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万見
- PDB-3edi: Crystal structure of tolloid-like protease 1 (TLL-1) protease domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3edi
タイトルCrystal structure of tolloid-like protease 1 (TLL-1) protease domain
要素Tolloid-like protein 1
キーワードHYDROLASE / disordered cysteine-rich loop / Alternative splicing / Calcium / Developmental protein / Differentiation / EGF-like domain / Glycoprotein / Metal-binding / Metalloprotease / Polymorphism / Protease / Secreted / Zinc / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


Anchoring fibril formation / Crosslinking of collagen fibrils / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / dorsal/ventral pattern formation / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / collagen fibril organization / Degradation of the extracellular matrix / skeletal system development / metalloendopeptidase activity / protein processing ...Anchoring fibril formation / Crosslinking of collagen fibrils / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / dorsal/ventral pattern formation / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / collagen fibril organization / Degradation of the extracellular matrix / skeletal system development / metalloendopeptidase activity / protein processing / cell differentiation / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Bone morphogenetic protein 1/tolloid-like protein / Tolloid/BMP1 peptidase domain / Astacin-like domain profile. / Peptidase M12A / Astacin (Peptidase family M12A) / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily ...Bone morphogenetic protein 1/tolloid-like protein / Tolloid/BMP1 peptidase domain / Astacin-like domain profile. / Peptidase M12A / Astacin (Peptidase family M12A) / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Coagulation Factor Xa inhibitory site / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL GROUP / Tolloid-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Mac Sweeney, A.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural basis for the substrate specificity of bone morphogenetic protein 1/tolloid-like metalloproteases
著者: Mac Sweeney, A. / Parrado, S.G. / Vinzenz, D. / Bernardi, A. / Hein, A. / Bodendorf, U. / Erbel, P. / Logel, C. / Gerhartz, B.
履歴
登録2008年9月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tolloid-like protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5478
ポリマ－23,0061
非ポリマー5417
水5,098283
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.281, 58.923, 47.444
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.620, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Tolloid-like protein 1 / TLL-1


分子量: 23006.070 Da / 分子数: 1 / 断片: protease domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TLL1, TLL / プラスミド: pET24a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)
参照: UniProt: O43897, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ

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非ポリマー , 5種, 290分子

#2: 化合物 ChemComp-ACE / ACETYL GROUP / アセトアルデヒド


分子量: 44.053 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 283 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.32 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 25% PEG 3350, 200mM lithium sulphate, 100mM Bis-Tris-HCl, pH 7.5, vapor diffusion, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→58.9 Å / Num. all: 43398 / Num. obs: 41793 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 20.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rsym value: 0.044 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 1.4→1.44 Å / 冗長度: 2.66 % / Rmerge(I) obs: 0.479 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 2592 / Rsym value: 0.327 / % possible all: 74.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å36.6 Å
Translation2.5 Å36.6 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DLE

1dle


解像度: 1.4→29.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / WRfactor Rfree: 0.181 / WRfactor Rwork: 0.153 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.91 / SU B: 1.836 / SU ML: 0.033 / SU R Cruickshank DPI: 0.064 / SU Rfree: 0.057 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.064 / ESU R Free: 0.058 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.182 2090 5 %RANDOM
Rwork0.154 ---
obs0.155 41791 96.39 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 58.45 Å2 / Biso mean: 18.521 Å2 / Biso min: 5.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.14 Å20 Å2-0.08 Å2
2--0.11 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→29.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1598 0 24 283 1905
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0211657
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4731.9342242
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1355201
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.71622.18487
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.88715271
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7971520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2234
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021284
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2880.2819
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.21138
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2560.2211
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0340.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3650.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.5910.226
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8431.51010
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.74721592
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.8733723
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.074.5644
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr4.47931733
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free7.683285
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded5.15831620
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.436 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.256 118 -
Rwork0.207 2237 -
all-2355 -
obs--73.69 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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