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万見
- PDB-3ee2: Structure of human prostaglandin D-synthase (hGSTS1-1) in complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ee2
タイトルStructure of human prostaglandin D-synthase (hGSTS1-1) in complex with nocodazole
要素Glutathione-requiring prostaglandin D synthase
キーワードISOMERASE / H-PGDS / prostanoid production / inflamation / nocodazole / glutathione transferase sigma / Fatty acid biosynthesis / Lipid synthesis / Prostaglandin biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


prostaglandin-D synthase / prostaglandin-D synthase activity / negative regulation of male germ cell proliferation / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / Glutathione conjugation / prostaglandin biosynthetic process / prostaglandin metabolic process / glutathione transferase / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process ...prostaglandin-D synthase / prostaglandin-D synthase activity / negative regulation of male germ cell proliferation / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / Glutathione conjugation / prostaglandin biosynthetic process / prostaglandin metabolic process / glutathione transferase / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process / locomotory behavior / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / magnesium ion binding / signal transduction / protein homodimerization activity / nucleoplasm / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily ...Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / nocodazole / Hematopoietic prostaglandin D synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.91 Å
データ登録者Oakley, A.J.
引用ジャーナル: Eur.J.Med.Chem. / 年: 2010
タイトル: Identification and characterisation of new inhibitors for the human hematopoietic prostaglandin D(2) synthase
著者: Weber, J.E. / Oakley, A.J. / Christ, A.N. / Clark, A.G. / Hayes, J.D. / Hall, R. / Hume, D.A. / Board, P.G. / Smythe, M.L. / Flanagan, J.U.
履歴
登録2008年9月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22011年12月14日Group: Non-polymer description
改定 1.32017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione-requiring prostaglandin D synthase
B: Glutathione-requiring prostaglandin D synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,4035
ポリマ－46,7702
非ポリマー6333
水3,243180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3420 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area18690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.220, 79.359, 107.547
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Glutathione-requiring prostaglandin D synthase / Glutathione-dependent PGD synthetase / Prostaglandin-H2 D-isomerase / Hematopoietic prostaglandin D ...Glutathione-dependent PGD synthetase / Prostaglandin-H2 D-isomerase / Hematopoietic prostaglandin D synthase / H-PGDS


分子量: 23384.857 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PGDS / プラスミド: pET17b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: O60760, prostaglandin-D synthase
#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#3: 化合物 ChemComp-NZO / nocodazole / methyl [6-(thiophen-2-ylcarbonyl)-1H-benzimidazol-2-yl]carbamate / ノコダゾ-ル


分子量: 301.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H11N3O3S / コメント: 抗腫瘍剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE RESIDUE AT POSITION 187 APPEARS TO BE ILE IN THIS STRUCTURE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.9 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 25% (w/v) PEG 6000, 25mM MgCL2, 100mM Tris-HCl pH 7.5, 1% (w/v) dioxane, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97948 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月24日
詳細: LN2 cooled first crystal, sagittal focusing 2nd crystal, Rosenbaum-Rock vertical focusing mirror, beam defining slits
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97948 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 29738 / Num. obs: 28391 / % possible obs: 87.9 % / Observed criterion σ(F): -1 / Observed criterion σ(I): -1 / Biso Wilson estimate: 25.822 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 18.56
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.645 / Mean I/σ(I) obs: 2.32 / Num. unique all: 3056 / % possible all: 83.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2CVD

2cvd


解像度: 1.91→37.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 7.738 / SU ML: 0.116 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -1 / σ(I): -1 / ESU R: 0.193 / ESU R Free: 0.169 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23195 1435 5.1 %RANDOM
Rwork0.18337 ---
obs0.18587 26912 87.84 %-
all-29738 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.202 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2 Å20 Å20 Å2
2---0.26 Å20 Å2
3---0.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.91→37.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3278 0 42 180 3500
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0223412
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7791.9674645
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8875394
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.28524.217166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.63415586
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7181520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1240.2504
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022593
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.21577
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3150.22323
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1820.2200
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3160.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3080.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0971.52049
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.63623230
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.69931603
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0614.51412
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.907→1.956 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 102 -
Rwork0.237 1828 -
obs--82.23 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.01560.7682-0.65292.33650.23661.40180.03090.09380.02260.0021-0.04390.143-0.0029-0.13220.013-0.17480.0149-0.0042-0.1069-0.0351-0.149722.52056.378250.5567
21.831.2067-0.56144.00780.06322.5363-0.0690.06180.0178-0.40220.01510.03110.0248-0.11470.0539-0.05850.03870.0177-0.1168-0.0244-0.130826.2596-11.958535.4168
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 199
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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