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- PDB-3eqv: Crystal structure of penicillin-binding protein 2 from Neisseria ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3eqv
タイトルCrystal structure of penicillin-binding protein 2 from Neisseria gonorrhoeae containing four mutations associated with penicillin resistance
要素Penicillin-binding protein 2
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Penicillin-binding protein / Class B transpeptidase / penicillin resistance / Cell division / Cell inner membrane / Cell membrane / Cell shape / Cell wall biogenesis/degradation / Peptidoglycan synthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan glycosyltransferase activity / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / division septum assembly / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / FtsZ-dependent cytokinesis / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / response to antibiotic ...peptidoglycan glycosyltransferase activity / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / division septum assembly / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / FtsZ-dependent cytokinesis / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / response to antibiotic / proteolysis / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Beta-Lactamase - #330 / Penicillin-binding protein 2a (Domain 2) / Penicillin-binding protein 2a (Domain 2) / Peptidoglycan D,D-transpeptidase FtsI / Penicillin-binding protein, dimerisation domain / Penicillin-binding Protein dimerisation domain / Penicillin-binding protein, dimerisation domain superfamily / : / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain ...Beta-Lactamase - #330 / Penicillin-binding protein 2a (Domain 2) / Penicillin-binding protein 2a (Domain 2) / Peptidoglycan D,D-transpeptidase FtsI / Penicillin-binding protein, dimerisation domain / Penicillin-binding Protein dimerisation domain / Penicillin-binding protein, dimerisation domain superfamily / : / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Beta-Lactamase / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable peptidoglycan D,D-transpeptidase PenA
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria gonorrhoeae (淋菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Powell, A.J. / Deacon, A.M. / Nicholas, R.A. / Davies, C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Crystal Structures of Penicillin-binding Protein 2 from Penicillin-susceptible and -resistant Strains of Neisseria gonorrhoeae Reveal an Unexpectedly Subtle Mechanism for Antibiotic Resistance.
著者: Powell, A.J. / Tomberg, J. / Deacon, A.M. / Nicholas, R.A. / Davies, C.
履歴
登録2008年10月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Penicillin-binding protein 2
B: Penicillin-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,84319
ポリマ－118,2182
非ポリマー1,62517
水1,42379
1
A: Penicillin-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,7778
ポリマ－59,1091
非ポリマー6687
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: Penicillin-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,06611
ポリマ－59,1091
非ポリマー95710
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
A: Penicillin-binding protein 2
ヘテロ分子

B: Penicillin-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,84319
ポリマ－118,2182
非ポリマー1,62517
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
Buried area5020 Å2
ΔGint-153 kcal/mol
Surface area37520 Å2
手法PISA
4
B: Penicillin-binding protein 2
ヘテロ分子

A: Penicillin-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,84319
ポリマ－118,2182
非ポリマー1,62517
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x+1/2,-y+1/2,-z1
Buried area3520 Å2
ΔGint-153 kcal/mol
Surface area39020 Å2
手法PISA
5


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3310 Å2
ΔGint-148 kcal/mol
Surface area39230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.6, 137.2, 229.8
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Penicillin-binding protein 2 / PBP-2


分子量: 59108.957 Da / 分子数: 2 / 変異: F504L, A510V, A516G, P551S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Neisseria gonorrhoeae (淋菌) / 株: 6140 / 遺伝子: penA / プラスミド: pMAL-C2KV/H6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): GW6011
参照: UniProt: P08149, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.97 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 2.2 M ammonium sulphate, 100 mM Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年11月11日
放射モノクロメーター: Si(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 71399 / Num. obs: 71399 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 49.1 Å2 / Rsym value: 0.101 / Net I/σ(I): 29.9
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 4.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 5957 / Rsym value: 0.52 / % possible all: 83.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345softwareデータ収集
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: Wild-type structure

解像度: 2.4→48.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 15.651 / SU ML: 0.171 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.219 / ESU R Free: 0.197 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 3558 5 %RANDOM
Rwork0.217 ---
all0.219 71366 --
obs0.219 71366 97.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 48.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.51 Å20 Å20 Å2
2---0.15 Å20 Å2
3----0.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→48.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6633 0 87 79 6799
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0226836
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.391.9839267
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.145862
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.6923.5300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.0915.0261135
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.831558
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.21024
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025141
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.20.22843
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2960.24601
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1370.2269
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1930.258
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.170.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6041.54404
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.03826898
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.61432685
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5934.52367
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.454 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.356 209 -
Rwork0.267 3973 -
obs-4182 80.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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