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万見
- PDB-3ean: Crystal structure of recombinant rat selenoprotein thioredoxin re... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ean
タイトルCrystal structure of recombinant rat selenoprotein thioredoxin reductase 1 with reduced C-terminal tail
要素Thioredoxin reductase 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / Selenoprotein / mammalian thioredoxin reductase 1 / selenocysteine / FAD / Flavoprotein / Redox-active center / NADP / Phosphoprotein / Selenium
機能・相同性
機能・相同性情報


selenate reductase activity / halogen metabolic process / Metabolism of ingested MeSeO2H into MeSeH / benzene-containing compound metabolic process / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / selenocysteine metabolic process / Detoxification of Reactive Oxygen Species / NADPH peroxidase / NADPH peroxidase activity / cellular response to hyperoxia ...selenate reductase activity / halogen metabolic process / Metabolism of ingested MeSeO2H into MeSeH / benzene-containing compound metabolic process / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / selenocysteine metabolic process / Detoxification of Reactive Oxygen Species / NADPH peroxidase / NADPH peroxidase activity / cellular response to hyperoxia / TP53 Regulates Metabolic Genes / NADPH oxidation / mercury ion binding / NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity / thioredoxin-disulfide reductase / response to selenium ion / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / cellular oxidant detoxification / mesoderm formation / response to axon injury / response to hyperoxia / gastrulation / cellular response to copper ion / cell redox homeostasis / FAD binding / hydrogen peroxide catabolic process / response to oxidative stress / cell population proliferation / positive regulation of apoptotic process / response to xenobiotic stimulus / neuronal cell body / mitochondrion / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD binding domain / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain ...Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD binding domain / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Sandalova, T. / Cheng, Q. / Lindqvist, Y. / Arner, E.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Crystal structure and catalysis of the selenoprotein thioredoxin reductase 1.
著者: Cheng, Q. / Sandalova, T. / Lindqvist, Y. / Arner, E.S.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: High-level expression in Escherichia coli of selenocysteine-containing rat thioredoxin reductase utilizing gene fusions with engineered bacterial-type SECIS elements and co-expression ...タイトル: High-level expression in Escherichia coli of selenocysteine-containing rat thioredoxin reductase utilizing gene fusions with engineered bacterial-type SECIS elements and co-expression with the selA, selB and selC genes.
著者: Arner, E.S. / Sarioglu, H. / Lottspeich, F. / Holmgren, A. / Bock, A.
履歴
登録2008年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年2月19日Group: Atomic model / Database references / Structure summary
改定 1.32014年8月6日Group: Derived calculations / Structure summary
改定 1.42017年10月25日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: diffrn_source / software / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _software.name
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin reductase 1
B: Thioredoxin reductase 1
C: Thioredoxin reductase 1
D: Thioredoxin reductase 1
E: Thioredoxin reductase 1
F: Thioredoxin reductase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)337,59118
ポリマ－328,4186
非ポリマー9,17412
水2,342130
1
A: Thioredoxin reductase 1
B: Thioredoxin reductase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,5306
ポリマ－109,4732
非ポリマー3,0584
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12960 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area36900 Å2
手法PISA
2
C: Thioredoxin reductase 1
D: Thioredoxin reductase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,5306
ポリマ－109,4732
非ポリマー3,0584
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12910 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area36980 Å2
手法PISA
3
E: Thioredoxin reductase 1
F: Thioredoxin reductase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,5306
ポリマ－109,4732
非ポリマー3,0584
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12960 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area36800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.574, 140.669, 171.167
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.50, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
12A
22B
32C
42D
52E
62F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A10 - 113
2111B10 - 113
3111C10 - 113
4111D10 - 113
5111E10 - 113
6111F10 - 113
1211A115 - 492
2211B115 - 492
3211C115 - 492
4211D115 - 492
5211E115 - 492
6211F115 - 492
1311A600 - 601
2311B600 - 601
3311C600 - 601
4311D600 - 601
5311E600 - 601
6311F600 - 601
1124A493 - 499
2124B493 - 499
3124C493 - 499
4124D493 - 499
5124E493 - 499
6124F493 - 499

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質
Thioredoxin reductase 1 / TR / Thioredoxin reductase TR1 / NADPH-dependent thioredoxin reductase


分子量: 54736.293 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: residue 426 is Ile / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 株: Sprague-Dawley / 遺伝子: Txnrd1, Trxr1 / プラスミド: pTRSter / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O89049, thioredoxin-disulfide reductase
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE MATCHES WITH NP_113802 FROM NCBI DATABASE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.16 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES, PEG 3350 15%, 12% of ethylene glycol , pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月7日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator, Si(111).
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→84 Å / Num. all: 95938 / Num. obs: 95938 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 69 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 2.75→2.9 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 13890 / Rsym value: 0.4 / % possible all: 98.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ProDCデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H6V

1h6v


解像度: 2.75→29.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 29.49 / SU ML: 0.27 / Isotropic thermal model: TLS refinement / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.334 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23602 4804 5 %RANDOM
Rwork0.2065 ---
all0.20799 91013 --
obs0.20799 91013 99.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 63.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.16 Å20 Å20.05 Å2
2--1.82 Å20 Å2
3----0.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→29.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22574 0 510 130 23214
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.02223556
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4941.99531983
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.56852930
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.36524.754957
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.367154013
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.2515102
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.23596
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0217455
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.210184
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3160.216349
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1340.2674
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3450.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.5160.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6771.514777
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.064223320
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.66439987
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8094.58663
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A3755tight positional0.060.05
12B3755tight positional0.060.05
13C3755tight positional0.050.05
14D3755tight positional0.060.05
15E3755tight positional0.050.05
16F3755tight positional0.040.05
21A44medium positional0.210.25
22B44medium positional0.330.25
23C44medium positional0.270.25
24D44medium positional0.280.25
25E44medium positional0.20.25
26F44medium positional0.290.25
11A3755tight thermal0.110.5
12B3755tight thermal0.110.5
13C3755tight thermal0.090.5
14D3755tight thermal0.120.5
15E3755tight thermal0.110.5
16F3755tight thermal0.10.5
21A44medium thermal0.42
22B44medium thermal0.462
23C44medium thermal0.852
24D44medium thermal0.242
25E44medium thermal0.622
26F44medium thermal0.742
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.821 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.348 359 -
Rwork0.306 6636 -
obs--98.74 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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