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- PDB-3erb: The Crystal Structure of C2b, a Fragment of Complement Component ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3erb
タイトルThe Crystal Structure of C2b, a Fragment of Complement Component C2 produced during C3-convertase Formation
要素Complement C2
キーワードHYDROLASE / Complement component C2b / C3/C5 convertase / complement control protein (CCP) / short consensus repeat(SCR) / Sushi domain / human complement system / complement second component C2 / Complement pathway / Disease mutation / Glycoprotein / Immune response / Innate immunity / Polymorphism / Protease / Secreted / Serine protease / Sushi
機能・相同性
機能・相同性情報


classical-complement-pathway C3/C5 convertase / response to thyroid hormone / positive regulation of apoptotic cell clearance / Activation of C3 and C5 / complement activation / Initial triggering of complement / complement activation, classical pathway / response to nutrient / Regulation of Complement cascade / response to bacterium ...classical-complement-pathway C3/C5 convertase / response to thyroid hormone / positive regulation of apoptotic cell clearance / Activation of C3 and C5 / complement activation / Initial triggering of complement / complement activation, classical pathway / response to nutrient / Regulation of Complement cascade / response to bacterium / response to lipopolysaccharide / serine-type endopeptidase activity / innate immune response / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Complement B/C2 / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / von Willebrand factor type A domain / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / VWFA domain profile. ...Complement B/C2 / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / von Willebrand factor type A domain / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / VWFA domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type A domain / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Narayan, S.V.L. / Krishnan, V.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2009
タイトル: The structure of C2b, a fragment of complement component C2 produced during C3 convertase formation
著者: Krishnan, V. / Xu, Y. / Macon, K. / Volanakis, J.E. / Narayana, S.V.
履歴
登録2008年10月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement C2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7081
ポリマ－23,7081
非ポリマー00
水3,549197
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.060, 60.060, 61.687
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 Complement C2 / C3/C5 convertase / Complement C2b fragment


分子量: 23707.523 Da / 分子数: 1 / 断片: Complement C2b fragment, N-terminal fragment / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): High Five(BTI-TN-5B1-4) / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: P06681, classical-complement-pathway C3/C5 convertase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 197 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.6 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 18% PEG 3350, 0.22M Sodium Chloride, 0.02M Betaine Hydrochloride, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→40 Å / Num. obs: 23095 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4.36 % / Rmerge(I) obs: 0.033 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 4.15 % / Rmerge(I) obs: 0.237 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS精密化
REFMAC5.2.0019精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2OK5

2ok5


解像度: 1.8→21.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 2.49 / SU ML: 0.079 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.127 / ESU R Free: 0.119 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23963 1182 5.1 %RANDOM
Rwork0.2142 ---
obs0.21552 21882 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.257 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.22 Å20.11 Å20 Å2
2--0.22 Å20 Å2
3----0.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→21.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1415 0 0 197 1612
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0211463
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2431.9511996
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.35188
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.16322.96964
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.19815206
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7081512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2201
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021167
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.2666
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.2969
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1280.2137
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1570.231
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1460.217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8131.5963
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.15721502
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.073585
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3414.5493
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.393 98 -
Rwork0.321 1627 -
obs--99.94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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