.579 Å2 / Biso min: 31.42 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.025 Å20 Å210.063 Å2
2--9.978 Å20 Å2
3----2.952 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→48.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23544 0 594 88 24226
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d2.085
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.1981.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.7372
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.0352
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.6812.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2gtp.parwater.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramgtp.top
X-RAY DIFFRACTION4ndp.parndp.top
X-RAY DIFFRACTION5bit.parbit.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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