[日本語] English
万見
- PDB-3edh: Crystal structure of bone morphogenetic protein 1 protease domain... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3edh
タイトルCrystal structure of bone morphogenetic protein 1 protease domain in complex with partially bound DMSO
要素Bone morphogenetic protein 1
キーワードHYDROLASE / vicinal disulfide / Alternative splicing / Calcium / Chondrogenesis / Cleavage on pair of basic residues / Cytokine / Developmental protein / Differentiation / EGF-like domain / Glycoprotein / Growth factor / Metal-binding / Metalloprotease / Osteogenesis / Polymorphism / Protease / Zinc / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


procollagen C-endopeptidase / Anchoring fibril formation / Crosslinking of collagen fibrils / positive regulation of cartilage development / HDL assembly / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / dorsal/ventral pattern formation / collagen fibril organization / cartilage condensation / Degradation of the extracellular matrix ...procollagen C-endopeptidase / Anchoring fibril formation / Crosslinking of collagen fibrils / positive regulation of cartilage development / HDL assembly / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / dorsal/ventral pattern formation / collagen fibril organization / cartilage condensation / Degradation of the extracellular matrix / ossification / cytokine activity / skeletal system development / growth factor activity / protein processing / metalloendopeptidase activity / metallopeptidase activity / peptidase activity / vesicle / cell differentiation / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / Golgi apparatus / proteolysis / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Bone morphogenetic protein 1/tolloid-like protein / Tolloid/BMP1 peptidase domain / Astacin-like domain profile. / Peptidase M12A / Astacin (Peptidase family M12A) / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily ...Bone morphogenetic protein 1/tolloid-like protein / Tolloid/BMP1 peptidase domain / Astacin-like domain profile. / Peptidase M12A / Astacin (Peptidase family M12A) / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / : / Calcium-binding EGF domain / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Coagulation Factor Xa inhibitory site / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL GROUP / Bone morphogenetic protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Mac Sweeney, A.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural basis for the substrate specificity of bone morphogenetic protein 1/tolloid-like metalloproteases
著者: Mac Sweeney, A. / Parrado, S.G. / Vinzenz, D. / Bernardi, A. / Hein, A. / Bodendorf, U. / Erbel, P. / Logel, C. / Gerhartz, B.
履歴
登録2008年9月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Bone morphogenetic protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5369
ポリマ－22,9701
非ポリマー5668
水7,386410
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.499, 59.093, 69.451
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Bone morphogenetic protein 1 / BMP-1 / Procollagen C-proteinase / PCP / Mammalian tolloid protein / mTld


分子量: 22970.068 Da / 分子数: 1 / 断片: protease domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BMP1, PCOLC / プラスミド: pET24a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: P13497, procollagen C-endopeptidase
#2: 化合物 ChemComp-ACE / ACETYL GROUP / アセトアルデヒド


分子量: 44.053 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 410 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.53 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5 / 詳細: 5% DMSO, pH 7.5, vapor diffusion, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→59.09 Å / Num. all: 61581 / Num. obs: 60273 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 15.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル解像度: 1.25→1.29 Å / 冗長度: 5.75 % / Rmerge(I) obs: 0.394 / Mean I/σ(I) obs: 3.66 / Num. unique all: 5271 / Rsym value: 0.5 / % possible all: 96.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å45.01 Å
Translation2.5 Å45.01 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3EDI

3edi


解像度: 1.25→44.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / WRfactor Rfree: 0.179 / WRfactor Rwork: 0.146 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.923 / SU B: 1.108 / SU ML: 0.022 / SU R Cruickshank DPI: 0.044 / SU Rfree: 0.044 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.043 / ESU R Free: 0.043 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.172 3014 5 %RANDOM
Rwork0.14 ---
obs0.142 60271 97.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 52.96 Å2 / Biso mean: 15.07 Å2 / Biso min: 3.42 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.57 Å20 Å20 Å2
2---0.39 Å20 Å2
3----0.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→44.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1693 0 29 410 2132
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0221774
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5781.9462414
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4185224
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.5321.88990
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.39615288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8081521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2257
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021387
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3090.2972
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3160.21243
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2120.2307
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1240.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3130.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1830.228
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6271.51068
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.3821723
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0383781
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1194.5677
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.7431849
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free6.6833412
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded4.3631720
LS精密化 シェル解像度: 1.25→1.282 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.215 214 -
Rwork0.168 4071 -
all-4285 -
obs--95.9 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る