[日本語] English
万見
- PDB-3edu: Crystal structure of the ankyrin-binding domain of human erythroi... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3edu
タイトルCrystal structure of the ankyrin-binding domain of human erythroid spectrin
要素Spectrin beta chain, erythrocyte
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / spectrin / ankyrin / ankyrin-binding domain / Actin capping / Actin-binding / Cytoskeleton / Disease mutation / Elliptocytosis / Hereditary hemolytic anemia / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


spectrin / spectrin-associated cytoskeleton / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / actin filament capping / Interaction between L1 and Ankyrins / ankyrin binding / cortical actin cytoskeleton / COPI-mediated anterograde transport / NCAM signaling for neurite out-growth / cell projection ...spectrin / spectrin-associated cytoskeleton / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / actin filament capping / Interaction between L1 and Ankyrins / ankyrin binding / cortical actin cytoskeleton / COPI-mediated anterograde transport / NCAM signaling for neurite out-growth / cell projection / structural constituent of cytoskeleton / cytoplasmic side of plasma membrane / actin filament binding / cell junction / actin cytoskeleton / actin binding / RAF/MAP kinase cascade / actin cytoskeleton organization / postsynapse / glutamatergic synapse / cell surface / protein-containing complex / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Spectrin, beta subunit / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Calponin homology domain ...Spectrin, beta subunit / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Spectrin beta chain, erythrocytic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Simonovic, M. / Stabach, P. / Simonovic, I. / Steitz, T.A. / Morrow, J.S.
引用ジャーナル: Blood / 年: 2009
タイトル: The structure of the ankyrin-binding site of {beta}-spectrin reveals how tandem spectrin-repeats generate unique ligand-binding properties
著者: Stabach, P.R. / Simonovic, I. / Ranieri, M.A. / Aboodi, M.S. / Steitz, T.A. / Simonovic, M. / Morrow, J.S.
履歴
登録2008年9月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Refinement description
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Spectrin beta chain, erythrocyte


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,8111
ポリマ－24,8111
非ポリマー00
水2,450136
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.823, 111.746, 127.734
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Space group name H-MF222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-62-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Spectrin beta chain, erythrocyte / Beta-I spectrin


分子量: 24810.543 Da / 分子数: 1 / 断片: Spectrin 14-Spectrin 15 di-repeat / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPTB, SPTB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P11277
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.28 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 0.1M bis-tris-propane, pH 6.2, 0.2M KSCN, 20% PEG 3,350, 3-10mM spermine, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
1771
2771
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 24-ID-E10.9793
シンクロトロンAPS 24-ID-E20.9793
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 3151CCD2008年6月5日
ADSC QUANTUM 3152CCD2008年7月5日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→31 Å / Num. all: 15823 / Num. obs: 15696 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.5 % / Biso Wilson estimate: 48.2 Å2 / Rsym value: 0.08
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 6.3 % / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.52 / % possible all: 96.3

-
解析

ソフトウェア
名称分類
CBASSデータ収集
SHELXS位相決定
PHENIX精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→31 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 1.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2518 1563 9.96 %
Rwork0.2103 --
obs0.2148 15692 99.2 %
all-15692 -
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 0.8 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 85.458 Å2 / ksol: 0.382 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 58.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1499 0 0 136 1635
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071563
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.862127
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.918569
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053242
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003278
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.16780.25411390.22491209X-RAY DIFFRACTION95
2.1678-2.24530.28991340.22761270X-RAY DIFFRACTION98
2.2453-2.33520.2851500.23741231X-RAY DIFFRACTION99
2.3352-2.44140.27191160.20471298X-RAY DIFFRACTION100
2.4414-2.57010.26971350.21051305X-RAY DIFFRACTION100
2.5701-2.7310.27641400.21041282X-RAY DIFFRACTION100
2.731-2.94180.28891430.21461289X-RAY DIFFRACTION100
2.9418-3.23760.25141290.2111307X-RAY DIFFRACTION100
3.2376-3.70540.23231510.19491291X-RAY DIFFRACTION100
3.7054-4.66620.21751580.17841299X-RAY DIFFRACTION100
4.6662-32.26770.2351680.22041348X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.02950.2333-0.09592.81131.31971.421-0.0194-0.02570.05370.3636-0.1870.1838-0.1863-0.2622-0.00010.28260.0604-0.01760.31030.00210.283816.523143.644811.7812
22.2970.94360.4139-0.09630.70530.7779-0.2504-0.66970.6526-1.1062-0.65261.3953-0.8605-0.8427-0.05910.66040.1612-0.4320.251-0.10120.57673.87918.7697-21.8315
31.5381-0.33130.53281.27211.17490.1028-0.21790.0287-0.1486-1.32530.23840.1706-0.47630.5586-0.16430.8551-0.1809-0.16520.284-0.00950.351212.046717.2665-22.3545
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1resid 1690:1798
2X-RAY DIFFRACTION2resid 1799:1821
3X-RAY DIFFRACTION3resid 1835:1893

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る