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万見
- PDB-2cvd: Crystal structure analysis of human hematopoietic prostaglandin D... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cvd
タイトルCrystal structure analysis of human hematopoietic prostaglandin D synthase complexed with HQL-79
要素Glutathione-requiring prostaglandin D synthase
キーワードISOMERASE / glutathione-S-transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


prostaglandin-D synthase / prostaglandin-D synthase activity / negative regulation of male germ cell proliferation / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / Glutathione conjugation / response to selenium ion / response to nematode / prostaglandin biosynthetic process / prostaglandin metabolic process / glutathione transferase ...prostaglandin-D synthase / prostaglandin-D synthase activity / negative regulation of male germ cell proliferation / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / Glutathione conjugation / response to selenium ion / response to nematode / prostaglandin biosynthetic process / prostaglandin metabolic process / glutathione transferase / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process / locomotory behavior / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / magnesium ion binding / signal transduction / protein homodimerization activity / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal ...Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Chem-HQL / Hematopoietic prostaglandin D synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Aritake, K. / Kado, Y. / Inoue, T. / Miyano, M. / Urade, Y.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Structural and Functional Characterization of HQL-79, an Orally Selective Inhibitor of Human Hematopoietic Prostaglandin D Synthase.
著者: Aritake, K. / Kado, Y. / Inoue, T. / Miyano, M. / Urade, Y.
履歴
登録2005年6月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione-requiring prostaglandin D synthase
B: Glutathione-requiring prostaglandin D synthase
C: Glutathione-requiring prostaglandin D synthase
D: Glutathione-requiring prostaglandin D synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,45921
ポリマ－93,0274
非ポリマー3,43217
水24,9331384
1
A: Glutathione-requiring prostaglandin D synthase
D: Glutathione-requiring prostaglandin D synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,9998
ポリマ－46,5132
非ポリマー1,4866
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6160 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area18370 Å2
手法PISA
2
B: Glutathione-requiring prostaglandin D synthase
C: Glutathione-requiring prostaglandin D synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,46013
ポリマ－46,5132
非ポリマー1,94611
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6890 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area18300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.937, 49.085, 93.137
Angle α, β, γ (deg.)85.83, 88.71, 89.98
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Glutathione-requiring prostaglandin D synthase / Glutathione-dependent PGD synthetase / Prostaglandin-H2 D-isomerase / Hematopoietic prostaglandin D ...Glutathione-dependent PGD synthetase / Prostaglandin-H2 D-isomerase / Hematopoietic prostaglandin D synthase / H-PGDS


分子量: 23256.730 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60760

-
非ポリマー , 5種, 1401分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#4: 化合物
ChemComp-HQL / 4-(BENZHYDRYLOXY)-1-[3-(1H-TETRAAZOL-5-YL)PROPYL]PIPERIDINE / HQL-79 / HQL-79


分子量: 377.483 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H27N5O
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1384 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.5 %

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年4月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→100 Å / Num. obs: 1287104 / Biso Wilson estimate: 9 Å2

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解析

ソフトウェア名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1IYH

1iyh


解像度: 1.45→34.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 358718.83 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.209 6414 5 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.192 127487 87 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.6797 Å2 / ksol: 0.376971 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 14.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.87 Å20.49 Å20.5 Å2
2--1.26 Å2-0.76 Å2
3----0.38 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.18 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→34.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6552 0 236 1384 8172
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.54 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 897 5.3 %
Rwork0.257 16046 -
obs--69.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4pgdsligands.parampgdsligands.top
X-RAY DIFFRACTION5hql.paramhql.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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