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万見
- PDB-3err: Microtubule binding domain from mouse cytoplasmic dynein as a fus... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3err
タイトルMicrotubule binding domain from mouse cytoplasmic dynein as a fusion with seryl-tRNA synthetase
要素fusion protein of microtubule binding domain from mouse cytoplasmic dynein and seryl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus
キーワードLIGASE / dynein / microtubule binding domain / coiled coil / fusion protein
機能・相同性
機能・相同性情報


COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / selenocysteine biosynthetic process / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / COPI-mediated anterograde transport / Aggrephagy / serine-tRNA ligase / serine-tRNA ligase activity / seryl-tRNA aminoacylation / positive regulation of intracellular transport ...COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / selenocysteine biosynthetic process / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / COPI-mediated anterograde transport / Aggrephagy / serine-tRNA ligase / serine-tRNA ligase activity / seryl-tRNA aminoacylation / positive regulation of intracellular transport / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / regulation of metaphase plate congression / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / cilium movement / serine binding / establishment of spindle localization / positive regulation of spindle assembly / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / manchette / dynein complex / MHC class II antigen presentation / minus-end-directed microtubule motor activity / retrograde axonal transport / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding / P-body assembly / nuclear migration / dynein intermediate chain binding / cytoplasmic microtubule / cytoplasmic microtubule organization / stress granule assembly / axon cytoplasm / regulation of mitotic spindle organization / Neutrophil degranulation / mitotic spindle organization / filopodium / nuclear envelope / positive regulation of cold-induced thermogenesis / cell cortex / tRNA binding / axon / cell division / neuronal cell body / centrosome / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone Acetyltransferase; Chain A - #60 / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal / Seryl-tRNA synthetase N-terminal domain / Serine-tRNA ligase, type1 / Serine-tRNA ligase catalytic core domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal domain superfamily / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Class I and II aminoacyl-tRNA synthetase, tRNA-binding arm / Dynein heavy chain, C-terminal domain ...Histone Acetyltransferase; Chain A - #60 / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal / Seryl-tRNA synthetase N-terminal domain / Serine-tRNA ligase, type1 / Serine-tRNA ligase catalytic core domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal domain superfamily / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Class I and II aminoacyl-tRNA synthetase, tRNA-binding arm / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Histone Acetyltransferase; Chain A / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / Serine--tRNA ligase / Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Carter, A.P.
引用ジャーナル: Science / 年: 2008
タイトル: Structure and functional role of dynein's microtubule-binding domain.
著者: Andrew P Carter / Joan E Garbarino / Elizabeth M Wilson-Kubalek / Wesley E Shipley / Carol Cho / Ronald A Milligan / Ronald D Vale / I R Gibbons /
要旨: Dynein motors move various cargos along microtubules within the cytoplasm and power the beating of cilia and flagella. An unusual feature of dynein is that its microtubule-binding domain (MTBD) is ...Dynein motors move various cargos along microtubules within the cytoplasm and power the beating of cilia and flagella. An unusual feature of dynein is that its microtubule-binding domain (MTBD) is separated from its ring-shaped AAA+ adenosine triphosphatase (ATPase) domain by a 15-nanometer coiled-coil stalk. We report the crystal structure of the mouse cytoplasmic dynein MTBD and a portion of the coiled coil, which supports a mechanism by which the ATPase domain and MTBD may communicate through a shift in the heptad registry of the coiled coil. Surprisingly, functional data suggest that the MTBD, and not the ATPase domain, is the main determinant of the direction of dynein motility.
履歴
登録2008年10月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: fusion protein of microtubule binding domain from mouse cytoplasmic dynein and seryl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus
B: fusion protein of microtubule binding domain from mouse cytoplasmic dynein and seryl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,6104
ポリマ－121,9152
非ポリマー6942
水2,216123
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5730 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area47120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)144.302, 144.302, 159.946
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 fusion protein of microtubule binding domain from mouse cytoplasmic dynein and seryl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus / Cytoplasmic dynein heavy chain 1 / Dynein heavy chain / cytosolic / Seryl-tRNA(Ser/Sec) synthetase ...Cytoplasmic dynein heavy chain 1 / Dynein heavy chain / cytosolic / Seryl-tRNA(Ser/Sec) synthetase / Serine-tRNA ligase / SerRS


