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万見
- PDB-3ejc: Full length Receptor Binding Protein from Lactococcal phage TP901-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ejc
タイトルFull length Receptor Binding Protein from Lactococcal phage TP901-1
要素Baseplate protein (BPP)
キーワードVIRAL PROTEIN / SUGAR BINDING PROTEIN / Lactococcus lactis / siphoviridae / receptor binding protein / phage TP901-1 / P335 species
機能・相同性
機能・相同性情報


virus tail, baseplate / cell adhesion / virion attachment to host cell
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #2190 / Lower baseplate protein, N-terminal / Lower baseplate protein N-terminal domain / Phage tail base-plate Siphoviridae RBP, head domain / Receptor-binding protein of phage tail base-plate Siphoviridae, head / Lactophage receptor-binding protein C-terminal head domain / Adenovirus pIV-like, attachment domain / Helix Hairpins / Helix non-globular / Special ...Helix Hairpins - #2190 / Lower baseplate protein, N-terminal / Lower baseplate protein N-terminal domain / Phage tail base-plate Siphoviridae RBP, head domain / Receptor-binding protein of phage tail base-plate Siphoviridae, head / Lactophage receptor-binding protein C-terminal head domain / Adenovirus pIV-like, attachment domain / Helix Hairpins / Helix non-globular / Special / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Lactococcus phage TP901-1 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Spinelli, S. / Lichiere, J. / Blangy, S. / Sciara, G. / Cambillau, C. / Campanacci, V.
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2010
タイトル: Structure and molecular assignment of lactococcal phage TP901-1 baseplate.
著者: Cecilia Bebeacua / Patrick Bron / Livia Lai / Christina Skovgaard Vegge / Lone Brøndsted / Silvia Spinelli / Valérie Campanacci / David Veesler / Marin van Heel / Christian Cambillau /
要旨: P335 lactococcal phages infect the gram(+) bacterium Lactococcus lactis using a large multiprotein complex located at the distal part of the tail and termed baseplate (BP). The BP harbors the ...P335 lactococcal phages infect the gram(+) bacterium Lactococcus lactis using a large multiprotein complex located at the distal part of the tail and termed baseplate (BP). The BP harbors the receptor-binding proteins (RBPs), which allow the specific recognition of saccharidic receptors localized on the host cell surface. We report here the electron microscopic structure of the phage TP901-1 wild-type BP as well as those of two mutants bppL (-) and bppU(-), lacking BppL (the RBPs) or both peripheral BP components (BppL and BppU), respectively. We also achieved an electron microscopic reconstruction of a partial BP complex, formed by BppU and BppL. This complex exhibits a tripod shape and is composed of nine BppLs and three BppUs. These structures, combined with light-scattering measurements, led us to propose that the TP901-1 BP harbors six tripods at its periphery, located around the central tube formed by ORF46 (Dit) hexamers, at its proximal end, and a ORF47 (Tal) trimer at its distal extremity. A total of 54 BppLs (18 RBPs) are thus available to mediate host anchoring with a large apparent avidity. TP901-1 BP exhibits an infection-ready conformation and differs strikingly from the lactococcal phage p2 BP, bearing only 6 RBPs, and which needs a conformational change to reach its activated state. The comparison of several Siphoviridae structures uncovers a close organization of their central BP core whereas striking differences occur at the periphery, leading to diverse mechanisms of host recognition.
履歴
登録2008年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Baseplate protein (BPP)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9941
ポリマ－17,9941
非ポリマー00
水2,486138
1
A: Baseplate protein (BPP)

A: Baseplate protein (BPP)

A: Baseplate protein (BPP)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9823
ポリマ－53,9823
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_445-y-1,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_545-x+y,-x-1,z1
Buried area14170 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area20000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.710, 41.710, 465.250
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-192-

HOH

21A-199-

HOH

31A-221-

HOH

41A-222-

HOH

51A-243-

HOH

61A-249-

HOH

71A-273-

HOH

81A-295-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Baseplate protein (BPP)


分子量: 17994.123 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactococcus phage TP901-1 (ファージ)
遺伝子: bpp / プラスミド: PDEST14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) PLysS / 参照: UniProt: Q9G096
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.17 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 300 nL of protein at 5 mg/mL were mixed with 100 nL of 20% PEG 8000, 0.2 M Mg Acetate tetrahydrate, 0.1 M Na Cacodylate pH 6.5 using a Cartesian Pixsys Robot, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→30 Å / Num. all: 14330 / Num. obs: 14190 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 15.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Net I/σ(I): 5.6
反射 シェル解像度: 1.85→1.95 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 2025 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2f0c

2f0c


解像度: 1.85→28.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 5.914 / SU ML: 0.098 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.157 / ESU R Free: 0.148 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23844 1427 10.1 %RANDOM
Rwork0.19224 ---
obs0.19673 12762 99.94 %-
all-12762 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 3.853 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.32 Å2-0.16 Å20 Å2
2---0.32 Å20 Å2
3---0.48 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.148 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→28.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1204 0 0 138 1342
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0211227
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02822
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3031.9461662
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.83732015
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0535162
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.6324.46847
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.46215201
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.804156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2187
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021385
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02234
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.2229
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2090.2800
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1730.2575
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.2706
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1890.292
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2050.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2570.280
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1920.236
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.621.51023
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.091.5341
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.77721283
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7493494
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6754.5379
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 98 -
Rwork0.246 939 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
111.60462.7994-3.22451.01650.933814.35820.41-1.441-0.03320.331-0.47510.0124-2.06291.19240.06510.6484-0.1945-0.08520.59130.00390.01425.271-17.4949.998
20.78130.28980.83770.7232-2.538714.0843-0.0823-0.00490.02760.14740.02250.0123-1.0091-0.69990.05990.37070.01910.01010.3973-0.02040.0468-1.981-18.936-4.551
32.7742-1.3434-0.81463.62050.98397.91620.03940.1068-0.1159-0.2104-0.08180.0511-0.0821-0.33040.04240.3502-0.00090.01750.30430.0038-0.0407-0.806-23.009-26.929
41.62210.5112-0.09071.86640.33852.14790.0883-0.2110.07630.2147-0.1049-0.0527-0.2270.15360.01660.0819-0.0219-0.00490.0764-0.00650.0466.289-14.122-58.811
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 17
2X-RAY DIFFRACTION2A18 - 36
3X-RAY DIFFRACTION3A37 - 63
4X-RAY DIFFRACTION4A64 - 164

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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