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- PDB-3enn: 2.1A crystal structure of glucose/ribitol dehydrogenase from bruc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3enn
タイトル2.1A crystal structure of glucose/ribitol dehydrogenase from brucella melitensis (p43212)
要素GLUCOSE/RIBITOL DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / BRUCELLA / MELITENSIS / GLUCOSE / RIBITOL / DEHYDROGENASE / SEATTLE STRUCTURAL GENOMICS CENTER FOR INFECTIOUS DISEASE / SSGCID
機能・相同性
機能・相同性情報


3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH) activity / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase / NAD binding / fatty acid biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
3-oxoacyl-(acyl-carrier-protein) reductase / : / PKS_KR / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Enoyl-(Acyl carrier protein) reductase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold ...3-oxoacyl-(acyl-carrier-protein) reductase / : / PKS_KR / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Enoyl-(Acyl carrier protein) reductase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Brucella melitensis (マルタ熱菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: 2.1A crystal structure of glucose/ribitol dehydrogenase from brucella melitensis (p43212)
著者: Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
履歴
登録2008年9月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSE/RIBITOL DEHYDROGENASE
B: GLUCOSE/RIBITOL DEHYDROGENASE
C: GLUCOSE/RIBITOL DEHYDROGENASE
D: GLUCOSE/RIBITOL DEHYDROGENASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,1454
ポリマ－105,1454
非ポリマー00
水6,467359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13630 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area30210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.500, 119.500, 136.000
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-344-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
GLUCOSE/RIBITOL DEHYDROGENASE


分子量: 26286.170 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Brucella melitensis (マルタ熱菌)
株: BIOVAR ABORTUS 2308 / 遺伝子: BMEI1477, BRUCELLA MELITENSIS / プラスミド: AVA0421 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8YFP3, UniProt: Q2YMG6*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 359 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.73 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 45% MPD, 0.1M TRIS pH 8.5, 0.2M AMMONIUM ACETATE, VAPOR DIFFUSION, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2008年9月23日 / 詳細: MULTI-LAYER OPTICS MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.1 Å / Num. obs: 57871 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 31.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.1-2.150.4816.2502024231100
2.15-2.210.3787.9560584117100
2.21-2.280.2949.7549183985100
2.28-2.350.24610.9544613920100
2.35-2.420.20812.3526673757100
2.42-2.510.17214.2516983671100
2.51-2.60.14416.249991352999.9
2.6-2.710.13217.3485553411100
2.71-2.830.11619.3467103277100
2.83-2.970.10221.9450213153100
2.97-3.130.09523.8424202971100
3.13-3.320.08626.3405522845100
3.32-3.550.07729.537874266299.8
3.55-3.830.07630.5355042500100
3.83-4.20.07332.2326352303100
4.2-4.70.07233.829803211799.9
4.7-5.420.07132.826375187599.9
5.42-6.640.07431.1221881603100
6.64-9.390.0734.3170981275100
9.390.06834.3828766988

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 37.32 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å19.97 Å
Translation3 Å19.97 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / 最高解像度: 2.1 Å / WRfactor Rfree: 0.223 / WRfactor Rwork: 0.183 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.846 / SU B: 4.47 / SU ML: 0.121 / SU R Cruickshank DPI: 0.218 / SU Rfree: 0.181 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.218 / ESU R Free: 0.181 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 2938 5.1 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs0.19 57869 99.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 73.54 Å2 / Biso mean: 24.884 Å2 / Biso min: 6.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.29 Å20 Å20 Å2
2---0.29 Å20 Å2
3---0.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7066 0 0 359 7425
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0227146
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3691.9629640
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5955951
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.65424.11292
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.508151247
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.4971556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.21134
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025284
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.24494
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.24972
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1380.2636
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.190.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1920.216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6931.54779
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.18427440
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.86232581
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0384.52197
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 210 -
Rwork0.247 4018 -
all-4228 -
obs--99.98 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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