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- PDB-3eox: High quality structure of cleaved PAI-1-stab -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3eox
タイトルHigh quality structure of cleaved PAI-1-stab
要素Plasminogen activator inhibitor 1
キーワードBLOOD CLOTTING / cleaved plasminogen activator inhibitor-1 / PAI-1 / Serpin / Stabilized / Glycoprotein / Plasminogen activation / Protease inhibitor / Secreted / Serine protease inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of leukotriene production involved in inflammatory response / dentinogenesis / negative regulation of smooth muscle cell-matrix adhesion / peptidase inhibitor complex / positive regulation of coagulation / negative regulation of smooth muscle cell migration / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / negative regulation of vascular wound healing / negative regulation of wound healing / positive regulation of odontoblast differentiation ...positive regulation of leukotriene production involved in inflammatory response / dentinogenesis / negative regulation of smooth muscle cell-matrix adhesion / peptidase inhibitor complex / positive regulation of coagulation / negative regulation of smooth muscle cell migration / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / negative regulation of vascular wound healing / negative regulation of wound healing / positive regulation of odontoblast differentiation / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / regulation of signaling receptor activity / negative regulation of plasminogen activation / Dissolution of Fibrin Clot / positive regulation of monocyte chemotaxis / replicative senescence / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / ECM proteoglycans / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / serine protease inhibitor complex / fibrinolysis / negative regulation of proteolysis / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / platelet alpha granule lumen / negative regulation of cell migration / positive regulation of interleukin-8 production / serine-type endopeptidase inhibitor activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of inflammatory response / Platelet degranulation / : / cellular response to lipopolysaccharide / protease binding / angiogenesis / defense response to Gram-negative bacterium / signaling receptor binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily ...Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Plasminogen activator inhibitor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.61 Å
データ登録者Dewilde, M. / Declerck, P.J. / Rabijns, A. / Strelkov, S.V.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2009
タイトル: High quality structure of cleaved PAI-1-stab.
著者: Dewilde, M. / Strelkov, S.V. / Rabijns, A. / Declerck, P.J.
履歴
登録2008年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.32021年11月10日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Plasminogen activator inhibitor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7511
ポリマ－42,7511
非ポリマー00
水2,216123
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.174, 71.174, 141.664
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number151
Space group name H-MP3112

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要素

#1: タンパク質 Plasminogen activator inhibitor 1 / PAI-1 / PAI / Endothelial plasminogen activator inhibitor


分子量: 42751.008 Da / 分子数: 1 / 断片: PAI-1 / 変異: N150H, K154T, Q301P, Q319L, M354I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SERPINE1, PAI1, PLANH1 / プラスミド: pIGE20 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): MC1061 / 参照: UniProt: P05121
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.23 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.5M lithium sulphate monohydrate, 15% PEG 8000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.8084 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月1日
放射モノクロメーター: Si 111 horizontally focussing / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8084 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.61→19.73 Å / Num. obs: 12280

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.4.0069精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
検出器softwareデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 9PAI

9pai


解像度: 2.61→19.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 23.519 / SU ML: 0.253 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.354 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 603 4.9 %RANDOM
Rwork0.201 ---
all0.204 12818 --
obs0.204 12280 95.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 47.52 Å2 / Biso mean: 5.975 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.16 Å20.08 Å20 Å2
2--0.16 Å20 Å2
3----0.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.61→19.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2942 0 0 123 3065
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0223030
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.7921.9534116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.6915371
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.36323.796137
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.98715513
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.4131517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0550.2466
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0212289
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1811.51855
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.35923020
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.54431175
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.9774.51094
LS精密化 シェル解像度: 2.605→2.672 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 50 -
Rwork0.246 806 -
all-856 -
obs--93.45 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.094 Å / Origin y: -27.439 Å / Origin z: 22.082 Å
111213212223313233
T0.0785 Å2-0.0038 Å20.0146 Å2-0.103 Å2-0.006 Å2--0.1875 Å2
L1.5702 °2-0.2298 °2-0.0363 °2-1.8915 °2-0.6317 °2--1.2076 °2
S0.0373 Å °0.0434 Å °0.1167 Å °-0.0131 Å °-0.013 Å °0.0056 Å °-0.0621 Å °-0.0163 Å °-0.0243 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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