[日本語] English
万見
- PDB-3eay: Crystal structure of the human SENP7 catalytic domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3eay
タイトルCrystal structure of the human SENP7 catalytic domain
要素Sentrin-specific protease 7
キーワードHYDROLASE / protease / sentrin-specific protease / ULP / SENP / SUMO / ubiquitin / crystal / Alternative splicing / Phosphoprotein / Polymorphism / Thiol protease / Ubl conjugation pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO-specific endopeptidase activity / protein desumoylation / antiviral innate immune response / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / proteolysis / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 - #20 / Ubiquitin-related / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / TATA-Binding Protein / Papain-like cysteine peptidase superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle ...Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 - #20 / Ubiquitin-related / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / TATA-Binding Protein / Papain-like cysteine peptidase superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Sentrin-specific protease 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Lima, C.D. / Reverter, D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Structure of the Human SENP7 Catalytic Domain and Poly-SUMO Deconjugation Activities for SENP6 and SENP7.
著者: Lima, C.D. / Reverter, D.
履歴
登録2008年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Sentrin-specific protease 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9342
ポリマ－37,8381
非ポリマー961
水1,18966
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.220, 76.220, 103.460
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質 Sentrin-specific protease 7 / Sentrin/SUMO-specific protease SENP7


分子量: 37837.848 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic domain: Residues 662-984 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SENP7, KIAA1707, SSP2, SUSP2 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)CP(RIL)
参照: UniProt: Q9BQF6, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.35 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: The reservoir solution contained 1.6 M ammonium sulfate and 100 mM sodium citrate pH 6.5. Single crystals appeared after 2 days from equal volumes of protein solution (10 mg/ml in 5 mM Tris- ...詳細: The reservoir solution contained 1.6 M ammonium sulfate and 100 mM sodium citrate pH 6.5. Single crystals appeared after 2 days from equal volumes of protein solution (10 mg/ml in 5 mM Tris-HCl pH 8.0, 25 mM NaCl) and reservoir solution, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 14050 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.5 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Χ2: 1.049 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.302 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Num. unique all: 1380 / Χ2: 0.735 / % possible all: 99.9

-
位相決定

位相決定手法: 多重同系置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
CNS1.2精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.4→35.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.821 / Data cutoff high absF: 1900543 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 688 4.9 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs-13903 98.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.36 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 107.86 Å2 / Biso mean: 51.342 Å2 / Biso min: 20.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.41 Å20 Å20 Å2
2--9.41 Å20 Å2
3----18.83 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.41 Å0.37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→35.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2058 0 5 66 2129
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.052
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.352.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.963
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.644
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Rfactor Rfree error: 0.045 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.359 63 4.7 %
Rwork0.309 1277 -
all-1340 -
obs-999 96.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る