分子量: 60957.734 Da / 分子数: 2 / 変異: C3323A, C3387A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The coiled coil stalk of cytoplasmic dynein was fused onto the base coiled coil from seryl tRNA synthetase
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ), (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9JHU4, UniProt: P34945
#2: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.21 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Protein was changed into crystallization buffer (20mM K-HEPES, pH7.5, 10% w/v glycerol, 0.2mM PMSF, 1mM DTT, 4mM Mg-ATP, 0.01% Na-Azide) and concentrated to 18 mg/ml. Crystallization was ...詳細: Protein was changed into crystallization buffer (20mM K-HEPES, pH7.5, 10% w/v glycerol, 0.2mM PMSF, 1mM DTT, 4mM Mg-ATP, 0.01% Na-Azide) and concentrated to 18 mg/ml. Crystallization was carried out by setting hanging drops containing 2 ul of protein, (diluted to 13.5mg/ml with 20mM K-Hepes, pH 7.5, 10% glycerol), 0.3 ul 70% glycerol and 1.8 ul of precipitant (20% PEG 4000, 200mM Ammonium sulfate, 100mM Bis-Tris, pH 5.5) over 500ml of the same precipitant solution. Crystals appeared within one day and were of dimensions up to 200 um., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 300K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.5 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月12日
放射モノクロメーター: Double flat crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→49.27 Å / Num. all: 57296 / Num. obs: 57296 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.6 % / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル解像度: 2.27→2.35 Å / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 62 / % possible all: 94.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.4.0067精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1SRY

1sry


解像度: 2.27→49.27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 15.276 / SU ML: 0.184 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.299 / ESU R Free: 0.227 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24655 2867 5 %RANDOM
Rwork0.19702 ---
obs0.19954 54226 99.08 %-
all-54226 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 55.202 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.06 Å2-0.03 Å20 Å2
2---0.06 Å20 Å2
3---0.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.27→49.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8420 0 46 123 8589
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0228648
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9231.98511727
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.61851052
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.27423.705413
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.453151518
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.8841578
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.21278
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0216596
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8451.55276
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.51528479
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.76733372
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4094.53248
LS精密化 シェル解像度: 2.27→2.326 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 181 -
Rwork0.261 3753 -
obs--92.61 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
119.35182.8251-5.67942.89081.16016.6021-0.01040.2345-1.21520.053-0.1539-0.2050.45450.35280.1643-0.0701-0.00970.00380.0042-0.11940.050759.139-28.45320.281
28.22244.7890.35083.60650.39871.4818-0.10850.13360.18770.15530.0706-0.0793-0.5206-0.05830.03790.13060.0064-0.0847-0.12430.16090.0455107.636-4.2920.969
30.98140.12010.13962.47671.82482.49020.0528-0.0702-0.02320.03780.0798-0.210.01440.098-0.1326-0.2923-0.04240.0123-0.1536-0.0159-0.264649.4-0.47649.716
43.8222.98522.85554.3876-5.544931.5371-0.48380.08231.0976-0.03670.22990.3783-2.286-0.16410.25390.4673-0.19210.04150.17930.00320.436362.00938.71546.065
53.8509-0.33462.38032.2141-1.74177.7402-0.0967-0.5153-0.08220.09640.06580.2973-0.531-0.32080.0310.37430.11820.29130.08560.07940.285842.00235.237-3.63
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 34
2X-RAY DIFFRACTION2A35 - 203
3X-RAY DIFFRACTION3A204 - 528
4X-RAY DIFFRACTION3B204 - 528
5X-RAY DIFFRACTION4B3 - 34
6X-RAY DIFFRACTION5B35 - 203

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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