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- PDB-3eiq: Crystal structure of Pdcd4-eIF4A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3eiq
タイトルCrystal structure of Pdcd4-eIF4A
要素
  • Eukaryotic initiation factor 4A-I
  • Programmed cell death protein 4
キーワードHYDROLASE/ANTITUMOR PROTEIN / Pdcd4 / Anti-oncogene / Apoptosis / Cell cycle / Nucleus / Phosphoprotein / RNA-binding / ATP-binding / Helicase / Hydrolase / Initiation factor / Nucleotide-binding / Protein biosynthesis / ANTITUMOR PROTEIN / translation / HYDROLASE-ANTITUMOR PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


epithelial to mesenchymal transition involved in cardiac fibroblast development / negative regulation of myofibroblast differentiation / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation / Activation of the mRNA upon binding of the cap-binding complex and eIFs, and subsequent binding to 43S / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / RNA cap binding / nuclear stress granule / eukaryotic translation initiation factor 4F complex / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / cytoplasmic translational initiation ...epithelial to mesenchymal transition involved in cardiac fibroblast development / negative regulation of myofibroblast differentiation / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation / Activation of the mRNA upon binding of the cap-binding complex and eIFs, and subsequent binding to 43S / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / RNA cap binding / nuclear stress granule / eukaryotic translation initiation factor 4F complex / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / cytoplasmic translational initiation / translation factor activity, RNA binding / negative regulation of JUN kinase activity / regulation of protein metabolic process / Deadenylation of mRNA / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / response to alkaloid / Ribosomal scanning and start codon recognition / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / Translation initiation complex formation / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / BMP signaling pathway / translation initiation factor activity / response to hormone / translational initiation / helicase activity / ISG15 antiviral mechanism / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / double-stranded RNA binding / cellular response to lipopolysaccharide / RNA helicase activity / RNA helicase / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Programmed cell death protein 4 / ATP-dependent RNA helicase eIF4A, DEAD-box helicase domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #180 / Initiation factor eIF-4 gamma, MA3 / MA3 domain / MI domain profile. / Domain in DAP-5, eIF4G, MA-3 and other proteins. / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site ...Programmed cell death protein 4 / ATP-dependent RNA helicase eIF4A, DEAD-box helicase domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #180 / Initiation factor eIF-4 gamma, MA3 / MA3 domain / MI domain profile. / Domain in DAP-5, eIF4G, MA-3 and other proteins. / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Eukaryotic initiation factor 4A-I / Programmed cell death protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Loh, P.G. / Cheng, Z. / Song, H.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2009
タイトル: Structural basis for translational inhibition by the tumour suppressor Pdcd4
著者: Loh, P.G. / Yang, H.S. / Walsh, M.A. / Wang, Q. / Wang, X. / Cheng, Z. / Liu, D. / Song, H.
履歴
登録2008年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22013年10月16日Group: Derived calculations
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Eukaryotic initiation factor 4A-I
C: Programmed cell death protein 4
D: Eukaryotic initiation factor 4A-I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,8283
ポリマ－133,8283
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)198.362, 198.362, 198.362
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21D
12A
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11VALVALASPASPAA22 - 23030 - 238
21VALVALASPASPDC22 - 23030 - 238
12GLYGLYLEULEUAA245 - 400253 - 408
22GLYGLYLEULEUDC245 - 400253 - 408

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Eukaryotic initiation factor 4A-I / eIF-4A-I / eIF4A-I / ATP-dependent RNA helicase eIF4A-1


分子量: 46992.676 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21star
参照: UniProt: P60842, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: タンパク質 Programmed cell death protein 4 / Topoisomerase-inhibitor suppressed protein / Protein MA-3


分子量: 39842.172 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 120-469 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21star / 参照: UniProt: Q61823

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.69 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG 3350, 0.1M Bis-Tris Propane pH6.5, 0.2M sodium citrate, 0.1M taurine, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 288 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9725 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年5月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9725 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→30 Å / Num. obs: 32991 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 11.9 % / Rmerge(I) obs: 0.108 / Net I/σ(I): 5.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0077精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 3EIJ, 1QDE and 1FUK

3eij

1qde

1fuk


解像度: 3.5→29.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.886 / SU B: 49.259 / SU ML: 0.356 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.488 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26935 1670 5.1 %RANDOM
Rwork0.2199 ---
obs0.2223 31302 99.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 55.839 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→29.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8080 0 0 0 8080
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0228198
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0421.97311064
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.05351002
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.18624.553380
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg24.798151549
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.3431558
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.21288
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0216019
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5571.55033
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.11128164
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.59733165
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8244.52900
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Auth asym-ID: A / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
111633tight positional0.080.05
221152tight positional0.080.05
111633tight thermal0.110.5
221152tight thermal0.10.5
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.591 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 141 -
Rwork0.26 2263 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.52020.3086-0.19015.1206-0.83676.2697-0.07430.0720.10220.4069-0.0705-0.0118-0.22750.07970.14480.0403-0.01490.00050.0214-0.01720.0269-63.236913.936359.2511
27.1998-0.014-2.15192.9035-1.07964.695-0.0965-0.2749-1.23850.2079-0.18570.19430.736-0.16120.28220.9509-0.00670.3650.3458-0.0550.5471-55.8911-19.759351.2225
32.6512-0.5474-0.83524.4895-0.92323.67420.01410.5448-0.2866-0.586-0.1780.55570.4912-0.92160.16390.3618-0.10960.05690.7821-0.36240.2563-69.00511.518830.187
45.3428-0.8028-1.20154.07611.20183.6179-0.2158-0.17620.08490.70470.1692-0.06650.04060.47780.04660.5150.04950.07550.346-0.08940.0663-31.6759-0.572439.3984
55.58491.59091.1415.6823-0.05868.4962-0.01-0.4272-0.14040.36150.1799-0.04050.1218-0.2426-0.16990.02820.0193-0.00240.05220.0130.006-19.1399-14.624512.9734
69.43481.2168-2.16494.3592-0.94884.84810.09920.11810.2718-0.1202-0.115-0.3358-0.3808-0.24780.01590.51010.17130.12670.2890.01490.2217-36.92517.550715.1194
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A22 - 234
2X-RAY DIFFRACTION2A242 - 400
3X-RAY DIFFRACTION3C161 - 304
4X-RAY DIFFRACTION4C314 - 450
5X-RAY DIFFRACTION5D22 - 234
6X-RAY DIFFRACTION6D242 - 400

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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